uy → yugurish yo'lagi Mushaklar va mushaklarning qisqarishi biokimyosi. Mushaklarning qisqarish mexanizmi Mushaklarning qisqarishi va bo'shashishi mexanizmlarining biokimyoviy asoslari

Mushaklar va mushaklarning qisqarishi biokimyosi. Mushaklarning qisqarish mexanizmi Mushaklarning qisqarishi va bo'shashishi mexanizmlarining biokimyoviy asoslari

Mushaklarning qisqarishini ta'minlaydigan omillar:

Miyozin-ATP kompleksining aktinga yaqinligi juda past;

Miyozin-ADP kompleksining aktinga yaqinligi juda yuqori;

aktin ADP va fosforning miyozindan ajralishini tezlashtiradi, bu konformatsion qayta tashkil etish (miozin boshining aylanishi) bilan birga keladi.

Mushaklarning qisqarish bosqichlari:

Miyozin boshiga ATP fiksatsiyasi;

ATP gidrolizi. Gidroliz mahsulotlari (ADP va P) barqaror bo'lib qoladi va bo'shatilgan energiya boshda to'planadi. Mushak qisqarishga tayyor;

Yangi ATP molekulasining so'rilishi bilangina yo'q bo'lgan kuchli "aktin-miyozin" kompleksining shakllanishi;

Miyozin molekulasidagi konformatsion o'zgarishlar, natijada miyozin boshining aylanishi. Miyozin boshining faol markazidan reaksiya mahsulotlarini (ADP va P) chiqarish.

Proteinlar - mushaklar qisqarishining regulyatorlari:

1) tropomiozin fibrillyar oqsil bo'lib, a-spiral shakliga ega. Yupqa filamentda tropomiyozinning 1 molekulasiga 7 ta molekula G-aktin to'g'ri keladi. G-aktinning 2 spirallari orasidagi chuqurchada joylashgan. U uchigacha bog'langan, zanjir uzluksiz. Tropomiyozin molekulasi aktin globulalari yuzasida faol aktin bog'lash joylarini qoplaydi;

2) troponin 3 ta subbirlikdan tashkil topgan globulyar oqsil: troponin “T”, troponin “C” va troponin “I”. Tropomiozin ustida teng oraliqlarda joylashgan bo'lib, uning uzunligi tropomiyozin molekulasining uzunligiga teng. Troponin T (TnT) - troponinning tropomiyozin bilan bog'lanishi uchun javob beradi; troponin "T" orqali troponinning konformatsion o'zgarishlari tropomiyozinga uzatiladi. Troponin C (TnC) Ca2+-bog'lovchi subbirlik bo'lib, kaltsiyni bog'lash uchun 4 ta joyni o'z ichiga oladi va tuzilishi jihatidan kalmodulin oqsiliga o'xshaydi. Troponin I (TnI) - inhibitiv subunit - haqiqiy inhibitor emas, faqat troponin "C" Ca2 + bilan bog'lanmagan bir vaqtda aktin va miyozinning o'zaro ta'siriga xalaqit beradigan fazoviy to'siqni yaratadi.

Tirik hujayrada mushaklarning qisqarishi va bo'shashishini tartibga solish:

Mushak qisqarishi nerv impulsi bilan boshlanadi. Atsetilxolin ta'sirida hujayra membranasining qo'zg'alishi rivojlanadi va uning Ca2+ o'tkazuvchanligi keskin ortadi;

Ca2+ mushak hujayrasi sitoplazmasiga (sarkoplazma) sitoplazmatik retikulumning depo - sisternalaridan kiradi. Sarkoplazmadagi Ca2+ konsentratsiyasi bir zumda ortadi;

Kaltsiy troponin C bilan bog'lanadi. Troponin molekulasida konformatsion o'zgarishlar ro'y beradi, buning natijasida troponin "I" ko'rinishidagi fazoviy to'siq yo'q qilinadi, chunki tropomiyozin molekulasi yon tomonga tortiladi va aktin yuzasida miyozinni bog'lash markazlarini ochadi. Mushaklarning keyingi qisqarishi sxema bo'yicha davom etadi.

Mexanizm mushak qisqartirishlar.
Reglament qisqartirishlar Va dam olish mushaklar tirik hujayrada: - mushak kamaytirish nerv impulsi bilan boshlanadi.

Mexanizm mushak qisqartirishlar. Reglament qisqartirishlar Va dam olish mushaklar.
Chiziqli tuzilish mushak matolar. Ko'ndalang chiziqli mushaklar qalin va ingichka iplarning almashinishidan iborat.

Mexanizm mushak qisqartirishlar. Reglament qisqartirishlar Va dam olish mushaklar.
- gormonlar va boshqa metabolitlarni tashish; - xorijiy agentlardan himoya qilish; - tartibga solish tanadagi issiqlikni qayta taqsimlash orqali tana harorati.

Intensiv sharoitlarda mushak
Mexanizm mushak qisqartirishlar. Reglament qisqartirishlar Va dam olish mushaklar.

Intensiv sharoitlarda mushak ish, kislorod hujayraga kirishga vaqt topa olmaydi. Shu bilan birga, ko'mirning chirishi ... ko'proq ».
Mexanizm mushak qisqartirishlar. Reglament qisqartirishlar Va dam olish mushaklar.

Intensiv sharoitlarda mushak ish, kislorod hujayraga kirishga vaqt topa olmaydi. Shu bilan birga, ko'mirning chirishi ... ko'proq ».
Mexanizm mushak qisqartirishlar. Reglament qisqartirishlar Va dam olish mushaklar.

Mexanizm qisqartmalar Va dam olish skelet mushaklar chaqirdi mushak nasos.

Faol kamaytirish mushaklar izometrik va izotonik rejimlarda. Izometrik atamalar - uzunlik mushaklar belgilangan, shuning uchun qachon muskul pasayib bormoqda u bo'lgan joylarda
asl uzunligiga.

Mexanizm Ritmik ta'sir ostida tortishish kuchlarini engib, venoz qonning yurakka majburiy harakati qisqartmalar Va dam olish skelet mushaklar chaqirdi mushak nasos.

Mexanizm Ritmik ta'sir ostida tortishish kuchlarini engib, venoz qonning yurakka majburiy harakati qisqartmalar Va dam olish skelet mushaklar chaqirdi mushak nasos.

Shu kabi sahifalar topildi:10

Novosibirsk davlat pedagogika universiteti

Mavzu bo'yicha referat

"Biokimyo"

"Mushak qisqarishining biokimyosi"

Tugallagan: 3-kurs EHF talabasi

"Valeologiya" kafedrasi, gr. 1A

Litvichenko E.M.

Tekshirildi: Saykovich E.G.

Novosibirsk 2000 yil

Mushaklarning qisqarishida sodir bo'ladigan jarayonlarga biokimyoning qiziqishi nafaqat mushak kasalliklarining mexanizmlarini tushuntirishga asoslanadi, balki undan ham muhimi, tortishish va uzatishning murakkab mexanizmlarini chetlab o'tib, elektr energiyasini mexanik energiyaga aylantirish mexanizmini ochishdir. .

Mushaklarning qisqarishida sodir bo'ladigan mexanizm va biokimyoviy jarayonlarni tushunish uchun mushak tolasining tuzilishini ko'rib chiqish kerak. Mushak tolasining strukturaviy birligi miofibrillardir - hujayra bo'ylab joylashgan oqsillarning maxsus tashkil etilgan to'plamlari. Miofibrillalar, o'z navbatida, ikki turdagi oqsil iplaridan (filamentlardan) qurilgan - qalin va ingichka. Qalin filamentlarning asosiy oqsili miyozin, va ingichkalari - aktin. Miyozin va aktin filamentlari tanadagi barcha kontraktil tizimlarning asosiy komponentlari hisoblanadi. Elektron mikroskopik tekshirish miyozin va aktin filamentlarining miofibrilda qat'iy tartiblangan joylashuvini ko'rsatdi. Miofibrillaning funksional birligi sarkomer - miofibrilning ikkita Z-plastinka orasidagi bo'limidir. Sarkomera o'rtada M-plastinka bo'ylab bog'langan miyozin filamentlari to'plamini va ular orasidan o'tadigan aktin filament tolalarini o'z ichiga oladi, ular o'z navbatida Z-plastinkalarga biriktiriladi.

Qisqartirish yupqa aktin va qalin miozin filamentlarini bir-biriga qarab siljishi yoki aktin filamentlarini miyozin filamentlari orasiga M-chiziq yo'nalishi bo'yicha surish orqali sodir bo'ladi. Maksimal qisqarishga aktin filamentlari biriktirilgan Z-plastinkalari miyozin filamentlarining uchlariga yaqinlashganda erishiladi. Siqilish vaqtida sarkomer 25-50% ga qisqaradi.

Miyofibrillalarni o'z ichiga olgan sarkoplazma ular orasiga endoplazmatik to'rning sisternalari va kanalchalari tarmog'i, shuningdek, u bilan yaqin aloqada bo'lgan, lekin aloqa qilmaydigan ko'ndalang kanalchalar tizimi orqali kiradi.

Miyozin filamentlarining tuzilishi.

Miyozin filamentlari miyozin oqsili tomonidan hosil bo'ladi, uning molekulasi molekulyar og'irligi taxminan 200 000 va to'rtta engil zanjir (taxminan 20 000) bo'lgan ikkita bir xil og'ir polipeptid zanjirlarini o'z ichiga oladi. Har bir og'ir zanjir uzunligining katta qismi uchun a-spiral konformatsiyada bo'ladi va ikkala og'ir zanjir ham molekulaning novda shaklidagi qismini hosil qilish uchun bir-biriga o'raladi. Har bir zanjirning qarama-qarshi uchlariga ikkita engil zanjir biriktirilgan; zanjirning bu uchlarining sharsimon shakli bilan birgalikda ular molekulalarning "boshlarini" tashkil qiladi. Molekulalarning novda shaklidagi uchlari bir-biriga uzunlamasına bog'lanib, to'plamlarni hosil qiladi, molekulalarning boshlari spiralda to'plamdan tashqariga joylashgan. Bundan tashqari, M-chiziq hududida nurlar bir-biriga "quyruqdan quyruqgacha" bog'langan. Har bir miyozin filamentida 400 ga yaqin miyozin molekulalari mavjud.

aktin molekulalari

troponin molekulalari tropomiyozin molekulalari

Aktin filamentlari tarkibiga kiradigan yana bir oqsil - tropomiyozin, tayoqchalar shakliga ega, u fibrillar aktinning spiral lentasining yivlari yonida, uning bo'ylab joylashgan. Uning uzunligi globulyar aktin hajmidan 8 baravar katta, shuning uchun bitta tropomiyozin molekulasi bir vaqtning o'zida ettita aktin molekulasi bilan aloqa qiladi va uchlari bir-biriga bog'lanib, uchinchi bo'ylama spiral o'ralgan zanjirni hosil qiladi.

Uchinchi aktin filament oqsili, troponin, uch xil bo'linmalardan iborat va globulyar shaklga ega. U aktin va tropomiyozin bilan kovalent bo'lmagan bog'liq bo'lib, har bir troponin molekulasida bitta tropomiyozin molekulasi bo'ladi; bundan tashqari, uning sub birliklaridan biri o'z ichiga oladi. Ca- bog'lovchi markazlar. Yupqa aktin filamentlari Z-varaqqa, shuningdek, oqsil tuzilmalariga biriktirilgan.

Mushaklarning qisqarish mexanizmi.

Mushaklarning qisqarishi har bir sarkomerning qisqarishi natijasidir; sarkomerning maksimal qisqarishiga aktin filamentlari biriktirilgan Z-plastinkalari miyozin filamentlarining uchlariga yaqinlashganda erishiladi.

Mushak qisqarishida aktin va miyozin filamentlari o'ziga xos rollarga ega: miyozin filamentlari ATP gidrolizining faol markazini, ATP energiyasini mexanik energiyaga aylantirish moslamasini, aktin filamentlariga yopishish moslamasini va aktin filamentlaridan tartibga soluvchi signallarni qabul qilish moslamalarini o'z ichiga oladi. aktin filamentlari miyozin filamentlariga yopishish mexanizmi va qisqarish va bo'shashishni tartibga solish mexanizmiga ega.

Mushaklarning qisqarishi asab tolasining harakat potentsialidan kelib chiqadi, u vositachi orqali nerv-mushak sinapsi orqali T-tizimining sarkolemmasi va tubulalarining harakat potentsialiga aylanadi. Naychalarning shoxlari har bir miofibrilni o'rab oladi va sarkoplazmatik to'rning sisternalari bilan aloqa qiladi. Tanklarda sezilarli konsentratsiyalar mavjud Ca. Naychalar orqali keladigan harakat potentsiali ionlarning chiqishiga olib keladi Ca2+ sarkoplazmatik retikulumning sisternalaridan. Ionlar Ca2+ troponinning Ca ni bog'lovchi subbirligiga biriktiriladi. Ionlar ishtirokida Ca2+ Miyozin boshi bog'lanish markazlari troponin-tropomiyozin-aktin tizimi bo'ylab aktin filamentlarining monomerlarida ochiladi. Ushbu o'zgarishlar natijasida miyozin boshi eng yaqin aktin monomeriga yopishadi.

Miyozin boshlari ATPga yuqori darajada yaqinlik qiladi, shuning uchun mushaklarning ko'p boshlarida bog'langan ATP mavjud. Miyozin boshining aktinga biriktirilishi ATPaz markazini faollashtiradi, ATP gidrolizlanadi, ADP va fosfat faol markazni tark etadi, bu miyozinning konformatsiyasining o'zgarishiga olib keladi: bosh va dum o'rtasidagi burchakni kamaytirishga moyil bo'lgan qo'shimcha kuchlanish paydo bo'ladi. miyozin molekulasining, ya'ni. boshni M-chiziq yo'nalishiga egib qo'ying. Miyozin boshi aktin filamenti bilan bog'langanligi sababli, M-chiziq tomon egilganida, aktin filamentini xuddi shu tomonga siljitadi.

Bir nechta boshlardan chiqarilgan ADP quyidagi o'zgarishlarga uchraydi:

2 ADP ® ATP + AMP

Yuqorida aytib o'tilganidek, ATP dan ozod qilingan boshchalar yuqori afinitesi tufayli ATPni yana o'ziga tortadi; ATP biriktirilishi miyozin boshining aktin filamentlariga yaqinligini pasaytiradi va miyozin asl holatiga qaytadi. Keyin butun tsikl boshidan takrorlanadi, lekin oldingi siklda aktin filamenti o'z harakati tufayli Z-plastinkani yaqinlashtirganligi sababli, xuddi shu miyozin boshi Z-plastinkaga yaqinroq bo'lgan boshqa aktin monomeriga yopishadi.

Har bir miyozin filamentining yuzlab miyozin boshlari bir vaqtning o'zida ishlaydi va shu bilan aktin filamentini tortib oladi.

Mushaklar qisqarishi uchun energiya manbalari.

Maksimal intensivlikda ishlaydigan skelet mushaklari dam olish mushaklariga qaraganda yuzlab marta ko'proq energiya sarflaydi va dam olish holatidan maksimal ish holatiga o'tish soniyaning bir qismida sodir bo'ladi. Shu munosabat bilan mushaklar ATP sintezi tezligini juda keng diapazonda o'zgartirish uchun butunlay boshqacha mexanizmga ega.

Yuqorida aytib o'tilganidek, mushaklarning qisqarishi paytida miyozin boshlaridan chiqarilgan ADP dan ATP sintezi jarayoni katta ahamiyatga ega. Bu mushaklarda mavjud bo'lgan yuqori energiyali moddaning yordami bilan sodir bo'ladi. kreatin fosfat, bu harakat paytida kreatin va ATP dan hosil bo'ladi kreatin kinaz:

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 + ATP ó N-CH 3 + ADP

Kreatin Kreatin fosfat

Bu reaktsiya osongina qaytariladi va anaerobik tarzda sodir bo'ladi, bu esa dastlabki bosqichlarda mushaklarning tezkor kiritilishini ta'minlaydi. Yukning davom etishi bilan bunday energiya ta'minotining roli pasayadi va u katta miqdorda ATP ni ta'minlaydigan glikogen mexanizmlari bilan almashtiriladi.

Bibliografiya:

G. Dugas, K. Penni “Bioorganik kimyo”, M., 1983 y.

D. Metzler «Biokimyo», M., 1980 yil

A. Leninger “Biokimyo asoslari”, M., 1985 y

Yengil mirozin og'ir mirozindan aminokislotalar tarkibida farq qiladi. Og'ir miyozin fermentativ faollikka ega. Bu adenozin trifosfataza bo'lib, ATPni gidrolitik ravishda parchalaydi. Buni quyidagicha ta'riflash mumkin: ATP +H 2 O → ADF + H 3 P.O. 4 + V (energiya).

Aktin - molekulyar og'irligi past bo'lgan oqsil (42000). Ikki shaklda bo'lishi mumkin: sharsimon ( G ) yoki fibrillar ( F ). Tuzlarni qo'shgandan keyin G -aktin osonlikcha aylanadi F -aktin. F -aktin polimerdir G -aktin. Bu o'tish K ionlari ta'sirida sodir bo'ladi + : aktin sharsimon → Qonun fibrillada F . Aktin F miyozin bilan oson birikadi va yangi oqsil aktomiozin hosil qiladi.

F -aktin spiral shaklida o'ralgan ikkita filamentdan iborat.

Aktin tuzilishi

Aktomiyozin quyidagi xususiyatlarga ega:

ATPni parchalash qobiliyati;

makroergik aloqalarning energiyasini chiqaradi;

bu energiyani ishga aylantiring.

Tropomiozin - ikki polipeptid zanjiridan iborat bo'lib, sirtdagi yivda joylashgan qo'sh spiralni tashkil qiladi -F aktin uzunligi 7 ta mavzuga to'g'ri keladi - G -aktin. Troponin kompleksi globulyar tuzilishga ega bo'lgan uchta bo'linmadan iborat bo'lib, taxminan T ning uchlarida joylashgan.m . Troponin T ( TnT ) T bilan aloqani ta'minlaydi m . T roponin C ( TnC ) Ca ionlari bilan bog‘ hosil qiladi 2+ yuzasida T m , buning natijasida uning konformatsiyasi o'zgaradi.

Troponin I ( TnI ) aktinning miyozin bilan o'zaro ta'sirini oldini oladi. T pozitsiyasi nI o'zgaruvchan va Ca kontsentratsiyasiga bog'liq 2+ . Sa ishtirokida 2+ T konformatsiyasi o'zgaradi nC . Bu pozitsiyaning o'zgarishiga olib keladi TnI aktinga nisbatan, natijada u miyozin bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin.

Tropomiyozin va troponin

Qisqaruvchi mushakning asosiy oqsillarining aniq fazoda joylashishi qisqarish va bo'shashish, shuningdek, bu jarayonlarni tartibga solish uchun zarur shartdir. Qisqartirish aktin va miyozin o'rtasida kompleks hosil bo'lishi bilan bog'liq bo'lib, unda har bir aktin bo'linmasi miyozin boshini o'z ichiga olgan segment bilan o'zaro ta'sir qiladi (F 1 ). Bu shovqin kamaytirilganda bo'shashish paydo bo'ladi. A va M ning o'zaro ta'siri aktin yivida joylashgan T tomonidan tartibga solinadi. T konformatsiyasining o'zgarishi T ga uzatiladi, bu esa aktinning miyozin boshi bilan o'zaro ta'sirini ta'minlaydigan chuqurchaga chuqurroq tushadi.

Miyofibrilla holati: a) dam olish; b) kamaytirish

Mioglobin murakkab xromoprotein oqsili bo'lib, tuzilishi jihatidan gemoglobinga o'xshash, qizil mushaklarda joylashgan, kislorodni bog'lash va chiqarishga qodir, mushak tolalarini kislorod bilan ta'minlashga yordam beradi.

Protoplazmatik oqsillar tarkibiga yuqori fermentativ faollikka ega bo'lgan glikolitik fermentlar kiradi. Biologik oksidlanish fermentlari oksidlovchi fosforlanish sodir bo'ladigan mitoxondriyalarda to'plangan. Ribosomalar va lizosomalarda oqsil va lipidlarni aylantiruvchi fermentlar mavjud.

Oxymyoglobin kislorodni faqat qisman bosim sezilarli darajada pasayganda chiqaradi. Mioglobin to'qimalardan ammiak eritmasi bilan chiqariladi. Birlashtiruvchi to'qima oqsillari hujayra membranalari va hujayra osti shakllanishlari, qon tomirlari devorlari va nervlarning bir qismidir. Ularning tarkibi mushaklarning umumiy sonining 20% gacha. Bu asosan kollagen; ularni tuz eritmalari bilan ham ajratib bo'lmaydi.

Mushak tarkibida aminokislotalar, polipeptidlar va azot o'z ichiga olgan moddalar mavjud bo'lib, ular suv bilan osongina chiqariladi. Ular ekstraktiv deb ataladi. Bularga kreatin va kreatin fosfat kiradi, ular oqsil bo'lmagan azotning 60% gacha. Dam olishda barcha mushak kreatini kreatin fosfat shaklida mavjud. Mushaklardagi uning konsentratsiyasi ancha yuqori (0,2-0,55%), chunki u hujayra ichidagi yuqori energiyali aloqalarni uzatishda muhim rol o'ynaydi va ATP ning qayta sintezini ta'minlaydi.

Kreatin fosfat (CrP) ADP ga fosfor guruhini berishga qodir yuqori energiyali birikma; Reaksiya quyidagi sxema bo'yicha kreatin fosfat kinaz tomonidan katalizlanadi:

ADF + Krf → kreatin fosfat kinaz ATP – Kr ( kreatin )

Kreatin buyraklarda arginindan sintezlanadi.

Kreatin qon orqali mushaklarga etkaziladi.

Kreatin fosfat (Crf) mushakdagi yuqori energiyali birikmalar zahirasi hisoblanadi.

Mushaklarda ma'lum miqdorda kreatinin ham bo'lishi mumkin, u Crf (kreatin fosfat) ni yo'q qilish paytida hosil bo'ladi.

Azotli ekstraktiv moddalarga anserin, karnitin, karnozin (b-alanin-gistidin) kiradi. Mushaklarda ekstraktiv moddalarga (0,4% gacha) ATP, AMP, ADP tegishli bo'lgan adenil nukleotidlari ko'p.

Uglevodlar asosan glikogen (0,5-0,8%) bilan ifodalanadi. Tanadagi glikogenning asosiy qismi mushaklarda to'plangan, ammo uning kontsentratsiyasi jigarda (5%) yuqori bo'ladi. Monosaxaridlar asosan geksoza fosfatlar shaklida taqdim etiladi, ularning konsentratsiyasi qondagi glyukoza konsentratsiyasidan oshmaydi.

Minerallar - (kul) mushak massasining 1-1,5% ni tashkil qiladi. K bilan birga + Va Na + mushaklarda mavjud Ca 2+ ular g 2+ , mushaklarning qisqarish mexanizmida muhim rol o'ynaydi. Dam olish sharoitida Ca 2+ asosan sarkoplazmatik retikulumning naychalari va pufakchalarida to'plangan.

Mushak to'qimalarining asosiy qismi (taxminan 80%) yuqori energiyali birikmalar (ATP va kreatin fosfat) tarkibiga kiradi, 10% noorganik fosfat tuzlari shaklida, 5% geksozlar bilan bog'liq va 5% ni tashkil qiladi. ADP, AMP va boshqa nukleotidlar.

Silliq mushaklarning kimyoviy tarkibi chiziqli mushaklar bilan bir xil moddalarni o'z ichiga oladi, ammo har xil miqdoriy nisbatlarda. Ularda kamroq aktomiozin va miyozin, lekin ko'proq mioalbumin va erimaydigan stromal oqsillar (kollagen) mavjud. Glikogen miqdori 0,5% dan kam, ekstraktiv moddalar ham kamroq. Ca tarkibi 2+ pastdagi silliq mushaklarda.

mavzu bo'yicha

"Biokimyo"

"Mushak qisqarishining biokimyosi"

Tugallagan: 3-kurs EHF talabasi

"Valeologiya" kafedrasi, gr. 1A

Litvichenko E.M.

Tekshirildi: Saykovich E.G.

Novosibirsk 2000 yil

Miyozin filamentlarining tuzilishi.

aktin molekulalari

troponin molekulalari tropomiyozin molekulalari

Mushaklarning qisqarish mexanizmi.

Bir nechta boshlardan chiqarilgan ADP quyidagi o'zgarishlarga uchraydi:

2 ADP ® ATP + AMP

Har bir miyozin filamentining yuzlab miyozin boshlari bir vaqtning o'zida ishlaydi va shu bilan aktin filamentini tortib oladi.

Mushaklar qisqarishi uchun energiya manbalari.

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 + ATP- N-CH 3 + ADP

Kreatin Kreatin fosfat

Bibliografiya:

G. Dugas, K. Penni “Bioorganik kimyo”, M., 1983 y.

D. Metzler «Biokimyo», M., 1980 yil

A. Leninger “Biokimyo asoslari”, M., 1985 y

Mushakda qisqarish paytida sodir bo'ladigan tsiklik biokimyoviy reaktsiyalar "boshlar" - qalin protofibrillalarning miyozin molekulalarining o'sishi va yupqa protofibrillalarning faol markazlari o'simtalari orasidagi yopishqoqliklarning takroriy shakllanishi va yo'q qilinishini ta'minlaydi. Bitishmalar hosil qilish va aktin filamentini miyozin filamenti bo'ylab harakatlantirish ishi aniq nazoratni va sezilarli energiya sarfini talab qiladi. Haqiqatda, tolaning qisqarishi paytida har bir faol markazda - protrusionda daqiqada 300 ga yaqin yopishqoqlik hosil bo'ladi.

Yuqorida aytib o'tganimizdek, faqat ATP energiyasi to'g'ridan-to'g'ri mushaklar qisqarishining mexanik ishiga aylanishi mumkin. Miyozinning fermentativ markazi tomonidan gidrolizlangan ATP butun miyozin oqsili bilan kompleks hosil qiladi. ATP-miyozin kompleksida energiya bilan to'yingan miyozin o'z tuzilishini va u bilan birga tashqi "o'lchamlarni" o'zgartiradi va shu tarzda miyozin filamentining o'sishini qisqartirish uchun mexanik ishlarni bajaradi.

Tinch holatda bo'lgan mushakda miyozin hali ham ATP bilan bog'lanadi, ammo Mg ++ ionlari orqali ATP ning gidrolitik bo'linishisiz. Tinch holatda miyozin va aktin o'rtasida bitishmalar hosil bo'lishi tropomiyozinning troponin bilan kompleksi tomonidan oldini oladi, bu aktinning faol markazlarini bloklaydi. Blokada saqlanadi va Ca++ ionlari bog'langanda ATP parchalanmaydi. Nerv impulsi mushak tolasiga kelganda, u chiqariladi impuls uzatuvchi- neyrogormon atsetilxolin. Na+ ionlari sarkolemmaning ichki yuzasidagi manfiy zaryadni neytrallaydi va uni depolarizatsiya qiladi. Bunda Ca++ ionlari ajralib chiqadi va troponin bilan bog‘lanadi. O'z navbatida, troponin o'z zaryadini yo'qotadi, buning natijasida faol markazlar - aktin filamentlarining chiqadigan joylari bloklanadi va aktin va miyozin o'rtasida yopishqoqlik paydo bo'ladi (chunki ingichka va qalin protofibrillalarning elektrostatik repulsiyasi allaqachon olib tashlangan). Endi Ca++ ishtirokida ATP miyozinning fermentativ faollik markazi bilan oʻzaro taʼsir qiladi va parchalanadi va transformator kompleksining energiyasi adezyonni kamaytirishga sarflanadi. Yuqorida tavsiflangan molekulyar hodisalar zanjiri mikrokondensatorni qayta zaryadlovchi elektr tokiga o'xshaydi; uning elektr energiyasi darhol joyida mexanik ishga aylanadi va qayta zaryadlanishi kerak (agar siz davom etmoqchi bo'lsangiz).

Yopishqoq yorilib ketgandan so'ng, ATP parchalanmaydi, lekin yana miyozin bilan ferment-substrat kompleksini hosil qiladi:

M–A + ATP -----> M - ATP + A yoki

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

Agar bu vaqtda yangi nerv impulsi kelsa, u holda "zaryadlanish" reaktsiyalari takrorlanadi, agar keyingi impuls kelmasa, mushak bo'shashadi. Bo'shashganda qisqargan mushakning asl holatiga qaytishi mushak stromasidagi oqsillarning elastik kuchlari bilan ta'minlanadi. Mushak qisqarishining zamonaviy gipotezalarini ilgari surgan olimlar, qisqarish vaqtida aktin filamentlari miyozin filamentlari bo'ylab siljiydi va ularning qisqarishi kontraktil oqsillarning fazoviy tuzilishidagi o'zgarishlar (spiral shaklidagi o'zgarishlar) tufayli ham mumkin bo'lishini taklif qiladi.

Dam olishda ATP plastiklashtiruvchi ta'sirga ega: miyozin bilan qo'shilib, uning aktin bilan yopishishini oldini oladi. Mushaklarning qisqarishi paytida parchalanib, ATP yopishishlarni qisqartirish jarayonini energiya bilan ta'minlaydi, shuningdek, "kaltsiy nasosi" ishini - Ca ++ ionlarini etkazib beradi.Mushakda ATPning parchalanishi juda yuqori darajada sodir bo'ladi. tezlik: daqiqada 1 g mushak uchun 10 mikromolgacha. Mushaklardagi ATP ning umumiy zahiralari kichik bo'lgani uchun (ular maksimal quvvatda faqat 0,5-1 sek ish uchun etarli bo'lishi mumkin), mushaklarning normal faoliyatini ta'minlash uchun ATP parchalanadigan tezlikda tiklanishi kerak.

Ma'ruza No 4. Mushaklarning qisqarishi uchun energiya, mushak ishi paytida sodir bo'ladigan biokimyoviy jarayonlar.

Qutqaruv resintezi.

Xususan, faqat ATP kimyoviy energiyani (uning fosfat bog'larida bo'lgan erkin qismini) mexanik energiyaga - harakat energiyasiga (uchish, yugurish va sirpanish) aylantira oladi. U energiya beradi mos ravishda komissiyani qisqartirish jarayoni, umuman mushakning qisqarishi ( va qisqarishda ishtirok etadigan Ca ++ ionlarini hosil qilish uchun energiya beradi). Tirik hujayra doimiy ravishda ATP ning taxminan 0,25% kontsentratsiyasini saqlab turadi, shu jumladan intensiv mushak ishi paytida. Agar (metabolizm buzilgan taqdirda) ATP kontsentratsiyasining ortishi kuzatilsa, mushaklarning qisqarish qobiliyati buziladi (u "latta" kabi ko'rinadi), agar pasayish bo'lsa, qattiqlik paydo bo'ladi - a doimiy, davom etuvchi qisqarish holati ("toshlanish"). ATP ning ish kontsentratsiyasi bir soniya kuchli ish uchun etarli (3-4 bitta qisqarish). Uzoq muddatli mushak faoliyati davomida ATP ning ish kontsentratsiyasi uni tiklash uchun reaktsiyalar tufayli saqlanadi. Metabolik jarayonda mushaklarning normal (uzoq muddatli) ishlashini ta'minlash uchun ATP parchalanish tezligida tiklanadi.

Eslatib o'tamiz, ATP ning parchalanishi fermentativ gidroliz reaktsiyasi bo'lib, uni quyidagi tenglama bilan ifodalash mumkin:

Atp-ase + atp + n2o ---> adp + n3po4

ATP resintezi uchun energiya (u keyinchalik bo'linish paytida chiqariladi - 1 mol uchun taxminan 40 kJ) energiya (katabolik) chiqaradigan reaktsiyalar orqali olinishi kerak. Shuning uchun hujayra darajasida ATP gidroliz reaktsiyasi ATP resintezini ta'minlaydigan reaktsiyalar bilan birlashtiriladi. Bunday reaksiyalar jarayonida fosfat guruhini o'z ichiga olgan oraliq yuqori energiyali birikmalar hosil bo'ladi, ular erkin energiya zaxirasi bilan birga ADP ga o'tadi. Fosfotransferaza fermentlari tomonidan katalizlanadigan bunday o'tkazish reaktsiyalari ("rele tayoqchasi" dan o'tish) transfosforilatsiya yoki fosforillanish reaktsiyalari deb ataladi. ATP resintezi uchun zarur bo'lgan makroergik birikmalar doimiy ravishda mavjud bo'ladi, masalan, kreatin fosfat (simplastda to'planadi) yoki oksidlanish jarayonlarida (katabolik) hosil bo'ladi (difosfogliserin kislotasi, fosfopiruvik kislota).

Mushaklar faoliyati davomida ATP ning qayta sintezi ikki yo'l bilan amalga oshirilishi mumkin: kislorod ishtirokisiz reaktsiyalar tufayli - anaerob (mushaklarga kislorod etkazib berish vaqti bo'lmaganda yoki qiyin bo'lganda) va hujayralardagi oksidlanish jarayonlari tufayli (ishtirokida). biz nafas olayotgan va sportchi tez-tez yuk ostida va dam olishning dastlabki bosqichida nafas oladigan kisloroddan).

Inson skelet mushaklarida uchta turdagi anaerob jarayonlar aniqlangan, ular davomida ATP resintezi sodir bo'ladi:

- kreatin fosfokinaz reaktsiyasi (fosfogen yoki alaktik anaerob jarayon), bu erda ATP resintezi kreatin fosfat va ADP o'rtasidagi qayta fosforlanish tufayli sodir bo'ladi;

- glikoliz (sut kislotasi anaerob jarayoni), bu erda ATP resintezi uglevodlarning fermentativ anaerob parchalanishi paytida sodir bo'lib, sut kislotasi hosil bo'lishi bilan yakunlanadi.

- miokinaza reaktsiyasi, unda ADP ning ma'lum bir qismini fosforillanishi tufayli ATP resintezi amalga oshiriladi;

Mushaklar faoliyati davomida turli xil energiya konversiyalari jarayonlarini solishtirish va miqdorini aniqlash uchun uchta asosiy mezon qo'llaniladi:

- quvvat mezoni - berilgan jarayonda (mashq) energiyani aylantirish tezligini ko'rsatadi;

- imkoniyatlar mezoni - energiya moddalarining umumiy zaxiralarini aks ettiradi (chiqarilgan energiya miqdori va bajarilgan ish bilan o'lchanadi);

- samaradorlik mezoni - ATP resintezi uchun sarflangan energiya va bu jarayon (mashq) davomida chiqarilgan energiyaning umumiy miqdori o'rtasidagi munosabatni tavsiflaydi.

Energiyani aylantirish jarayonlari, anaerob va aerob, quvvati, quvvati va samaradorligi bilan farqlanadi. Qisqa muddatli, yuqori intensivlikdagi mashqlar paytida anaerob jarayonlar, uzoq muddatli, o'rtacha intensivlikdagi mashqlarda esa aerob jarayonlar ustunlik qiladi.

Bu qiziq: