خانه → تردمیل بیوشیمی عضلات و انقباض عضلانی. مکانیسم انقباض عضلانی اساس بیوشیمیایی مکانیسم های انقباض و آرامش عضلانی

بیوشیمی عضلات و انقباض عضلانی. مکانیسم انقباض عضلانی اساس بیوشیمیایی مکانیسم های انقباض و آرامش عضلانی

عوامل ایجاد انقباض عضلانی:

میل ترکیبی میوزین-ATP برای اکتین بسیار کم است.

میل ترکیبی میوزین-ADP برای اکتین بسیار زیاد است.

اکتین جدا شدن ADP و فسفر از میوزین را تسریع می کند که با یک بازآرایی ساختاری (چرخش سر میوزین) همراه است.

مراحل انقباض عضلانی:

تثبیت ATP روی سر میوزین.

هیدرولیز ATP محصولات هیدرولیز (ADP و P) ثابت می مانند و انرژی آزاد شده در سر جمع می شود. عضله آماده انقباض است.

تشکیل یک کمپلکس قوی "اکتین-میوزین" که تنها با جذب یک مولکول جدید ATP از بین می رود.

تغییرات ساختاری در مولکول میوزین که منجر به چرخش سر میوزین می شود. انتشار محصولات واکنش (ADP و P) از مرکز فعال سر میوزین.

پروتئین ها - تنظیم کننده انقباض عضلانی:

1) تروپومیوزین یک پروتئین فیبریلار است که به شکل یک مارپیچ است. در یک رشته نازک، به ازای هر 1 مولکول تروپومیوزین، 7 مولکول G-اکتین وجود دارد. در شیار بین 2 مارپیچ G-actin قرار دارد. سر به انتها متصل است، زنجیره پیوسته است. مولکول تروپومیوزین محل های اتصال فعال اکتین را روی سطح گلبول های اکتین می پوشاند.

2) تروپونین یک پروتئین کروی است که از 3 زیر واحد تشکیل شده است: تروپونین "T"، تروپونین "C" و تروپونین "I". در فواصل مساوی روی تروپومیوزین قرار می گیرد که طول آن برابر با طول مولکول تروپومیوزین است. تروپونین T (TnT) - مسئول اتصال تروپونین به تروپومیوزین است؛ از طریق تروپونین "T"، تغییرات ساختاری تروپونین به تروپومیوزین منتقل می شود. تروپونین C (TnC) یک زیرواحد اتصال Ca2+ است، شامل 4 محل برای اتصال کلسیم است و از نظر ساختار شبیه پروتئین کالمودولین است. تروپونین I (TnI) - زیرواحد بازدارنده - یک بازدارنده واقعی نیست، فقط یک مانع فضایی ایجاد می کند که در تعامل اکتین و میوزین در زمانی که تروپونین "C" با Ca2 + همراه نیست تداخل ایجاد می کند.

تنظیم انقباض و آرامش عضلانی در یک سلول زنده:

انقباض عضلانی با یک تکانه عصبی شروع می شود. تحت تأثیر استیل کولین، تحریک غشای سلولی ایجاد می شود و نفوذپذیری آن به Ca2 + به شدت افزایش می یابد.

Ca2+ از مخزن - مخازن شبکه سیتوپلاسمی وارد سیتوپلاسم سلول ماهیچه ای (سارکوپلاسم) می شود. غلظت Ca2 + در سارکوپلاسم فورا افزایش می یابد.

کلسیم به تروپونین C متصل می شود. تغییرات ساختاری در مولکول تروپونین رخ می دهد، در نتیجه مانع فضایی به شکل تروپونین "I" از بین می رود، زیرا مولکول تروپومیوزین به طرف کشیده می شود و مراکز اتصال میوزین را روی سطح اکتین باز می کند. انقباض عضلانی بیشتر طبق این طرح انجام می شود.

سازوکار عضلانی کاهش می دهد.
مقررات کاهش می دهد و آرامش ماهیچه هادر یک سلول زنده: - عضلانی کاهشبا یک تکانه عصبی شروع می شود.

سازوکار عضلانی کاهش می دهد. مقررات کاهش می دهد و آرامش ماهیچه ها.
ساختار مخطط عضلانیپارچه ها راه راه متقاطع ماهیچه هاشامل رشته های متناوب ضخیم و نازک است.

سازوکار عضلانی کاهش می دهد. مقررات کاهش می دهد و آرامش ماهیچه ها.
- انتقال هورمون ها و سایر متابولیت ها؛ - محافظت در برابر عوامل خارجی؛ - مقرراتدمای بدن با توزیع مجدد گرما در بدن.

در شرایط فشرده عضلانی
سازوکار عضلانی کاهش می دهد. مقررات کاهش می دهد و آرامش ماهیچه ها.

در شرایط فشرده عضلانیکار، اکسیژن زمان ورود به سلول را ندارد. در عین حال، پوسیدگی زغال سنگ... ادامه».
سازوکار عضلانی کاهش می دهد. مقررات کاهش می دهد و آرامش ماهیچه ها.

در شرایط فشرده عضلانیکار، اکسیژن زمان ورود به سلول را ندارد. در عین حال، پوسیدگی زغال سنگ... ادامه».
سازوکار عضلانی کاهش می دهد. مقررات کاهش می دهد و آرامش ماهیچه ها.

سازوکار اختصارات و آرامشاسکلتی ماهیچه هاتماس گرفت عضلانیپمپ.

فعال کاهش ماهیچه هادر حالت ایزومتریک و ایزوتونیک شرایط ایزومتریک - طول ماهیچه هاثابت، پس چه زمانی ماهیچه در حال کاهش استدر مکان هایی که او
به طول اصلی خود

سازوکارحرکت اجباری خون وریدی به قلب با غلبه بر نیروهای گرانش تحت تأثیر ریتمیک اختصارات و آرامشاسکلتی ماهیچه هاتماس گرفت عضلانیپمپ.

سازوکارحرکت اجباری خون وریدی به قلب با غلبه بر نیروهای گرانش تحت تأثیر ریتمیک اختصارات و آرامشاسکلتی ماهیچه هاتماس گرفت عضلانیپمپ.

صفحات مشابه یافت شده: 10

دانشگاه دولتی آموزشی نووسیبیرسک

چکیده در مورد موضوع

"بیوشیمی"

"بیوشیمی انقباض عضلانی"

تکمیل شده توسط: دانشجوی سال سوم EHF

بخش "Valeology"، gr. 1A

لیتویچنکو E.M.

بررسی شده توسط: Saykovich E.G.

نووسیبیرسک 2000

علاقه بیوشیمی به فرآیندهایی که در انقباض ماهیچه‌ها اتفاق می‌افتد، نه تنها مبتنی بر توضیح مکانیسم‌های بیماری‌های عضلانی است، بلکه آنچه ممکن است مهم‌تر باشد، آشکار کردن مکانیسم تبدیل انرژی الکتریکی به انرژی مکانیکی، دور زدن مکانیسم‌های پیچیده کشش و انتقال است. .

به منظور درک مکانیسم و فرآیندهای بیوشیمیایی که در انقباض عضلات رخ می دهد، لازم است ساختار فیبر عضلانی را بررسی کنیم. واحد ساختاری فیبر عضلانی Myofibrils است - دسته های پروتئینی که به طور خاص در امتداد سلول قرار دارند. میوفیبریل ها به نوبه خود از دو نوع رشته پروتئینی (رشته ها) ساخته می شوند - ضخیم و نازک. پروتئین اصلی رشته های ضخیم است میوزینو لاغرها - اکتین. رشته های میوزین و اکتین اجزای اصلی تمام سیستم های انقباضی بدن هستند. بررسی میکروسکوپی الکترونی آرایش دقیق رشته‌های میوزین و اکتین را در میوفیبریل نشان داد. واحد عملکردی میوفیبریل سارکومر است - بخشی از میوفیبریل بین دو صفحه Z. سارکومر شامل دسته‌ای از رشته‌های میوزین است که در وسط در امتداد به اصطلاح M-plate به هم وصل شده‌اند و رشته‌های اکتینی که از بین آنها عبور می‌کنند، که به نوبه خود به صفحات Z متصل می‌شوند.

انقباض با لغزش رشته های نازک اکتین و میوزین ضخیم به سمت یکدیگر یا فشار دادن رشته های اکتین بین رشته های میوزین در جهت خط M رخ می دهد. حداکثر کوتاه شدن زمانی حاصل می شود که صفحات Z که رشته های اکتین به آنها متصل شده اند به انتهای رشته های میوزین نزدیک شوند. در طول انقباض، سارکومر 25-50٪ کوتاه می شود.

سارکوپلاسم حاوی میوفیبریل ها توسط شبکه ای از مخازن و لوله های شبکه آندوپلاسمی و همچنین سیستمی از لوله های عرضی که در تماس نزدیک با آن هستند، اما ارتباط برقرار نمی کنند، بین آنها نفوذ می کند.

ساختار رشته های میوزین

رشته های میوزین توسط پروتئین میوزین تشکیل می شوند که مولکول آن شامل دو زنجیره پلی پپتیدی سنگین یکسان با وزن مولکولی حدود 200000 و چهار زنجیره سبک (حدود 20000) است. هر زنجیره سنگین در بیشتر طول خود در یک ترکیب مارپیچ a قرار دارد و هر دو زنجیره سنگین به هم می پیچند تا یک بخش میله ای شکل از مولکول را تشکیل دهند. دو زنجیر سبک به انتهای مخالف هر زنجیره متصل می شوند؛ همراه با شکل کروی این انتهای زنجیره، "سر" مولکول ها را تشکیل می دهند. انتهای میله‌ای شکل مولکول‌ها را می‌توان به صورت طولی به یکدیگر متصل کرد و دسته‌هایی را تشکیل داد و سر مولکول‌ها به‌صورت مارپیچی به سمت خارج از بسته‌بندی قرار دارند. علاوه بر این، در منطقه M-line، تیرها به یکدیگر "دم به دم" متصل می شوند. هر رشته میوزین حاوی حدود 400 مولکول میوزین است.

مولکول های اکتین

مولکول های تروپونین مولکول های تروپومیوزین

یکی دیگر از پروتئین های موجود در رشته های اکتین، تروپومیوزین، شکل میله ای دارد؛ این پروتئین در نزدیکی شیارهای نوار مارپیچی اکتین فیبریلار، در امتداد آن قرار دارد. طول آن 8 برابر بزرگتر از اندازه اکتین کروی است، بنابراین یک مولکول تروپومیوزین به طور همزمان با هفت مولکول اکتین تماس می گیرد و انتهای آن به یکدیگر متصل می شود و سومین زنجیره مارپیچی طولی را تشکیل می دهد.

سومین پروتئین رشته اکتین، تروپونین، از سه زیر واحد مختلف تشکیل شده و شکل کروی دارد. به طور غیر کووالانسی با هر دو اکتین و تروپومیوزین مرتبط است، به گونه ای که در هر مولکول تروپونین یک مولکول تروپومیوزین وجود دارد؛ علاوه بر این، یکی از زیر واحدهای آن حاوی Ca-مراکز اتصال رشته های نازک اکتین به ورقه های Z و همچنین ساختارهای پروتئینی متصل می شوند.

مکانیسم انقباض عضلانی.

انقباض عضلانی نتیجه کوتاه شدن هر سارکومر است؛ حداکثر کوتاه شدن سارکومر زمانی حاصل می‌شود که صفحات Z که رشته‌های اکتین به آن‌ها متصل هستند، به انتهای رشته‌های میوزین نزدیک شوند.

در انقباض عضلانی، رشته‌های اکتین و میوزین نقش‌های خاص خود را دارند: رشته‌های میوزین حاوی یک مرکز فعال برای هیدرولیز ATP، وسیله‌ای برای تبدیل انرژی ATP به انرژی مکانیکی، دستگاهی برای چسبندگی به رشته‌های اکتین و دستگاه‌هایی برای درک سیگنال‌های تنظیمی از رشته‌های اکتین هستند. رشته های اکتین دارای مکانیزم چسبندگی به رشته های میوزین و مکانیسم تنظیم انقباض و شل شدن هستند.

انقباض عضلانی توسط پتانسیل عمل فیبر عصبی ایجاد می شود که از طریق سیناپس عصبی عضلانی از طریق واسطه به پتانسیل عمل سارکولما و لوله های سیستم T تبدیل می شود. شاخه های لوله ها هر میوفیبریل را احاطه کرده و با مخازن شبکه سارکوپلاسمی در تماس هستند. مخازن حاوی غلظت قابل توجهی از حدود. پتانسیل عمل که از طریق لوله ها می آید باعث آزاد شدن یون ها می شود Ca2+از مخازن شبکه سارکوپلاسمی. یون ها Ca2+به زیرواحد اتصال کلسیم تروپونین متصل شود. در حضور یون ها Ca2+مراکز اتصال سر میوزین روی مونومرهای رشته های اکتین در سراسر سیستم تروپونین-تروپومیوزین-اکتین باز می شوند. در نتیجه این تغییرات، سر میوزین به نزدیکترین مونومر اکتین متصل می شود.

سرهای میوزین تمایل بالایی به ATP دارند، به طوری که در عضله بیشتر سرها حاوی ATP متصل هستند. اتصال سر میوزین به اکتین مرکز ATPase را فعال می کند، ATP هیدرولیز می شود، ADP و فسفات از مرکز فعال خارج می شوند که منجر به تغییر در ترکیب میوزین می شود: کشش اضافی ایجاد می شود و تمایل به کاهش زاویه بین سر و دم دارد. از مولکول میوزین، به عنوان مثال. سر را در جهت خط M کج کنید. از آنجایی که سر میوزین به رشته اکتین متصل است، هنگام کج شدن به سمت خط M، رشته اکتین را در همان جهت جابجا می کند.

ADP آزاد شده از چندین هد تحت تغییر شکل زیر است:

2 ADP ® ATP + AMP

سرهای آزاد شده از ATP دوباره به دلیل میل ترکیبی بالا، ATP را جذب می کنند، همانطور که در بالا ذکر شد؛ اتصال ATP باعث کاهش میل ترکیبی سر میوزین به رشته های اکتین می شود و میوزین به حالت اولیه خود باز می گردد. سپس کل چرخه از همان ابتدا تکرار می شود، اما از آنجایی که در چرخه قبلی رشته اکتین به دلیل حرکت، صفحه Z را نزدیکتر می کرد، همان سر میوزین به مونومر اکتین دیگری نزدیکتر به صفحه Z می چسبد.

صدها سر میوزین از هر رشته میوزین به طور همزمان کار می کند، بنابراین رشته اکتین را جمع می کند.

منابع انرژی برای انقباض عضلات

یک عضله اسکلتی که با حداکثر شدت کار می کند صدها برابر بیشتر از یک عضله در حال استراحت انرژی مصرف می کند و انتقال از حالت استراحت به حالت حداکثر کار در کسری از ثانیه اتفاق می افتد. در این راستا، ماهیچه ها مکانیسم کاملا متفاوتی برای تغییر سرعت سنتز ATP در محدوده بسیار وسیعی دارند.

همانطور که قبلا ذکر شد، در طول انقباض عضلانی، فرآیند سنتز ATP از ADP آزاد شده از سر میوزین از اهمیت بالایی برخوردار است. این با کمک یک ماده پرانرژی موجود در ماهیچه ها اتفاق می افتد. کراتین فسفاتکه از کراتین و ATP در حین عمل تشکیل می شود کراتین کیناز:

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 + ATP ó N-CH 3 + ADP

کراتین کراتین فسفات

این واکنش به راحتی قابل برگشت است و به صورت بی هوازی رخ می دهد که شامل شدن سریع عضلات در مراحل اولیه را تضمین می کند. با ادامه بار، نقش چنین تامین انرژی کاهش می‌یابد و مکانیسم‌های گلیکوژن که مقدار زیادی ATP را فراهم می‌کنند، جایگزین می‌شود.

کتابشناسی - فهرست کتب:

G. Dugas، K. Penny "شیمی بیورگانیک"، M.، 1983

D. Metzler "بیوشیمی"، M.، 1980

A. Leninger "مبانی بیوشیمی"، M.، 1985

میروزین سبک از نظر ترکیب اسید آمینه با میروزین سنگین متفاوت است. میوزین سنگین دارای فعالیت آنزیمی است. این یک آدنوزین تری فسفاتاز است و به طور هیدرولیتیکی ATP را تجزیه می کند. این را می توان اینگونه توصیف کرد: ATP +اچ 2 O → ADF + اچ 3 P.O. 4 + دبلیو (انرژی).

اکتین پروتئینی با وزن مولکولی کمتر (42000) است. می تواند به دو شکل باشد: کروی ( جی ) یا فیبریلار ( اف ). پس از افزودن نمک جی اکتین به راحتی تبدیل می شود اف -اکتین اف -اکتین یک پلیمر است جی -اکتین این انتقال تحت تأثیر یون های K رخ می دهد + : اکتین کروی → عمل کنید در فیبریل اف . اکتین اف به راحتی با میوزین ترکیب می شود و پروتئین جدیدی به نام اکتومیوزین را تشکیل می دهد.

اف اکتین از دو رشته تشکیل شده است که به صورت مارپیچی پیچ خورده اند.

ساختار اکتین

اکتومیوزین دارای خواص زیر است:

توانایی تجزیه ATP؛

آزاد کردن انرژی پیوندهای ماکروارژیک؛

این انرژی را به کار تبدیل می کند.

تروپومیوزین - متشکل از دو زنجیره پلی پپتیدی است که یک مارپیچ دوتایی را تشکیل می دهد که در یک شیار روی سطح قرار دارد -اف طول اکتین مربوط به 7 موضوع است - جی -اکتین کمپلکس تروپونین از سه زیر واحد با ساختار کروی تشکیل شده و تقریباً در انتهای T قرار دارد.متر . تروپونین تی ( TnT ) ارتباط با T را فراهم می کند متر . تی روپین C ( TnC ) با یون های کلسیم پیوند ایجاد می کند 2+ در سطح T متر ، که در نتیجه ترکیب آن تغییر می کند.

تروپونین من ( TnI ) می تواند از تعامل اکتین با میوزین جلوگیری کند. موقعیت T nI متغیر و به غلظت کلسیم بستگی دارد 2+ . با حضور سا 2+ ترکیب T تغییر می کند nC . این منجر به تغییر موقعیت می شود TnI در رابطه با اکتین، در نتیجه می تواند با میوزین تعامل داشته باشد.

تروپومیوزین و تروپونین

موقعیت مکانی دقیق پروتئین های اصلی عضله انقباضی شرط لازم برای انقباض و آرامش و همچنین تنظیم این فرآیندها است. انقباض با تشکیل کمپلکسی بین اکتین و میوزین همراه است که در آن هر زیرواحد اکتین با یک بخش حاوی سر میوزین در تعامل است.اف 1 ). آرامش زمانی اتفاق می افتد که این تعامل کاهش یابد. برهم کنش A و M توسط T تنظیم می شود که در شیار اکتین قرار دارد. تغییر در ترکیب T به T منتقل می شود، که عمیق تر در شیار فرو می رود و امکان تعامل اکتین با سر میوزین را فراهم می کند.

وضعیت میوفیبریل: الف) استراحت. ب) کاهش

میوگلوبین یک پروتئین کروموپروتئین پیچیده است که از نظر ساختاری مشابه هموگلوبین است که در ماهیچه های قرمز یافت می شود و قادر به اتصال و آزادسازی اکسیژن است و به تامین اکسیژن فیبرهای عضلانی کمک می کند.

ترکیب پروتئین های پروتوپلاسمی شامل آنزیم های گلیکولیتیک با فعالیت آنزیمی بالا است. آنزیم های اکسیداسیون بیولوژیکی در میتوکندری، جایی که فسفوریلاسیون اکسیداتیو رخ می دهد، متمرکز می شوند. ریبوزوم ها و لیزوزوم ها حاوی آنزیم هایی هستند که پروتئین ها و لیپیدها را تبدیل می کنند.

اکسی میوگلوبین تنها زمانی اکسیژن آزاد می کند که فشار جزئی به میزان قابل توجهی کاهش یابد. میوگلوبین از بافت ها با محلول آمونیاک استخراج می شود. پروتئین های بافت همبند بخشی از غشای سلولی و تشکیلات درون سلولی، دیواره رگ های خونی و اعصاب هستند. محتوای آنها تا 20٪ از تعداد کل ماهیچه ها است. این عمدتا کلاژن است. آنها را نمی توان حتی با محلول های نمکی استخراج کرد.

ماهیچه حاوی اسیدهای آمینه، پلی پپتیدها و مواد حاوی نیتروژن است که به راحتی توسط آب استخراج می شوند. به آنها مواد استخراجی می گویند. اینها شامل کراتین و کراتین فسفات است که تا 60 درصد از کل نیتروژن غیر پروتئینی را تشکیل می دهند. در حالت استراحت، تمام کراتین ماهیچه ای به شکل کراتین فسفات وجود دارد. غلظت آن در عضله بسیار زیاد است (0.2-0.55%)، به این دلیل که نقش مهمی در انتقال پیوندهای پرانرژی درون سلول ایفا می کند و سنتز مجدد ATP را تضمین می کند.

کراتین فسفات (CrP) یک ترکیب پر انرژی است که قادر به اهدای یک گروه فسفر به ADP است. واکنش توسط کراتین فسفات کیناز طبق این طرح کاتالیز می شود:

ADF + Krf → کراتین فسفات کیناز ATP – Kr ( کراتین )

کراتین در کلیه ها از آرژنین سنتز می شود.

کراتین از طریق خون به ماهیچه ها می رسد.

کراتین فسفات (Crf) ذخیره ای از اتصالات پرانرژی در عضله است.

مقدار مشخصی کراتینین نیز در ماهیچه ها یافت می شود که در طی تخریب Crf (کراتین فسفات) تشکیل می شود.

مواد استخراجی حاوی نیتروژن عبارتند از: آنسرین، کارنیتین، کارنوزین (β-آلانین-هیستیدین). ماهیچه ها دارای محتوای بالایی از آدنیل نوکلئوتیدها هستند که متعلق به مواد استخراجی (تا 0.4٪) ATP، AMP، ADP هستند.

کربوهیدرات ها عمدتاً توسط گلیکوژن (0.5-0.8٪) نشان داده می شوند. عمده گلیکوژن بدن در ماهیچه ها متمرکز است، اگرچه غلظت آن در کبد بیشتر است (5٪). مونوساکاریدها عمدتاً به شکل فسفات هگزوز ارائه می شوند ، غلظت آنها از غلظت گلوکز در خون تجاوز نمی کند.

مواد معدنی - (خاکستر) 1-1.5٪ از توده عضلانی را تشکیل می دهد. همراه با ک + و Na + موجود در ماهیچه ها حدود 2+ آنها را g 2+ که نقش مهمی در مکانیسم انقباض عضلانی دارند. تحت شرایط استراحت Ca 2+ عمدتا در لوله ها و وزیکول های شبکه سارکوپلاسمی متمرکز شده است.

بخش عمده ای از فسفر (حدود 80٪) بافت عضلانی بخشی از ترکیبات پرانرژی (ATP و کراتین فسفات) است، 10٪ به شکل نمک های فسفات معدنی، 5٪ با هگزوزها و 5٪ بخشی از آن است. ADP، AMP و نوکلئوتیدهای دیگر.

ترکیب شیمیایی ماهیچه های صاف شامل مواد مشابه ماهیچه های مخطط است، اما در نسبت های کمی متفاوت است. آنها حاوی اکتومیوزین و میوزین کمتر، اما میوآلبومین بیشتر و پروتئین های استرومایی نامحلول (کلاژن) هستند. محتوای گلیکوژن کمتر از 0.5٪ است و همچنین مواد استخراجی کمتری وجود دارد. محتوای Ca 2+ در عضلات صاف زیر

بر اساس موضوع

"بیوشیمی"

"بیوشیمی انقباض عضلانی"

تکمیل شده توسط: دانشجوی سال سوم EHF

بخش "Valeology"، gr. 1A

لیتویچنکو E.M.

بررسی شده توسط: Saykovich E.G.

نووسیبیرسک 2000

ساختار رشته های میوزین

مولکول های اکتین

مولکول های تروپونین مولکول های تروپومیوزین

مکانیسم انقباض عضلانی.

ADP آزاد شده از چندین هد تحت تغییر شکل زیر است:

2 ADP ® ATP + AMP

صدها سر میوزین از هر رشته میوزین به طور همزمان کار می کند، بنابراین رشته اکتین را جمع می کند.

منابع انرژی برای انقباض عضلات

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 + ATP- N-CH 3 + ADP

کراتین کراتین فسفات

کتابشناسی - فهرست کتب:

G. Dugas، K. Penny "شیمی بیورگانیک"، M.، 1983

D. Metzler "بیوشیمی"، M.، 1980

A. Leninger "مبانی بیوشیمی"، M.، 1985

واکنش های بیوشیمیایی چرخه ای که در حین انقباض در عضله رخ می دهد ، تشکیل و تخریب مکرر چسبندگی بین "سرها" را تضمین می کند - رشد مولکول های میوزین پروتوفیبریل های ضخیم و برآمدگی ها - مراکز فعال پروتوفیبریل های نازک. کار ایجاد چسبندگی و حرکت رشته اکتین در امتداد رشته میوزین نیاز به کنترل دقیق و مصرف انرژی قابل توجهی دارد. در واقع، در لحظه انقباض فیبر، در هر دقیقه حدود 300 چسبندگی در هر مرکز فعال - برآمدگی ایجاد می شود.

همانطور که قبلاً اشاره کردیم، فقط انرژی ATP می تواند مستقیماً به کار مکانیکی انقباض عضلانی تبدیل شود. ATP هیدرولیز شده توسط مرکز آنزیمی میوزین با کل پروتئین میوزین یک کمپلکس تشکیل می دهد. در کمپلکس ATP-myosin، میوزین اشباع شده از انرژی، ساختار خود و همراه با آن "ابعاد" خارجی را تغییر می دهد و به این ترتیب، کار مکانیکی را برای کوتاه کردن رشد رشته میوزین انجام می دهد.

در عضله در حال استراحت، میوزین هنوز به ATP متصل است، اما از طریق یون های Mg++ بدون برش هیدرولیتیک ATP. از ایجاد چسبندگی بین میوزین و اکتین در حالت استراحت توسط کمپلکس تروپومیوزین با تروپونین جلوگیری می شود که مراکز فعال اکتین را مسدود می کند. محاصره حفظ می شود و در حالی که یون های Ca++ متصل هستند، ATP تجزیه نمی شود. هنگامی که یک تکانه عصبی به فیبر عضلانی می رسد، آزاد می شود فرستنده پالس- هورمون عصبی استیل کولینیون های Na+ بار منفی روی سطح داخلی سارکولما را خنثی کرده و آن را دپلاریزه می کنند. در این حالت یون های Ca++ آزاد شده و به تروپونین متصل می شوند. به نوبه خود، تروپونین بار خود را از دست می دهد و باعث می شود که مراکز فعال - برآمدگی های رشته های اکتین - باز شود و چسبندگی بین اکتین و میوزین ایجاد شود (زیرا دفع الکترواستاتیک پروتوفیبریل های نازک و ضخیم قبلاً حذف شده است). اکنون در حضور کلسیم ++ ATP با مرکز فعالیت آنزیمی میوزین برهمکنش می کند و شکاف می دهد و از انرژی کمپلکس تبدیل کننده برای کاهش چسبندگی استفاده می شود. زنجیره رویدادهای مولکولی که در بالا توضیح داده شد شبیه به جریان الکتریکی است که یک ریزخازن را شارژ می کند؛ انرژی الکتریکی آن بلافاصله در محل به کار مکانیکی تبدیل می شود و باید دوباره شارژ شود (اگر می خواهید ادامه دهید).

پس از پاره شدن چسب، ATP شکسته نمی شود، اما دوباره یک کمپلکس آنزیم-سوبسترا با میوزین تشکیل می دهد:

M–A + ATP -----> M – ATP + Aیا

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

اگر در این لحظه یک تکانه عصبی جدید وارد شود، واکنش های "شارژ مجدد" تکرار می شود؛ اگر ضربه بعدی نرسد، عضله شل می شود. بازگشت عضله منقبض شده پس از شل شدن به حالت اولیه توسط نیروهای الاستیک پروتئین ها در استرومای عضلانی تضمین می شود. دانشمندان با ارائه فرضیه های مدرن انقباض عضلانی پیشنهاد می کنند که در لحظه انقباض، رشته های اکتین در امتداد رشته های میوزین می لغزند و کوتاه شدن آنها نیز به دلیل تغییر در ساختار فضایی پروتئین های انقباضی (تغییر در شکل مارپیچ) امکان پذیر است.

در حالت استراحت، ATP دارای اثر پلاستیک سازی است: با ترکیب با میوزین، از ایجاد چسبندگی آن با اکتین جلوگیری می کند. ATP با شکسته شدن در طول انقباض عضلانی، انرژی را برای فرآیند کوتاه کردن چسبندگی ها و همچنین کار پمپ کلسیم - تامین یون های Ca ++ فراهم می کند. تجزیه ATP در عضله با سرعت بسیار بالایی رخ می دهد. سرعت: تا 10 میکرومول در هر 1 گرم عضله در دقیقه. از آنجایی که کل ذخایر ATP در عضله کم است (ممکن است فقط برای 0.5-1 ثانیه کار با حداکثر توان کافی باشد)، برای اطمینان از فعالیت طبیعی ماهیچه، ATP باید با همان سرعتی که تجزیه می شود بازیابی شود.

سخنرانی شماره 4. انرژی برای انقباض عضلانی، فرآیندهای بیوشیمیایی که در طول کار عضلانی رخ می دهد.

سنتز مجدد نجات.

به طور خاص، تنها ATP می تواند انرژی شیمیایی (بخش آزاد آن، که در پیوندهای فسفات است) را به انرژی مکانیکی تبدیل کند - انرژی حرکت (پرواز، دویدن و لغزش). او انرژی می دهدفرآیند کوتاه کردن کمیسور، به ترتیب، انقباض عضله در کل (و همچنین انرژی برای تشکیل یون های Ca ++ درگیر در انقباض را تامین می کند. یک سلول زنده به طور مداوم غلظت ATP را در حدود 0.25٪ حفظ می کند، از جمله در هنگام کار شدید عضلانی. اگر (در صورت اختلال در متابولیسم) غلظت ATP افزایش یابد، انقباض عضله مختل می شود (به نظر می رسد یک "پاره" است)، در صورت کاهش، سختی رخ می دهد - حالت انقباض مداوم و مداوم ("تحجر"). غلظت کاری ATP برای یک ثانیه کار قدرتمند (3 تا 4 انقباض منفرد) کافی است. در طول فعالیت طولانی مدت ماهیچه، غلظت کاری ATP به دلیل واکنش هایی برای بازیابی آن حفظ می شود. به منظور اطمینان از عملکرد طبیعی (دراز مدت) ماهیچه در طول فرآیند متابولیک، ATP با همان سرعتی که در آن تجزیه می شود، بازسازی می شود.

به یاد بیاورید که تجزیه ATP یک واکنش هیدرولیز آنزیمی است و می توان آن را با معادله بیان کرد:

Atp-ase + atp + n2o ---> adp + n3po4

انرژی برای سنتز مجدد ATP (بعداً در حین تقسیم آزاد می شود - حدود 40 کیلوژول در هر مول) باید از طریق واکنش هایی که انرژی آزاد می کنند (کاتابولیک) به دست آید. بنابراین، در سطح سلولی، واکنش هیدرولیز ATP با واکنش هایی همراه است که سنتز مجدد ATP را تضمین می کند. در طی چنین واکنش هایی، ترکیبات پرانرژی متوسطی تشکیل می شود که حاوی یک گروه فسفات است که همراه با ذخیره انرژی آزاد به ADP منتقل می شود. چنین واکنش های انتقالی (گذراندن "باتوم رله")، که توسط آنزیم های فسفوترانسفراز کاتالیز می شوند، واکنش های ترانس فسفوریلاسیون یا فسفوریلاسیون مجدد نامیده می شوند. ترکیبات ماکروئرژیک لازم برای سنتز مجدد ATP یا به طور مداوم وجود دارند، به عنوان مثال، کراتین فسفات (در سیمپلاست تجمع می یابد)، یا (اسید دی فسفوگلیسریک، اسید فسفوپیروویک) در فرآیندهای اکسیداتیو (کاتابولیک) تشکیل می شوند.

سنتز مجدد ATP در حین فعالیت عضلانی به دو صورت انجام می شود: به دلیل واکنش های بدون مشارکت اکسیژن - بی هوازی (زمانی که اکسیژن رسانی به عضلات زمان ندارد یا دشوار است) و به دلیل فرآیندهای اکسیداتیو در سلول ها (با مشارکت). از اکسیژنی که تنفس می کنیم و ورزشکار مکرراً تحت بار و در مرحله استراحت اولیه استنشاق می کند).

در ماهیچه های اسکلتی انسان، سه نوع فرآیند بی هوازی شناسایی شده است که در طی آنها سنتز مجدد ATP رخ می دهد:

- واکنش کراتین فسفوکیناز (فرایند بی هوازی فسفوژنیک یا لاکتیک)، که در آن سنتز مجدد ATP به دلیل فسفوریلاسیون مجدد بین کراتین فسفات و ADP رخ می دهد.

- گلیکولیز (فرآیند بی هوازی اسید لاکتیک)، که در آن سنتز مجدد ATP در طی تجزیه بی هوازی آنزیمی کربوهیدرات ها اتفاق می افتد و به تشکیل اسید لاکتیک ختم می شود.

- واکنش میوکیناز, که در آن سنتز مجدد ATP به دلیل دفسفوریلاسیون بخشی خاصی از ADP انجام می شود.

برای مقایسه و کمیت فرآیندهای انواع مختلف تبدیل انرژی در طول فعالیت ماهیچه ای، از سه معیار اصلی استفاده می شود:

- معیار قدرت -میزان تبدیل انرژی را در یک فرآیند معین (تمرین) نشان می دهد.

- معیار ظرفیت -منعکس کننده کل ذخایر مواد انرژی (که با مقدار انرژی آزاد شده و کار انجام شده اندازه گیری می شود).

- معیار کارایی -رابطه بین انرژی صرف شده برای سنتز مجدد ATP و مقدار کل انرژی آزاد شده در طول این فرآیند (ورزش) را مشخص می کند.

فرآیندهای تبدیل انرژی، بی هوازی و هوازی، از نظر توان، ظرفیت و کارایی متفاوت هستند. فرآیندهای بی هوازی در طول تمرینات کوتاه مدت و با شدت بالا غالب هستند، در حالی که فرآیندهای هوازی در طول تمرینات طولانی مدت و با شدت متوسط غالب هستند.

جالب است: