บ้าน → ลู่วิ่งไฟฟ้า ชีวเคมีของกล้ามเนื้อและการหดตัวของกล้ามเนื้อ กลไกการหดตัวของกล้ามเนื้อ พื้นฐานทางชีวเคมีของกลไกการหดตัวและการผ่อนคลายของกล้ามเนื้อ

ชีวเคมีของกล้ามเนื้อและการหดตัวของกล้ามเนื้อ กลไกการหดตัวของกล้ามเนื้อ พื้นฐานทางชีวเคมีของกลไกการหดตัวและการผ่อนคลายของกล้ามเนื้อ

ปัจจัยที่ทำให้กล้ามเนื้อหดตัว:

ความสัมพันธ์ของ myosin-ATP complex สำหรับแอคตินต่ำมาก

ความสัมพันธ์ของคอมเพล็กซ์ myosin-ADP สำหรับแอคตินนั้นสูงมาก

แอกตินเร่งความแตกแยกของ ADP และฟอสฟอรัสจากไมโอซินซึ่งมาพร้อมกับการจัดเรียงโครงสร้างใหม่ (การหมุนของหัวไมโอซิน)

ขั้นตอนการหดตัวของกล้ามเนื้อ:

การตรึง ATP บนหัวไมโอซิน

เอทีพีไฮโดรไลซิส ผลิตภัณฑ์ไฮโดรไลซิส (ADP และ P) ยังคงคงที่ และพลังงานที่ปล่อยออกมาจะสะสมอยู่ในส่วนหัว กล้ามเนื้อพร้อมที่จะหดตัว

การก่อตัวของสารเชิงซ้อน "actin-myosin" ที่แข็งแกร่งซึ่งจะถูกทำลายเมื่อมีการดูดซับโมเลกุล ATP ใหม่เท่านั้น

การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลไมโอซิน ส่งผลให้เกิดการหมุนของหัวไมโอซิน การปล่อยผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยา (ADP และ P) จากศูนย์กลางที่ใช้งานของหัวไมโอซิน

โปรตีน - สารควบคุมการหดตัวของกล้ามเนื้อ:

1) tropomyosin เป็นโปรตีนไฟบริลลาร์มีรูปแบบเป็นเกลียว ในเส้นใยบางๆ มี G-actin 7 โมเลกุลต่อ tropomyosin 1 โมเลกุล ตั้งอยู่ในร่องระหว่าง 2 เกลียวของ G-actin มันเชื่อมต่อกันตั้งแต่ต้นจนจบ โซ่ดำเนินไปอย่างต่อเนื่อง โมเลกุลของโทรโพไมโอซินครอบคลุมบริเวณที่จับกับแอคตินบนพื้นผิวของแอคตินโกลบูล

2) โทรโปนินเป็นโปรตีนทรงกลมประกอบด้วย 3 หน่วยย่อย: โทรโปนิน "T", โทรโปนิน "C" และโทรโปนิน "I" ตั้งอยู่บน tropomyosin ในช่วงเวลาเท่ากันซึ่งมีความยาวเท่ากับความยาวของโมเลกุล tropomyosin Troponin T (TnT) - รับผิดชอบในการจับกันของ troponin กับ tropomyosin โดยผ่าน troponin "T" การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของ troponin จะถูกส่งไปยัง tropomyosin Troponin C (TnC) เป็นหน่วยย่อยที่จับกับ Ca2+ มี 4 ตำแหน่งสำหรับจับแคลเซียม และมีโครงสร้างคล้ายกับโปรตีน Calmodulin Troponin I (TnI) - หน่วยย่อยของการยับยั้ง - ไม่ใช่ตัวยับยั้งที่แท้จริง โดยสร้างเพียงสิ่งกีดขวางเชิงพื้นที่ที่รบกวนปฏิสัมพันธ์ของแอคตินและไมโอซินในเวลาที่โทรโปนิน "C" ไม่เกี่ยวข้องกับ Ca2+

การควบคุมการหดตัวและการผ่อนคลายของกล้ามเนื้อในเซลล์ที่มีชีวิต:

การหดตัวของกล้ามเนื้อเริ่มต้นด้วยแรงกระตุ้นของเส้นประสาท ภายใต้อิทธิพลของ acetylcholine การกระตุ้นของเยื่อหุ้มเซลล์จะเกิดขึ้นและความสามารถในการซึมผ่านของ Ca2+ เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็ว

Ca2+ เข้าสู่ไซโตพลาสซึมของเซลล์กล้ามเนื้อ (sarcoplasm) จากคลัง - ถังเก็บน้ำของไซโตพลาสซึมเรติคูลัม ความเข้มข้นของ Ca2+ ในซาร์โคพลาสซึมจะเพิ่มขึ้นทันที

แคลเซียมจับกับโทรโปนินซี การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลโทรโปนินเกิดขึ้นซึ่งเป็นผลมาจากการที่สิ่งกีดขวางเชิงพื้นที่ในรูปแบบของโทรโปนิน "I" ถูกตัดออกเนื่องจากโมเลกุลโทรโปมินซินถูกดึงไปด้านข้างและเปิดศูนย์กลางที่มีผลผูกพันกับไมโอซินบนพื้นผิวแอกติน การหดตัวของกล้ามเนื้อเพิ่มเติมจะดำเนินการตามแบบแผน

กลไก ล่ำ การลดลง.
ระเบียบข้อบังคับ การลดลง และ ผ่อนคลาย กล้ามเนื้อในเซลล์ที่มีชีวิต:- ล่ำ การลดน้อยลงเริ่มต้นด้วยแรงกระตุ้นเส้นประสาท

กลไก ล่ำ การลดลง. ระเบียบข้อบังคับ การลดลง และ ผ่อนคลาย กล้ามเนื้อ.
โครงสร้างเป็นลายเส้น ล่ำผ้า ลายขวาง กล้ามเนื้อประกอบด้วยด้ายหนาและด้ายบางสลับกัน

กลไก ล่ำ การลดลง. ระเบียบข้อบังคับ การลดลง และ ผ่อนคลาย กล้ามเนื้อ.
- การขนส่งฮอร์โมนและสารอื่น ๆ - การคุ้มครองจากตัวแทนต่างประเทศ - - ระเบียบข้อบังคับอุณหภูมิของร่างกายโดยการกระจายความร้อนในร่างกาย

ในสภาวะที่เข้มข้น ล่ำ
กลไก ล่ำ การลดลง. ระเบียบข้อบังคับ การลดลง และ ผ่อนคลาย กล้ามเนื้อ.

ในสภาวะที่เข้มข้น ล่ำทำงานออกซิเจนไม่มีเวลาเข้าเซลล์ ขณะเดียวกันถ่านหินก็สลายตัว... มีต่อ ».
กลไก ล่ำ การลดลง. ระเบียบข้อบังคับ การลดลง และ ผ่อนคลาย กล้ามเนื้อ.

ในสภาวะที่เข้มข้น ล่ำทำงานออกซิเจนไม่มีเวลาเข้าเซลล์ ขณะเดียวกันถ่านหินก็สลายตัว... มีต่อ ».
กลไก ล่ำ การลดลง. ระเบียบข้อบังคับ การลดลง และ ผ่อนคลาย กล้ามเนื้อ.

กลไก คำย่อ และ ผ่อนคลายโครงกระดูก กล้ามเนื้อเรียกว่า ล่ำปั๊ม.

คล่องแคล่ว การลดน้อยลง กล้ามเนื้อในโหมดไอโซโทนิกและไอโซโทนิก เงื่อนไขสามมิติ - ความยาว กล้ามเนื้อแก้ไขแล้ว แล้วเมื่อไร กล้ามเนื้อ กำลังลดลงในสถานที่ที่เธอ
ให้มีความยาวเท่าเดิม

กลไกบังคับให้เคลื่อนย้ายเลือดดำไปยังหัวใจเพื่อเอาชนะแรงโน้มถ่วงภายใต้อิทธิพลของจังหวะ คำย่อ และ ผ่อนคลายโครงกระดูก กล้ามเนื้อเรียกว่า ล่ำปั๊ม.

กลไกบังคับให้เคลื่อนย้ายเลือดดำไปยังหัวใจเพื่อเอาชนะแรงโน้มถ่วงภายใต้อิทธิพลของจังหวะ คำย่อ และ ผ่อนคลายโครงกระดูก กล้ามเนื้อเรียกว่า ล่ำปั๊ม.

พบหน้าที่คล้ายกัน:10

มหาวิทยาลัยการสอนแห่งรัฐโนโวซีบีร์สค์

บทคัดย่อในเรื่อง

"ชีวเคมี"

“ชีวเคมีของการหดตัวของกล้ามเนื้อ”

เสร็จสิ้นโดย: นักศึกษา EHF ชั้นปีที่ 3

แผนก "Valeology", gr. 1เอ

ลิทวิเชนโก อี.เอ็ม.

ตรวจสอบโดย: Saykovich E.G.

โนโวซีบีสค์ 2000

ความสนใจของชีวเคมีในกระบวนการที่เกิดขึ้นในการเกร็งของกล้ามเนื้อนั้นไม่เพียงแต่ขึ้นอยู่กับการชี้แจงกลไกของโรคของกล้ามเนื้อเท่านั้น แต่สิ่งที่อาจสำคัญยิ่งกว่านั้นคือการเปิดเผยกลไกในการแปลงพลังงานไฟฟ้าเป็นพลังงานกลโดยผ่านกลไกที่ซับซ้อนของการฉุดและการส่งผ่าน .

เพื่อให้เข้าใจกลไกและกระบวนการทางชีวเคมีที่เกิดขึ้นในการหดตัวของกล้ามเนื้อจำเป็นต้องพิจารณาโครงสร้างของเส้นใยกล้ามเนื้อ หน่วยโครงสร้างของเส้นใยกล้ามเนื้อคือ Myofibrils ซึ่งเป็นกลุ่มโปรตีนที่จัดเรียงเป็นพิเศษซึ่งอยู่ตามเซลล์ ในทางกลับกัน ไมโอไฟบริลนั้นถูกสร้างขึ้นจากเส้นใยโปรตีน (เส้นใย) สองประเภท - หนาและบาง โปรตีนหลักของเส้นใยหนาคือ ไมโอซินและอันที่บาง - แอกติน. เส้นใยไมโอซินและแอกตินเป็นส่วนประกอบหลักของระบบที่หดตัวทั้งหมดในร่างกาย การตรวจด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแสดงให้เห็นการจัดเรียงของไมโอซินและแอคตินฟิลาเมนต์ในไมโอไฟบริลอย่างเข้มงวด หน่วยการทำงานของไมโอไฟบริลคือซาร์โคเมียร์ ซึ่งเป็นส่วนของไมโอไฟบริลระหว่างเพลต Z ทั้งสองแผ่น ซาร์โคเมียร์ประกอบด้วยมัดของเส้นใยไมโอซิน ซึ่งเชื่อมโยงกันตรงกลางที่เรียกว่าแผ่น M และเส้นใยเส้นใยแอกตินที่ผ่านระหว่างเส้นใยเหล่านั้น ซึ่งในทางกลับกันจะยึดติดกับแผ่น Z

การหดตัวเกิดขึ้นโดยการเลื่อนเส้นใยแอคตินบางและไมโอซินหนาเข้าหากัน หรือการผลักเส้นใยแอกตินระหว่างเส้นใยไมโอซินในทิศทางของเส้น M การย่อให้สั้นลงสูงสุดทำได้เมื่อแผ่น Z ซึ่งติดเส้นใยแอคตินเข้าใกล้ปลายของเส้นใยไมโอซิน ในระหว่างการหดตัว sarcomere จะสั้นลง 25-50%

Sarcoplasm ที่มี myofibrils ถูกแทรกซึมระหว่างพวกเขาโดยเครือข่ายของถังเก็บน้ำและ tubules ของ reticulum เอนโดพลาสซึมเช่นเดียวกับระบบของ tubules ตามขวางที่สัมผัสใกล้ชิดกับมัน แต่ไม่ได้สื่อสาร

โครงสร้างของเส้นใยไมโอซิน

เส้นใยไมโอซินถูกสร้างขึ้นโดยโปรตีนไมโอซิน ซึ่งโมเลกุลประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หนักสองสายที่เหมือนกันซึ่งมีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 200,000 และสายเบาสี่สาย (ประมาณ 20,000) สายโซ่หนักแต่ละเส้นมีรูปร่างเป็นเกลียวตามความยาวส่วนใหญ่ และสายโซ่หนักทั้งสองเส้นก็บิดเข้าหากันจนกลายเป็นส่วนที่มีรูปร่างคล้ายแท่งของโมเลกุล สายโซ่เบาสองเส้นติดอยู่ที่ปลายด้านตรงข้ามของแต่ละสาย เมื่อรวมกับรูปร่างทรงกลมของปลายสายเหล่านี้แล้ว พวกมันจะกลายเป็น "หัว" ของโมเลกุล ปลายรูปทรงแท่งของโมเลกุลสามารถเชื่อมต่อกันตามยาว ก่อตัวเป็นมัด โดยมีหัวของโมเลกุลอยู่ด้านนอกของมัดในลักษณะเกลียว นอกจากนี้ ในภูมิภาค M-line คานจะเชื่อมต่อกันแบบ “หางต่อท้าย” เส้นใยไมโอซินแต่ละเส้นมีโมเลกุลไมโอซินประมาณ 400 โมเลกุล

โมเลกุลของแอคติน

โมเลกุลของโทรโปนิน โมเลกุลของโทรโปนิน

โปรตีนอีกชนิดหนึ่งที่รวมอยู่ในเส้นใยแอคตินคือโทรโพไมโอซินมีรูปร่างเป็นแท่งโดยตั้งอยู่ใกล้กับร่องของริบบิ้นเกลียวของไฟบริลลาร์แอกตินตามแนวนั้น ความยาวของมันมากกว่าขนาดของแอกตินทรงกลมถึง 8 เท่า ดังนั้นโมเลกุลโทรโพไมโอซินหนึ่งโมเลกุลจะสัมผัสกับโมเลกุลแอกตินเจ็ดโมเลกุลในคราวเดียว และปลายจะเชื่อมต่อถึงกัน ทำให้เกิดเป็นสายโซ่เกลียวเกลียวตามยาวตามยาวเส้นที่สาม

โปรตีนใยแอกตินชนิดที่สาม คือ โทรโปนิน ประกอบด้วยหน่วยย่อยที่แตกต่างกัน 3 หน่วยและมีรูปร่างเป็นทรงกลม ไม่มีความสัมพันธ์แบบโควาเลนต์กับทั้งแอคตินและโทรโพไมโอซินในลักษณะที่มีโมเลกุลโทรโพไมโอซินหนึ่งโมเลกุลต่อโมเลกุลโทรโปนิน นอกจากนี้หนึ่งในหน่วยย่อยประกอบด้วย แคลิฟอร์เนีย-ศูนย์เชื่อมต่อ เส้นใยแอกตินบาง ๆ จะติดอยู่กับแผ่น Z รวมถึงโครงสร้างโปรตีนด้วย

กลไกการหดตัวของกล้ามเนื้อ

การหดตัวของกล้ามเนื้อเป็นผลมาจากการที่ซาร์โคเมียร์แต่ละอันสั้นลง การหดตัวสูงสุดของซาร์โคเมียร์จะเกิดขึ้นได้เมื่อแผ่น Z ซึ่งมีเส้นใยแอคตินติดอยู่เข้าใกล้ปลายของเส้นใยไมโอซินอย่างใกล้ชิด

ในการหดตัวของกล้ามเนื้อ เส้นใยแอคตินและไมโอซินมีบทบาทของตัวเอง: เส้นใยไมโอซินมีศูนย์กลางที่ใช้งานสำหรับการไฮโดรไลซิส ATP ซึ่งเป็นอุปกรณ์สำหรับการแปลงพลังงาน ATP เป็นพลังงานกล อุปกรณ์สำหรับการยึดเกาะกับเส้นใยแอกติน และอุปกรณ์สำหรับรับสัญญาณควบคุมจากเส้นใยแอกติน เส้นใยแอคตินมีกลไกการยึดเกาะกับเส้นใยไมโอซินและกลไกการควบคุมการหดตัวและการผ่อนคลาย

การหดตัวของกล้ามเนื้อถูกกระตุ้นโดยศักยภาพในการออกฤทธิ์ของเส้นใยประสาท ซึ่งผ่านทางไซแนปส์ของประสาทและกล้ามเนื้อผ่านทางตัวกลาง จะถูกแปลงเป็นศักยภาพในการออกฤทธิ์ของซาร์โคเลมมาและท่อของระบบ T กิ่งก้านของ tubules ล้อมรอบไมโอไฟบริลแต่ละอันและสัมผัสกับถังน้ำของ sarcoplasmic reticulum ในถังมีความเข้มข้นของ แคลิฟอร์เนีย. ศักยภาพในการดำเนินการที่ไหลผ่านท่อทำให้เกิดการปลดปล่อยไอออน Ca2+จากถังน้ำของโครงตาข่ายซาร์โคพลาสมิก ไอออน Ca2+ไปเกาะติดกับหน่วยย่อย Ca-binding ของโทรโปนิน ในที่ที่มีไอออน Ca2+ศูนย์กลางการจับส่วนหัวของไมโอซินจะเปิดบนโมโนเมอร์ของเส้นใยแอกติน ทั่วทั้งระบบโทรโปนิน–โทรโพมิโอซิน–แอกติน จากการเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ หัวไมโอซินจะเกาะติดกับแอคตินโมโนเมอร์ที่ใกล้ที่สุด

หัวไมโอซินมีความสัมพันธ์ใกล้ชิดกับ ATP สูง ดังนั้นในกล้ามเนื้อหัวส่วนใหญ่จึงมี ATP ที่ถูกผูกไว้ การยึดหัวไมโอซินเข้ากับแอคตินจะกระตุ้นการทำงานของศูนย์ ATPase, ATP จะถูกไฮโดรไลซ์, ADP และฟอสเฟตออกจากศูนย์กลางที่ใช้งานอยู่ ซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของไมโอซิน: ความตึงเครียดเพิ่มเติมเกิดขึ้น โดยมีแนวโน้มที่จะลดมุมระหว่างหัวและหาง ของโมเลกุลไมโอซิน เช่น เอียงศีรษะไปในทิศทางของเส้น M เนื่องจากหัวไมโอซินเชื่อมต่อกับเส้นใยแอคติน เมื่อเอียงไปทางเส้น M มันจะแทนที่เส้นใยแอคตินในทิศทางเดียวกัน

ADP ที่ปล่อยออกมาจากหลายหัวจะเกิดการเปลี่ยนแปลงดังต่อไปนี้:

2 ADP ® ATP + แอมป์

หัวที่เป็นอิสระจาก ATP จะดึงดูด ATP อีกครั้งเนื่องจากมีความสัมพันธ์สูงดังที่กล่าวไว้ข้างต้น การเกาะติดของ ATP จะลดความสัมพันธ์ของหัวไมโอซินสำหรับเส้นใยแอกตินและไมโอซินจะกลับสู่สถานะดั้งเดิม จากนั้นวงจรทั้งหมดจะถูกทำซ้ำตั้งแต่เริ่มต้น แต่เนื่องจากในรอบที่แล้ว เส้นใยแอคตินได้ดึง Z-เพลตเข้ามาใกล้มากขึ้น เนื่องจากการเคลื่อนที่ของมัน หัวไมโอซินตัวเดียวกันจึงไปยึดติดกับแอคตินโมโนเมอร์อีกตัวหนึ่งที่อยู่ใกล้กับเพลต Z มากขึ้น

หัวไมโอซินหลายร้อยหัวของเส้นใยไมโอซินแต่ละเส้นทำงานพร้อมกัน ดังนั้นจึงดึงเส้นใยแอกตินกลับคืน

แหล่งพลังงานสำหรับการหดตัวของกล้ามเนื้อ

กล้ามเนื้อโครงร่างที่ทำงานด้วยความเข้มข้นสูงสุดจะใช้พลังงานมากกว่ากล้ามเนื้อขณะพักหลายร้อยเท่า และการเปลี่ยนจากสถานะพักเป็นสภาวะทำงานสูงสุดจะเกิดขึ้นภายในเสี้ยววินาที ในเรื่องนี้กล้ามเนื้อมีกลไกที่แตกต่างไปจากเดิมอย่างสิ้นเชิงในการเปลี่ยนอัตราการสังเคราะห์ ATP ในช่วงที่กว้างมาก

ดังที่ได้กล่าวไปแล้ว ในระหว่างการหดตัวของกล้ามเนื้อ กระบวนการสังเคราะห์ ATP จาก ADP ที่ปล่อยออกมาจากหัวไมโอซินมีความสำคัญอย่างยิ่ง สิ่งนี้เกิดขึ้นได้ด้วยความช่วยเหลือของสารพลังงานสูงที่มีอยู่ในกล้ามเนื้อ ครีเอทีนฟอสเฟตซึ่งเกิดจากครีเอทีนและเอทีพีระหว่างการออกฤทธิ์ ครีเอทีนไคเนส:

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 + ATP หรือ N-CH 3 + ADP

ครีเอทีน ครีเอทีน ฟอสเฟต

ปฏิกิริยานี้สามารถย้อนกลับได้ง่ายและเกิดขึ้นแบบไม่ใช้ออกซิเจน ซึ่งช่วยให้กล้ามเนื้อรวมอย่างรวดเร็วในระยะแรก ในขณะที่ภาระยังคงดำเนินต่อไป บทบาทของการจัดหาพลังงานดังกล่าวจะลดลง และถูกแทนที่ด้วยกลไกของไกลโคเจนที่ให้ ATP จำนวนมาก

บรรณานุกรม:

G. Dugas, K. Penny “เคมีชีวภาพ”, M. , 1983

D. Metzler “ชีวเคมี”, M. , 1980

A. Leninger “ความรู้พื้นฐานทางชีวเคมี”, M. , 1985

ไมโรซินแบบเบาแตกต่างจากไมโรซินหนักในเรื่ององค์ประกอบของกรดอะมิโน ไมโอซินหนักมีฤทธิ์ของเอนไซม์ มันเป็นอะดีโนซีนไตรฟอสฟาเตสและสลายเอทีพีแบบไฮโดรไลติก ซึ่งสามารถอธิบายได้ว่า: ATP +ชม 2 โอ → ADF + ชม 3 ปณ. 4 + ว (พลังงาน).

Actin เป็นโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำกว่า (42000) สามารถมีได้สองรูปแบบ: ทรงกลม ( ช ) หรือไฟบริลลาร์ ( เอฟ ). หลังจากเติมเกลือแล้ว ช -actin แปลงร่างเป็นได้อย่างง่ายดาย เอฟ -แอคติน เอฟ -แอคตินเป็นโพลีเมอร์ ช -แอคติน การเปลี่ยนแปลงนี้เกิดขึ้นภายใต้อิทธิพลของ K ไอออน + : แอกตินทรงกลม → กระทำ ในไฟบริลลาร์ เอฟ . แอกติน เอฟ รวมตัวกับไมโอซินได้อย่างง่ายดายและสร้างโปรตีนใหม่ที่เรียกว่าแอคโตมิโอซิน

เอฟ -แอกตินประกอบด้วยเส้นใย 2 เส้นบิดเป็นเกลียว

โครงสร้างแอกติน

แอคโตโยซินมีคุณสมบัติดังต่อไปนี้:

ความสามารถในการสลาย ATP;

ปลดปล่อยพลังงานของพันธะมหภาค

แปลงพลังงานนี้เป็นงาน

Tropomyosin - ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สองสายที่ก่อตัวเป็นเกลียวคู่ซึ่งอยู่ในร่องบนพื้นผิว -เอฟ ความยาวแอคตินสอดคล้องกับ 7 วิชา - ช -แอคติน สารเชิงซ้อนโทรโปนินประกอบด้วยหน่วยย่อย 3 หน่วยที่มีโครงสร้างเป็นรูปทรงกลม และตั้งอยู่ประมาณปลายสุดของ Tม . โทรโปนินที ( ทีเอ็นที ) ให้การสื่อสารกับ T ม . ต โรโปนิน ซี ( ทีเอ็นซี ) สร้างพันธะกับ Ca ไอออน 2+ บนพื้นผิว T ม ส่งผลให้โครงสร้างเปลี่ยนแปลงไป

โทรโปนิน ฉัน ( ทีเอ็นไอ ) สามารถป้องกันอันตรกิริยาของแอกตินกับไมโอซินได้ ตำแหน่งที พรรณี แปรผันและขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของ Ca 2+ . ต่อหน้าซา 2+ การเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง T เอ็นซี . สิ่งนี้นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงตำแหน่ง ทีเอ็นไอ สัมพันธ์กับแอกติน ส่งผลให้สามารถโต้ตอบกับไมโอซินได้

โทรปอมโยซินและโทรโปนิน

ตำแหน่งเชิงพื้นที่ที่แน่นอนของโปรตีนหลักของกล้ามเนื้อหดตัวเป็นเงื่อนไขที่จำเป็นสำหรับการหดตัวและการผ่อนคลายตลอดจนการควบคุมกระบวนการเหล่านี้ การหดตัวสัมพันธ์กับการก่อตัวของสารเชิงซ้อนระหว่างแอคตินและไมโอซิน โดยหน่วยย่อยของแอคตินแต่ละหน่วยมีปฏิสัมพันธ์กับส่วนที่มีส่วนหัวของไมโอซิน (เอฟ 1 ). การผ่อนคลายเกิดขึ้นเมื่อปฏิสัมพันธ์นี้ลดลง ปฏิสัมพันธ์ของ A และ M ถูกควบคุมโดย T ซึ่งอยู่ในร่องแอกติน การเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง T จะถูกส่งไปยัง T ซึ่งจะลึกลงไปในร่องมากขึ้น ทำให้เกิดปฏิกิริยาระหว่างแอกตินกับส่วนหัวของไมโอซิน

สถานะของไมโอไฟบริล: ก) พักผ่อน; ข) การลดลง

ไมโอโกลบินเป็นโปรตีนโครโมโปรตีนเชิงซ้อนซึ่งมีโครงสร้างคล้ายกับฮีโมโกลบิน พบในกล้ามเนื้อสีแดง สามารถจับและปล่อยออกซิเจน ช่วยให้เส้นใยกล้ามเนื้อมีออกซิเจน

องค์ประกอบของโปรตีนโปรโตพลาสซึมประกอบด้วยเอนไซม์ไกลโคไลติกที่มีฤทธิ์ของเอนไซม์สูง เอนไซม์ออกซิเดชันทางชีวภาพมีความเข้มข้นในไมโตคอนเดรียซึ่งเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชั่นฟอสโฟรีเลชั่น ไรโบโซมและไลโซโซมมีเอนไซม์ที่เปลี่ยนโปรตีนและไขมัน

Oxymyoglobin จะปล่อยออกซิเจนเฉพาะเมื่อความดันบางส่วนลดลงอย่างมาก ไมโอโกลบินถูกสกัดจากเนื้อเยื่อด้วยสารละลายแอมโมเนีย โปรตีนของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันเป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์และการก่อตัวของเซลล์ย่อย ผนังหลอดเลือด และเส้นประสาท เนื้อหามีมากถึง 20% ของจำนวนกล้ามเนื้อทั้งหมด ส่วนใหญ่เป็นคอลลาเจน ไม่สามารถสกัดได้แม้จะใช้สารละลายเกลือก็ตาม

กล้ามเนื้อประกอบด้วยกรดอะมิโน โพลีเปปไทด์ และสารที่มีไนโตรเจนซึ่งสกัดได้ง่ายด้วยน้ำ พวกเขาเรียกว่าสารสกัด ซึ่งรวมถึงครีเอทีนและครีเอทีนฟอสเฟต ซึ่งมีสัดส่วนมากถึง 60% ของไนโตรเจนที่ไม่ใช่โปรตีนทั้งหมด ในช่วงเวลาที่เหลือ ครีเอทีนของกล้ามเนื้อทั้งหมดจะอยู่ในรูปของครีเอทีนฟอสเฟต ความเข้มข้นในกล้ามเนื้อค่อนข้างสูง (0.2-0.55%) เนื่องจากมีบทบาทสำคัญในการส่งผ่านพันธะพลังงานสูงภายในเซลล์และรับประกันการสังเคราะห์ ATP อีกครั้ง

Creatine ฟอสเฟต (CrP) เป็นสารประกอบพลังงานสูงที่สามารถบริจาคกลุ่มฟอสฟอรัสให้กับ ADP; ปฏิกิริยาจะถูกเร่งโดยไคเนสครีเอทีนฟอสเฟตตามรูปแบบ:

ADF + Krf → ครีเอทีนฟอสเฟตไคเนส เอทีพี – ค ( ครีเอทีน )

Creatine ถูกสังเคราะห์ในไตจากอาร์จินีน

Creatine ถูกส่งไปยังกล้ามเนื้อผ่านทางเลือด

Creatine ฟอสเฟต (Crf) เป็นตัวสำรองของการเชื่อมต่อพลังงานสูงในกล้ามเนื้อ

ครีเอตินีนจำนวนหนึ่งยังสามารถพบได้ในกล้ามเนื้อซึ่งเกิดขึ้นระหว่างการทำลาย Crf (ครีเอทีนฟอสเฟต)

สารสกัดที่มีไนโตรเจน ได้แก่ แอนซีรีน คาร์นิทีน คาร์โนซีน (β-อะลานีน-ฮิสทิดีน) กล้ามเนื้อมี adenyl nucleotides สูงซึ่งเป็นของสารสกัด (มากถึง 0.4%) ATP, AMP, ADP

คาร์โบไฮเดรตมีไกลโคเจนเป็นส่วนใหญ่ (0.5-0.8%) ไกลโคเจนในร่างกายส่วนใหญ่กระจุกอยู่ในกล้ามเนื้อ แม้ว่าความเข้มข้นของไกลโคเจนจะสูงกว่าในตับ (5%) โมโนแซ็กคาไรด์ส่วนใหญ่อยู่ในรูปของเฮกโซสฟอสเฟตความเข้มข้นไม่เกินความเข้มข้นของกลูโคสในเลือด

แร่ธาตุ - (เถ้า) คิดเป็น 1-1.5% ของมวลกล้ามเนื้อ พร้อมด้วยเค + และ นา + ที่มีอยู่ในกล้ามเนื้อ แคลิฟอร์เนีย 2+ พวกเขา ก 2+ ซึ่งมีบทบาทสำคัญในกลไกการหดตัวของกล้ามเนื้อ ภายใต้สภาวะการพักผ่อน 2+ ความเข้มข้นส่วนใหญ่อยู่ในหลอดและถุงของเรติคูลัสซาร์โคพลาสมิก

เนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อฟอสฟอรัสจำนวนมาก (ประมาณ 80%) เป็นส่วนหนึ่งของสารประกอบพลังงานสูง (ATP และครีเอทีนฟอสเฟต) 10% นำเสนอในรูปของเกลือฟอสเฟตอนินทรีย์ 5% เกี่ยวข้องกับเฮกโซสและ 5% เป็นส่วนหนึ่งของ ADP, AMP และนิวคลีโอไทด์อื่นๆ

องค์ประกอบทางเคมีของกล้ามเนื้อเรียบประกอบด้วยสารชนิดเดียวกับกล้ามเนื้อโครงร่าง แต่มีอัตราส่วนเชิงปริมาณต่างกัน พวกมันมีแอคโตมีโอซินและไมโอซินน้อยกว่า แต่มีไมโออัลบูมินและโปรตีนสโตรมัลที่ไม่ละลายน้ำ (คอลลาเจน) มากกว่า มีปริมาณไกลโคเจนน้อยกว่า 0.5% และยังมีสารสกัดน้อยกว่าอีกด้วย เนื้อหาแคลิฟอร์เนีย 2+ ในกล้ามเนื้อเรียบด้านล่าง

ตามหัวเรื่อง

"ชีวเคมี"

“ชีวเคมีของการหดตัวของกล้ามเนื้อ”

เสร็จสิ้นโดย: นักศึกษา EHF ชั้นปีที่ 3

แผนก "Valeology", gr. 1เอ

ลิทวิเชนโก อี.เอ็ม.

ตรวจสอบโดย: Saykovich E.G.

โนโวซีบีสค์ 2000

โครงสร้างของเส้นใยไมโอซิน

โมเลกุลของแอคติน

โมเลกุลของโทรโปนิน โมเลกุลของโทรโปนิน

กลไกการหดตัวของกล้ามเนื้อ

ADP ที่ปล่อยออกมาจากหลายหัวจะเกิดการเปลี่ยนแปลงดังต่อไปนี้:

2 ADP ® ATP + แอมป์

แหล่งพลังงานสำหรับการหดตัวของกล้ามเนื้อ

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 + ATP-N-CH 3 + ADP

ครีเอทีน ครีเอทีน ฟอสเฟต

บรรณานุกรม:

G. Dugas, K. Penny “เคมีชีวภาพ”, M. , 1983

D. Metzler “ชีวเคมี”, M. , 1980

A. Leninger “ความรู้พื้นฐานทางชีวเคมี”, M. , 1985

ปฏิกิริยาทางชีวเคมีแบบวัฏจักรที่เกิดขึ้นในกล้ามเนื้อระหว่างการหดตัวทำให้มั่นใจได้ถึงการก่อตัวและการทำลายการยึดเกาะระหว่าง "หัว" ซ้ำ ๆ - ผลพลอยได้ของโมเลกุลไมโอซินของโปรโตไฟบริลหนาและส่วนที่ยื่นออกมา - ศูนย์กลางที่ใช้งานของโปรโทไฟบริลบาง ๆ การสร้างการยึดเกาะและการเคลื่อนย้ายเส้นใยแอคตินไปตามเส้นใยไมโอซิน ต้องใช้ทั้งการควบคุมที่แม่นยำและการใช้พลังงานจำนวนมาก ในความเป็นจริงในช่วงเวลาของการหดตัวของเส้นใยจะมีการยึดเกาะประมาณ 300 ครั้งต่อนาทีในแต่ละจุดศูนย์กลางที่ใช้งานอยู่ - ส่วนยื่นออก

ดังที่เราได้กล่าวไว้ข้างต้น เฉพาะพลังงาน ATP เท่านั้นที่สามารถแปลงเป็นงานกลของการหดตัวของกล้ามเนื้อได้โดยตรง ATP ที่ถูกไฮโดรไลซ์โดยศูนย์กลางของเอนไซม์ของไมโอซินก่อให้เกิดสารเชิงซ้อนกับโปรตีนไมโอซินทั้งหมด ในคอมเพล็กซ์ ATP-ไมโอซิน ไมโอซินซึ่งอิ่มตัวด้วยพลังงาน จะเปลี่ยนโครงสร้างของมัน และด้วย "มิติ" ภายนอก และด้วยวิธีนี้ จะทำงานทางกลเพื่อลดการเติบโตของเส้นใยไมโอซิน

ในการพักกล้ามเนื้อ ไมโอซินยังคงจับกับ ATP แต่จับกับไอออน Mg++ โดยไม่มีการแยกเอทีพีแบบไฮโดรไลติก การก่อตัวของการยึดเกาะระหว่างไมโอซินและแอกตินที่เหลือถูกป้องกันโดยคอมเพล็กซ์ของโทรโพไมโอซินกับโทรโปนินซึ่งจะปิดกั้นศูนย์กลางแอคตินที่ทำงานอยู่ การปิดล้อมยังคงอยู่และ ATP จะไม่ถูกทำลายในขณะที่ไอออน Ca++ ถูกผูกไว้ เมื่อแรงกระตุ้นเส้นประสาทมาถึงเส้นใยกล้ามเนื้อ จะถูกปล่อยออกมา เครื่องส่งพัลส์– ฮอร์โมนประสาท อะเซทิลโคลีนไอออน Na+ จะทำให้ประจุลบบนพื้นผิวด้านในของซาร์โคเลมมาเป็นกลางและดีโพลาไรซ์ ในกรณีนี้ ไอออน Ca++ จะถูกปล่อยออกมาและจับกับโทรโปนิน ในทางกลับกัน โทรโปนินจะสูญเสียประจุ ทำให้ศูนย์กลางที่ใช้งานอยู่ - ส่วนยื่นของเส้นใยแอกติน - ไม่ถูกบล็อก และการยึดเกาะระหว่างแอกตินและไมโอซินเกิดขึ้น (เนื่องจากการขับไล่ไฟฟ้าสถิตของโปรโตไฟบริลบางและหนาได้ถูกกำจัดออกไปแล้ว) ตอนนี้เมื่อมี Ca ++ ATP จะโต้ตอบกับศูนย์กลางของกิจกรรมของเอนไซม์ของไมโอซินและถูกแยกออกและพลังงานของคอมเพล็กซ์การเปลี่ยนรูปจะถูกนำมาใช้เพื่อลดการยึดเกาะ ห่วงโซ่ของเหตุการณ์โมเลกุลที่อธิบายไว้ข้างต้นคล้ายกับกระแสไฟฟ้าที่ชาร์จไมโครคาปาซิเตอร์ พลังงานไฟฟ้าของมันถูกแปลงเป็นงานเชิงกลทันทีและจำเป็นต้องชาร์จใหม่อีกครั้ง (หากคุณต้องการดำเนินการต่อ)

หลังจากการแตกของกาว ATP จะไม่ถูกแยกออก แต่จะสร้างเอนไซม์และสารตั้งต้นที่ซับซ้อนอีกครั้งด้วยไมโอซิน:

ม–เอ + เอทีพี -----> ม – เอทีพี + เอหรือ

ม–ADP–A + เอทีพี ----> ม–เอทีพี + เอ + เอดีพี

หากในขณะนี้มีแรงกระตุ้นเส้นประสาทใหม่เกิดขึ้น ปฏิกิริยา "การชาร์จ" จะเกิดขึ้นซ้ำ หากแรงกระตุ้นถัดไปไม่มาถึง กล้ามเนื้อจะผ่อนคลาย การกลับมาของกล้ามเนื้อที่หดเกร็งเมื่อคลายตัวกลับสู่สภาพเดิมนั้นมั่นใจได้ด้วยแรงยืดหยุ่นของโปรตีนในสโตรมาของกล้ามเนื้อ นักวิทยาศาสตร์แนะนำว่าในช่วงเวลาของการหดตัวเส้นใยแอคตินจะเลื่อนไปตามเส้นใยไมโอซินและการย่อให้สั้นลงก็เป็นไปได้เช่นกันเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนที่หดตัว (การเปลี่ยนแปลงรูปร่างของเกลียว)

ในช่วงเวลาที่เหลือ ATP มีผลทำให้เกิดพลาสติก: เมื่อรวมกับไมโอซิน จะช่วยป้องกันการก่อตัวของการยึดเกาะกับแอกติน โดยการสลายตัวระหว่างการหดตัวของกล้ามเนื้อ ATP จะให้พลังงานสำหรับกระบวนการทำให้การยึดเกาะสั้นลงตลอดจนการทำงานของ "ปั๊มแคลเซียม" - การจัดหาไอออน Ca ++ การสลาย ATP ในกล้ามเนื้อเกิดขึ้นที่สูงมาก ความเร็ว: สูงถึง 10 ไมโครโมลต่อกล้ามเนื้อ 1 กรัมต่อนาที เนื่องจากปริมาณสำรองรวมของ ATP ในกล้ามเนื้อมีน้อย (อาจเพียงพอสำหรับการทำงานที่กำลังสูงสุดเพียง 0.5-1 วินาทีเท่านั้น) เพื่อให้แน่ใจว่ากิจกรรมของกล้ามเนื้อเป็นปกติ ATP จะต้องได้รับการฟื้นฟูในอัตราเดียวกับที่กล้ามเนื้อถูกทำลาย

การบรรยายครั้งที่ 4 พลังงานสำหรับการหดตัวของกล้ามเนื้อ กระบวนการทางชีวเคมีที่เกิดขึ้นระหว่างการทำงานของกล้ามเนื้อ

การสังเคราะห์กู้ภัย

โดยเฉพาะอย่างยิ่ง มีเพียง ATP เท่านั้นที่สามารถเปลี่ยนพลังงานเคมี (ส่วนที่เป็นอิสระซึ่งอยู่ในพันธะฟอสเฟต) เป็นพลังงานกล - พลังงานของการเคลื่อนไหว (การบิน การวิ่ง และการเลื่อน) เธอ ให้พลังงานกระบวนการลดระยะเวลาคณะกรรมการตามลำดับ การหดตัวของกล้ามเนื้อโดยรวม (และยังให้พลังงานสำหรับการก่อตัวของ Ca ++ ไอออนที่เกี่ยวข้องกับการหดตัว) เซลล์ที่มีชีวิตจะรักษาความเข้มข้นของ ATP ที่ทำงานอยู่อย่างต่อเนื่องประมาณ 0.25% รวมถึงในระหว่างการทำงานของกล้ามเนื้ออย่างหนัก หาก (ในกรณีของการรบกวนการเผาผลาญ) มีความเข้มข้นของ ATP เพิ่มขึ้นการหดตัวของกล้ามเนื้อจะหยุดชะงัก (มันจะดูเหมือน "ผ้าขี้ริ้ว") หากลดลงความเข้มงวดจะเกิดขึ้น - ก สถานะของการหดตัวต่อเนื่อง (“กลายเป็นหิน”) ความเข้มข้นในการทำงานของ ATP นั้นเพียงพอสำหรับงานอันทรงพลังหนึ่งวินาที (การหดตัวครั้งเดียว 3 - 4 ครั้ง) ในระหว่างกิจกรรมของกล้ามเนื้อเป็นเวลานาน ความเข้มข้นในการทำงานของ ATP จะถูกรักษาไว้เนื่องจากปฏิกิริยาในการฟื้นฟู เพื่อให้มั่นใจว่าการทำงานของกล้ามเนื้อเป็นปกติ (ในระยะยาว) ในระหว่างกระบวนการเผาผลาญ ATP จะได้รับการฟื้นฟูในอัตราเดียวกับที่กล้ามเนื้อถูกทำลาย

โปรดจำไว้ว่าการสลาย ATP เป็นปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของเอนไซม์ และสามารถแสดงได้ด้วยสมการ:

เอทีพี-เอส + เอทีพี + n2o ---> เอทีพี + n3po4

พลังงานสำหรับการสังเคราะห์ ATP ใหม่ (จะถูกปล่อยออกมาในภายหลังในระหว่างการแยก - ประมาณ 40 กิโลจูลต่อ 1 โมล) จะต้องได้รับจากปฏิกิริยาที่ปล่อยพลังงาน (แคทาบอลิก) ดังนั้นในระดับเซลล์ ปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของ ATP จึงเกิดขึ้นควบคู่กับปฏิกิริยาที่รับประกันการสังเคราะห์ ATP อีกครั้ง ในระหว่างปฏิกิริยาดังกล่าว จะเกิดสารประกอบพลังงานสูงระดับกลางซึ่งประกอบด้วยกลุ่มฟอสเฟต ซึ่งเมื่อรวมกับพลังงานสำรองอิสระแล้วจะถูกถ่ายโอนไปยัง ADP ปฏิกิริยาการถ่ายโอนดังกล่าว (ผ่าน "กระบองรีเลย์") ซึ่งเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ฟอสโฟทรานสเฟอเรส เรียกว่าปฏิกิริยาทรานสฟอสโฟรีเลชันหรือปฏิกิริยารีฟอสโฟรีเลชั่น สารประกอบ Macroergic ที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ ATP นั้นมีอยู่ตลอดเวลาเช่น creatine ฟอสเฟต (สะสมใน symplast) หรือเกิดขึ้น (กรด diphosphoglyceric, กรด phosphopyruvic) ในกระบวนการออกซิเดชั่น (catabolic)

การสังเคราะห์ ATP ในระหว่างกิจกรรมของกล้ามเนื้อสามารถทำได้สองวิธี: เนื่องจากปฏิกิริยาโดยไม่ต้องมีส่วนร่วมของออกซิเจน - แบบไม่ใช้ออกซิเจน (เมื่อการส่งออกซิเจนไปยังกล้ามเนื้อไม่มีเวลาหรือเป็นเรื่องยาก) และเนื่องจากกระบวนการออกซิเดชั่นในเซลล์ (โดยมีส่วนร่วม ของออกซิเจนที่เราหายใจ และที่นักกีฬาหายใจเข้าไปบ่อยครั้งภายใต้ของหนัก และในช่วงพักเริ่มแรก)

ในกล้ามเนื้อโครงร่างของมนุษย์ มีการระบุกระบวนการแบบไม่ใช้ออกซิเจนสามประเภท ในระหว่างที่เกิดการสังเคราะห์ ATP ใหม่:

- ปฏิกิริยาครีเอทีนฟอสโฟไคเนส (กระบวนการแบบไม่ใช้ออกซิเจนแบบฟอสโฟเจนิกหรืออะแลกติก) โดยที่การสังเคราะห์ ATP ใหม่เกิดขึ้นเนื่องจากการรีฟอสโฟรีเลชั่นระหว่างครีเอทีนฟอสเฟตและ ADP

- ไกลโคไลซิส (กระบวนการไม่ใช้ออกซิเจนของกรดแลคติค) โดยที่การสังเคราะห์ ATP อีกครั้งเกิดขึ้นในระหว่างการสลายคาร์โบไฮเดรตแบบไม่ใช้ออกซิเจนของเอนไซม์ซึ่งสิ้นสุดที่การก่อตัวของกรดแลคติค

- ปฏิกิริยาไมโอไคเนส, ซึ่งการสังเคราะห์ ATP ใหม่จะดำเนินการเนื่องจากการดีฟอสโฟรีเลชั่นของ ADP บางส่วน

เพื่อเปรียบเทียบและหาปริมาณกระบวนการของการแปลงพลังงานประเภทต่างๆ ในระหว่างการทำงานของกล้ามเนื้อ จะใช้เกณฑ์หลักสามประการ:

- เกณฑ์อำนาจ -ระบุอัตราการแปลงพลังงานในกระบวนการที่กำหนด (แบบฝึกหัด)

- เกณฑ์ความจุ -สะท้อนถึงปริมาณสำรองของสารพลังงานทั้งหมด (วัดจากปริมาณพลังงานที่ปล่อยออกมาและงานที่ทำ)

- เกณฑ์ประสิทธิภาพ -แสดงถึงความสัมพันธ์ระหว่างพลังงานที่ใช้ไปกับการสังเคราะห์ ATP ใหม่และปริมาณพลังงานทั้งหมดที่ปล่อยออกมาในระหว่างกระบวนการนี้ (แบบฝึกหัด)

กระบวนการแปลงพลังงานแบบไม่ใช้ออกซิเจนและแบบแอโรบิก แตกต่างกันในด้านกำลัง ความจุ และประสิทธิภาพ กระบวนการแอนแอโรบิกจะมีอิทธิพลเหนือกว่าในการออกกำลังกายที่มีความเข้มข้นสูงในระยะสั้น ในขณะที่กระบวนการแอโรบิกจะมีอิทธิพลเหนือกว่าในการออกกำลังกายที่มีความเข้มข้นปานกลางในระยะยาว

สิ่งนี้น่าสนใจ: