Ev → Koşu bandı Kas kasılması ve gevşemesinin biyokimyasal mekanizmaları. Kas kasılma mekanizması. Kas kasılması ve gevşemesinin düzenlenmesi Kas kasılma mekanizması biyokimyası

Kas kasılması ve gevşemesinin biyokimyasal mekanizmaları. Kas kasılma mekanizması. Kas kasılması ve gevşemesinin düzenlenmesi Kas kasılma mekanizması biyokimyası

KASLARIN BİYOKİMYASI VE KAS KAZILMASI. Kas kasılması ve gevşeme mekanizması. Kas işleyişinin en önemli özelliği, kas kasılması sürecinde ATP'nin kimyasal enerjisinin doğrudan kas kasılmasının mekanik enerjisine dönüştürülmesidir. Biyokimyasal olarak kas kasılması için enerji sağlama mekanizmalarında farklılık gösterirler.

Çalışmanızı sosyal ağlarda paylaşın

Bu çalışma size uymuyorsa sayfanın alt kısmında benzer çalışmaların listesi bulunmaktadır. Arama butonunu da kullanabilirsiniz

Ders 7. Konu: KASLARIN BİYOKİMYASI VE KAS KAZILMASI

Sorular:

2. Miyofibrillerin yapısı.

1. Kasların genel özellikleri. Kas hücrelerinin yapısı.

Kasların incelenmesi, spor biyokimyası için olağanüstü öneme sahip olan biyokimyanın en önemli bölümüdür.

Kas işleyişinin en önemli özelliği, kas kasılması sürecinde ATP'nin kimyasal enerjisinin doğrudan kas kasılmasının mekanik enerjisine dönüştürülmesidir. Bu fenomenin teknolojide hiçbir benzeri yoktur ve yalnızca canlı organizmalarda doğaldır.

Işık mikroskobu kullanarak iskelet kaslarını incelerken, içlerinde enine çizgiler keşfedildi; dolayısıyla isimleri çizgilidir.

İskelet kası, kasın bir kemik üzerinde başladığı bir tendon başından, liflerden oluşan bir kas karnından ve kasın başka bir kemik üzerinde bittiği bir tendon kuyruğundan oluşur (Şekil).

Kas lifi kasın yapısal birimi. Üç tip kas lifi vardır: beyaz hızlı seğirme ( VT ), orta seviye ( FR ) ve yavaş seğirme ( ST ). Biyokimyasal olarak kas kasılması için enerji sağlama mekanizmalarında farklılık gösterirler. İşin eşzamanlı olmayan aktivasyonunu ve liflerin farklı kasılma hızlarını belirleyen farklı motor nöronlar tarafından innerve edilirler. Farklı kasların farklı lif türü kombinasyonları vardır.

Kas lifleri

Tendon

Çizim. Kas

Her kas, bağ katmanları ve aynı zarla birleştirilen birkaç bin kas lifinden oluşur. Kas çok bileşenli bir komplekstir. Bir kasın yapısını anlamak için, organizasyonunun tüm seviyelerini ve kompozisyonunu oluşturan yapıları incelemelisiniz.

Hayvanlarda ve insanlarda iki ana kas türü vardır:çizgili ve pürüzsüzve çizgili kaslar iki tipe ayrılıriskelet ve kalp. Düz kaslar iç organların ve kan damarlarının karakteristiğidir.

Çizgili kaslar binlerce kas hücresi ve lifinden oluşur. Lifler bağ dokusu katmanları ve aynı kabuk ile birleştirilir fasya . Kas lifleri miyosit - 0,1 ila 10 cm uzunluğunda ve yaklaşık 0,1 x 0,2 mm kalınlığında dev boyutlarda, oldukça uzun, çok çekirdekli hücrelerdir.

Bir miyosit, bir hücrenin tüm temel bileşenlerinden oluşur. Kas lifinin bir özelliği, bu hücrenin içinde çok sayıda kasılma elemanı içermesidir. miyofibriller Vücudun diğer hücreleri gibi miyositlerin de bir çekirdeği vardır ve çizgili kas hücrelerinde birkaç çekirdek, ribozom, mitokondri, lizozom ve sitoplazmik retikulum bulunur.

Sitoplazmik retikulumbu hücrelere çağrıldısarkoplazmik retikulum.T-tübülleri adı verilen özel tüpler aracılığıyla hücre zarı sarkolemmasına bağlanır. Sarkoplazmik retikulumda özellikle dikkate değer olan sarnıç adı verilen keseciklerdir. Çok miktarda kalsiyum iyonu içerirler. Özel bir enzim kullanılarak tanklara kalsiyum pompalanır. Bu mekanizmaya kalsiyum pompası denir ve kas kasılması için gereklidir.

sitoplazma veya miyositlerin sarkoplazması çok sayıda protein içerir. Burada birçok aktif enzim vardır ve bunların en önemlileri şunlardır:glikolitik enzimler, kreatin kinaz. Protein önemlidir miyoglobin, kaslarda oksijen tutar.

Proteinlere ek olarak kas hücrelerinin sitoplazması şunları içerir: fosfojenler ATP, ADP, AMP ve ayrıca Kreatin fosfat, normal için gereklikaslara enerji sağlamak.

Kas dokusundaki ana karbonhidrat glikojendir. Konsantrasyonu% 3'e ulaşır. Sarkoplazmada serbest glikoz düşük konsantrasyonlarda oluşur. Dayanıklılık için eğitilmiş kaslarda birikir yağ rezerve edin.

Dış tarafta sarkolemma kollajen protein iplikçikleri ile çevrilidir. Kollajen kılıfta ortaya çıkan elastik kuvvetler nedeniyle kas lifi esneyerek eski durumuna döner.

2. Miyofibrillerin yapısı.

Kasılma elemanları miyofibriller miyosit hacminin çoğunu kaplar. Antrenmansız kaslarda miyofibriller dağınık haldeyken, antrenmanlı kaslarda miyofibriller adı verilen demetler halinde gruplanırlar. Conheim'ın tarlaları.

Miyofibrillerin yapısının mikroskobik incelenmesi, bunların yaklaşık 1 μm çapa sahip olduğunu ve dönüşümlü açık ve karanlık alanlar veya disklerden oluştuğunu gösterdi. Kas hücrelerinde, miyofibriller, bitişik miyofibrillerin açık ve karanlık alanları çakışacak şekilde düzenlenir; bu, mikroskop altında görülebilen tüm kas lifinin enine bir çizgisini oluşturur.

Çok yüksek büyütme oranına sahip bir elektron mikroskobunun kullanılması, miyofibrillerin yapısını çözmeyi ve içlerindeki açık ve karanlık alanların varlığının nedenlerini belirlemeyi mümkün kıldı. Miyofibrillerin, ruh tipindeki çok sayıda kas lifinden oluşan karmaşık yapılar olduğu keşfedildi.kalın ve ince.Kalın olanlar ince olanlardan iki kat daha kalındır; sırasıyla 15 ve 7 nm.

Miyofibriller, uçları birbiriyle örtüşen paralel kalın ve ince filamentlerden oluşan alternatif demetlerden oluşur.

Miyofibrilin kalın filamentlerden ve aralarında bulunan ince filamentlerin uçlarından oluşan bölümü çift kırılımlıdır. Mikroskop altında bu alanlar karanlık görünür ve denir.anizotropik veya karanlık diskler (A diskleri).

İnce kesitler ince ipliklerden oluşur ve çift kırılımlı olmadıkları ve ışığı kolaylıkla ilettikleri için hafif görünürler. Bu tür alanlara denirizotropik veya hafif diskler ( I-diskler).

ZZZ

I-disk A-disk

Çizim. Miyofibril yapısının şeması

Bir ince iplik demetinin ortasında (disk BEN ) kas filamentlerinin uzaydaki konumunu sabitleyen ve aynı zamanda A- ve konumunu düzenleyen ince bir protein plakası enine yerleştirilmiştir. BEN -çok sayıda miyofibrilden oluşan diskler. Bu plaka mikroskop altında açıkça görülebilir ve buna denir. Z-plakası veya Z-hattı.

A diskinin ortasında daha açık renkli bir şerit bulunur; H bölgesi, daha koyu bir M bölgesiyle kesişir.

Komşular arasındaki alan Z - çağrılan çizgiler sarkomer Her miyofibril birkaç yüz sarkomerden oluşur (1000-1200'e kadar).

sarkomer

I-disk A-disk I-disk

Çizim. Farklı organizasyon seviyelerindeki kas yapısı: A kas lifi; B Miyofibrilin dinlenme kasındaki yeri

Her sarkomer şunları içerir: 1) lifin uzunlamasına eksenine 90° açıyla yönlendirilen ve hücrenin dış yüzeyine bağlanan enine tüplerden oluşan bir ağ; 2) hücre hacminin %8x10'unu oluşturan sarkoplazmik retikulum; 3) birkaç mitokondri.

Diskler I yalnızca ince filamentlerden oluşur ve A diskleri iki tür filamentten oluşur. H Bölgesi yalnızca kalın filamentler içerir, çizgi Z ince filamentleri bir arada tutar. Kalın ve ince filamentler arasında yaklaşık 3 nm kalınlığında çapraz köprüler (yapışmalar) vardır; bu köprüler arasındaki mesafe 40 nm'dir.

Miyofibrillerin kimyasal bileşimi üzerine yapılan bir çalışma, ince ve kalın filamentlerin proteinler tarafından oluşturulduğunu gösterdi.. Çubuk şeklindeki miyozin molekülü iki özdeş ana zincirden (her biri 200 kDa) ve dört hafif zincirden (her biri 20 kDa) oluşur; miyozinin toplam kütlesi yaklaşık 500 kDa'dır.

Kalın filamentler proteinden yapılmıştır miyozin. Bu proteinler, ucunda çok uzun bir çubuğa bağlı küresel bir baş bulunan çift sarmal oluşturur.Çubuk çift sarmallı bir α-sarmal süperhelikstir.

Miyozin kafaları ATPaz aktivitesine, yani ATP'yi parçalama yeteneğine sahiptir. Miyozinin ikinci bölümü kalın filamentler ile ince filamentler arasındaki bağlantıyı sağlar. Miyozinin genel yapısı şekilde gösterilmiştir.

kuyruk

Çizim. Bir miyozin molekülünün şematik gösterimi

İnce filamentler proteinlerden oluşuraktin, troponin ve tropomiyozin.

Bu durumda ana protein aktin . İki önemli özelliği vardır:

hızlı polimerizasyon yeteneğine sahip fibriler aktin oluşturur;
Aktin, çapraz köprüler aracılığıyla miyozin başlarına bağlanma yeteneğine sahiptir.

Aktin 42 kDa moleküler ağırlığa sahip suda çözünür küresel protein; aktin'in bu formu şu şekilde belirlenmiştir: G -aktin. Kas lifinde aktin polimerize bir formdadır ve şu şekilde tanımlanır: F -aktin. İnce kas filamentleri, kovalent olmayan bağlarla birbirine bağlanan çift sarmallı aktin yapılarından oluşur.

Diğer ince filament proteinleri aktin'in işlevlerini yerine getirmesine yardımcı olur.

Troponin (Tn), molekül ağırlığı yaklaşık 76 kDa'dır. Tropomiyozin bağlayıcı (Tn-T), inhibitör (Tn-1) ve kalsiyum bağlayıcı (Tn-C) fonksiyonlarına göre isimlendirilen üç farklı alt birimden oluşan küresel bir moleküldür. Her ince filaman bileşeni diğer iki kovalent olmayan bağa bağlanır:

F -aktin tropomiyozin
Tn-1 Tn-T

Göz önünde bulundurulan tüm bileşenlerin ince bir filaman halinde bir araya toplandığı kasta (Şekil), tropomiyozin, miyozin başının yakındaki ince filamanlardan oluşan küresel aktin moleküllerine bağlanmasını bloke eder (Şekil 1). F-aktin).

Miyozin molekülleri, miyozin molekülü kafa çiftleri 14,3 nm uzaklıkta olacak şekilde birbirine bağlanmış yaklaşık 400 çubuk şekilli molekülden oluşan filamanlar oluşturmak üzere birleşir; spiral şeklinde düzenlenmiştir (Şek.). Miyozin filamentleri kuyruktan kuyruğa birleştirilir.

Çizim. Kalın filaman oluşumu sırasında miyozin moleküllerinin paketlenmesi

Miyozin biyolojik olarak üç önemli işlevi yerine getirir:

İyonik güç ve pH'ın fizyolojik değerlerinde miyozin molekülleri kendiliğinden bir lif oluşturur.

Miyozin katalitik aktiviteye sahiptir, yani bir enzimdir. 1939'da V.A. Engelhardt ve M.N. Lyubimov, miyozinin ATP'nin hidrolizini katalize edebildiğini keşfetti. Bu reaksiyon kas kasılması için gerekli olan serbest enerjinin doğrudan kaynağıdır.

Miyozin, ince miyofibrillerin ana protein bileşeni olan aktin'in polimerize edilmiş formuna bağlanır. Aşağıda gösterileceği gibi kas kasılmasında anahtar rol oynayan şey bu etkileşimdir.

İskelet kaslarının yapısı ve kasılma mekanizması.

3. Kas kasılma ve gevşeme mekanizması.

Hareketlilik tüm yaşam formlarının karakteristik bir özelliğidir. Yönlendirilmiş hareket, hücre bölünmesi sırasında kromozomların ayrılması, moleküllerin aktif taşınması, protein sentezi sırasında ribozomların hareketi, kasların kasılması ve gevşemesi sırasında meydana gelir. Kas kasılması biyolojik hareketliliğin en gelişmiş şeklidir. Kas hareketi de dahil olmak üzere herhangi bir hareket, genel moleküler mekanizmalara dayanır.

İnsanlarda çeşitli kas dokusu türleri vardır. Çizgili kas dokusu iskelet kaslarını (istemli olarak kasabildiğimiz iskelet kasları) oluşturur. Düz kas dokusu iç organların kaslarının bir parçasıdır: gastrointestinal sistem, bronşlar, idrar yolu, kan damarları. Bu kaslar bilincimize bakılmaksızın istemsiz olarak kasılır.

Bu bölümde iskelet kaslarının yapısı ve kasılma ve gevşeme süreçlerine bakacağız, çünkü bunlar spor biyokimyası açısından çok ilgi çekicidir.

Mekanizma kas kasılmasıhenüz tam olarak açıklanmadı.

Aşağıdakiler kesin olarak bilinmektedir.

1. Kas kasılmasının enerji kaynağı ATP molekülleridir.

2. ATP hidrolizi, kas kasılması sırasında enzimatik aktiviteye sahip miyozin tarafından katalize edilir.

3. Kas kasılmasının tetikleyici mekanizması, sinir motor impulsunun neden olduğu miyositlerin sarkoplazmasındaki kalsiyum iyonlarının konsantrasyonundaki artıştır.

4. Kas kasılması sırasında, miyofibrillerin ince ve kalın şeritleri arasında çapraz köprüler veya yapışıklıklar görülür.

5. Kas kasılması sırasında ince filamentler kalın filamentler boyunca kayar, bu da miyofibrillerin ve bir bütün olarak kas lifinin kısalmasına yol açar.

Kas kasılmasının mekanizmasını açıklayan birçok hipotez vardır, ancak en kanıtlanmış olanı sözdedir.“kayan iplikler” veya “kürek çekme hipotezi” hipotezi (teorisi).

Dinlenme halindeki bir kasta ince ve kalın filamentler ayrı durumdadır.

Bir sinir uyarısının etkisi altında, kalsiyum iyonları sarkoplazmik retikulumun sarnıçlarını terk eder ve ince filament protein troponine bağlanır. Bu protein konfigürasyonunu değiştirir ve aktin konfigürasyonunu değiştirir. Bunun sonucunda ince filamentlerin aktinleri ile kalın filamentlerin miyozini arasında çapraz bir köprü oluşur. Bu, miyozinin ATPaz aktivitesini arttırır. Miyozin ATP'yi parçalar ve açığa çıkan enerji nedeniyle miyozin başı bir teknenin menteşesi veya küreği gibi döner, bu da kas filamentlerinin birbirine doğru kaymasına neden olur.

Bir dönüş yaptıktan sonra iplikler arasındaki köprüler kırılır. Miyozinin ATPase aktivitesi keskin bir şekilde azalır ve ATP hidrolizi durur. Ancak sinir uyarısının daha da gelmesiyle yukarıda anlatılan süreç tekrar tekrarlandığı için çapraz köprüler yeniden oluşur.

Her kasılma döngüsünde 1 molekül ATP harcanır.

Kas kasılması iki sürece dayanır:

kasılma proteinlerinin sarmal kıvrımı;

Miyozin zinciri ve aktin arasındaki bir kompleksin döngüsel olarak tekrarlanan oluşumu ve ayrışması.

Kas kasılması, işlevi uyarıları iletmek olan nörohormon asetilkolinin salındığı motor sinirin uç plakasına bir aksiyon potansiyelinin gelmesiyle başlatılır. İlk olarak asetilkolin, asetilkolin reseptörleri ile etkileşime girerek sarkolemma boyunca bir aksiyon potansiyelinin yayılmasına neden olur. Bütün bunlar sarkolemmanın katyonlar için geçirgenliğinde bir artışa neden olur Na+ kas lifine hücum ederek sarkolemmanın iç yüzeyindeki negatif yükü nötralize eder. Uyarı dalgasının yayıldığı sarkoplazmik retikulumun enine tüpleri sarkolemmaya bağlanır. Uyarı dalgası, tüplerden, aktin ve miyozin filamentlerinin etkileşime girdiği bölgelerde miyofibrilleri birbirine bağlayan keseciklerin ve sarnıçların zarlarına iletilir. Sarkoplazmik retikulum sarnıçlarına bir sinyal iletildiğinde, ikincisi içlerinde bulunan Ca'yı serbest bırakmaya başlar. 2+ . Çıkış Tarihi 2+ Tn-C'ye bağlanarak tropomiyozine ve ardından aktin'e iletilen konformasyonel kaymalara neden olur. Aktin, içinde bulunduğu ince filamentlerin bileşenleriyle birlikte kompleksten salınıyor gibi görünüyor. Daha sonra aktin, miyozin ile etkileşime girer ve bu etkileşimin sonucu, ince filamentlerin kalın filamentler boyunca hareket etmesini mümkün kılan yapışıklıkların oluşmasıdır.

Kuvvetin oluşumu (kısalma), miyozin ve aktin arasındaki etkileşimin doğası tarafından belirlenir. Miyozin çubuğu, miyosinin küresel başlığı belirli bir aktin alanına bağlandığında dönmenin meydana geldiği alanda hareketli bir menteşeye sahiptir. Miyozin ve aktin arasındaki çok sayıda etkileşim alanında eşzamanlı olarak meydana gelen bu dönüşler, aktin filamentlerinin (ince filamentler) H bölgesine çekilmesine neden olur. Burada şekilde gösterildiği gibi birbirleriyle temas ederler (maksimum kısalmada) veya hatta üst üste gelirler.

B
V

Çizim. Azaltma mekanizması: A dinlenme durumu; B orta derecede azalma; V maksimum azalma

Bu işlem için gereken enerji ATP'nin hidrolizi ile sağlanır. ATP, miyozin ATPaz'ın aktif merkezinin lokalize olduğu miyozin molekülünün başına bağlandığında ince ve kalın filamentler arasında bağlantı oluşmaz. Ortaya çıkan kalsiyum katyonu ATP'nin negatif yükünü nötralize ederek miyozin ATPaz'ın aktif merkezine yakınlığı arttırır. Sonuç olarak miyozin fosforilasyonu meydana gelir, yani miyozin enerjiyle yüklenir ve bu enerji, aktin ile yapışmalar oluşturmak ve ince filamanı ilerletmek için kullanılır. İnce filament bir "adım" ilerledikten sonra ADP ve fosforik asit, aktomiyosin kompleksinden ayrılır. Daha sonra yeni bir ATP molekülü miyozin başına bağlanır ve tüm süreç miyozin molekülünün bir sonraki başı ile tekrarlanır.

ATP tüketimi aynı zamanda kas gevşemesi için de gereklidir. Motor impulsunun sona ermesinden sonra Ca 2+ sarkoplazmik retikulumun sarnıçlarına geçer. Tn-C kendisiyle ilişkili kalsiyumu kaybeder, bu da troponin-tropomiyozin kompleksinde konformasyonel kaymalara neden olur ve Tn-C BEN aktin aktif bölgelerini tekrar kapatarak onların miyozin ile etkileşime girememesini sağlar. Ca konsantrasyonu 2+ kasılma proteinleri alanında eşiğin altına düşer ve kas lifleri aktomiyosin oluşturma yeteneğini kaybeder.

Bu koşullar altında, kasılma sırasında deforme olan stromanın elastik kuvvetleri devreye girer ve kas gevşer. Bu durumda, A diskinin kalın iplikleri, H bölgesi ve disk arasındaki boşluktan ince iplikler çıkarılır. BEN orijinal uzunluklarını, çizgilerini elde ederler Z birbirinden aynı mesafeye uzaklaşın. Kas incelir ve uzar.

Hidroliz oranı ATP kas çalışması sırasında bu çok büyüktür: 1 dakikada 1 g kas başına 10 mikromole kadar. Genel rezervler ATP bu nedenle normal kas fonksiyonunu sağlamak için küçüktür ATP tüketildiği hızda yenilenmesi gerekir.

Kas gevşemesiuzun süreli sinir impulsunun kesilmesinden sonra ortaya çıkar. Aynı zamanda sarkoplazmik retikulum tanklarının duvarının geçirgenliği azalır ve kalsiyum pompasının etkisi altında ATP'nin enerjisini kullanarak kalsiyum iyonları tanklara girer. Sarkoplazmadaki kalsiyum iyonlarının konsantrasyonu hızla başlangıç seviyesine düşer.Proteinler tekrar dinlenme durumunun konformasyon özelliğini kazanır.

Dolayısıyla hem kas kasılma süreci hem de kas gevşeme süreci, ATP molekülleri formunda enerji tüketen aktif süreçlerdir.

Düz kaslarda miyofibril yoktur. İnce filamentler sarkolemmaya bağlanır, kalın filamentler liflerin içinde bulunur. Kalsiyum iyonları da kasılmada rol oynar, ancak kaslara sarnıçlardan değil, hücre dışı maddeden girer, çünkü düz kaslarda kalsiyum iyonları içeren sarnıçlar yoktur. Bu süreç yavaştır ve bu nedenle düz kaslar yavaş çalışır.

Çizim. Düz kas liflerindeki kalın ve ince liflerin konumunu gösteren diyagram.

İlginizi çekebilecek diğer benzer çalışmalar.vshm>
379.		KAS KAZILMASI İÇİN ENERJİ KAYNAĞI	33,58 KB
	ATP yeniden sentez yolları için niceliksel kriterler. ATP yeniden sentezi için aerobik yol. ATP yeniden sentezi için anaerobik yollar. Kas çalışması sırasında ATP yeniden sentezinin farklı yolları arasındaki ilişkiler.
17220.		Biyokimya	122,66 KB
	İnsülinin etkisi altında hedef hücrelerde metabolizmadaki değişimi tanımlayın, belirtin: hormonun siklik nükleotidlerin düzeyi üzerindeki etkisinin doğası; çeşitli maddeler için membran geçirgenliğinde değişiklikler; düzenlenmiş biyokimyasal süreçler; son biyolojik etki...
21483.		HORMONLARIN BİYOKİMYASI	63,62 KB
	Hormonlar merkezi sinir sistemi ile doku süreçleri arasındaki birincil habercilerdir. Hormon terimi 1905 yılında bilim adamları Bayliss ve Starling tarafından tanıtıldı. İnsülin adacığından insülinin oluşma yerine göre, vazopressinin fizyolojik etkisine göre, ön hipofiz hormonlarının sonu tropin ile liberin ile biter ve statin hipotalamik hormonları belirtir.
21608.		KAN BİYOKİMYASI	95,89 KB
	Hemoglobin, kimyasal yapısı gereği hemoproteinlere aittir ve prostatik hem grubu ve globin proteininden oluşur. Hem tetrapirolik demir içeren organik bir maddedir. Heme, hemoglobine hidrofobik bağlarla ve demir ile koordinasyon bağlarıyla bağlanır. Hemoglobin, 4 hem ve 4 polipeptit zincirinden oluşan oligomerik bir proteindir.
10034.		Stokları azaltmanın yolları	106,84 KB
	Bu noktada işletmelerin asıl görevi, üretim sürecinin kalitesini, verimliliğini ve tüm üretimin temeli olan üretim de dahil olmak üzere yatırımların geri dönüşünü önemli ölçüde artırmaktır.
15050.		LLC "Tomak-2" şirketinin maliyetlerini azaltmanın yolları	138,77 KB
	Bir işletmede maliyetleri düşürme ve bunları çözmenin yollarını bulma sorunları, modern işletme ekonomisinin karmaşık ve ilginç konularıdır. Maliyetleri azaltma sorunu, modern ekonomik koşullarla çok ilgilidir, çünkü çözümü, her bir işletmenin şiddetli pazar rekabeti koşullarında hayatta kalmasına, iyi bir ekonomik potansiyele sahip güçlü ve güçlü bir işletme kurmasına olanak tanır.
5067.		Düz kaslar. Yapısı, fonksiyonları, kasılma mekanizması	134,79 KB
	Lat'ten kaslar veya kaslar. Kaslar vücudun bazı kısımlarını hareket ettirmenize ve düşüncelerinizi ve duygularınızı eylemlerle ifade etmenize olanak tanır. Düz kaslar bazı iç organların ayrılmaz bir parçasıdır ve bu organların gerçekleştirdiği işlevlerin sağlanmasında rol oynar.
17984.		Rusya Federasyonu'nun kamu borcunun azaltılması ve sosyo-ekonomik önemi konusunda beklentiler	395,55 KB
	Rusya Federasyonu'nun kamu borcunun ortaya çıkma nedenleri. Rusya Federasyonu'nun devlet iç borcunun analizi ve mevcut durumu. Rusya Federasyonu'nun devlet dış borcunun analizi ve mevcut durumu. Rusya Federasyonu'nun kamu borcunun azaltılması ve sosyo-ekonomik önemi konusunda beklentiler...
11490.		Perakende ticaret işletmelerinin ciro süresini kısaltmanın yolları (Diana LLC, Kurgan'ın malzemelerine dayanarak)	176,54 KB
	Envanter büyüklüğü, hem bireysel ticari işletmelerin, kuruluşların hem de bir bütün olarak sektörün ekonomik faaliyet sonuçlarının yanı sıra malzeme ve işgücü kullanımının verimliliğini bir dereceye kadar değerlendirmeye olanak tanıyan sentetik bir göstergedir. kaynaklar.
12159.		Geçmişteki ve günümüzdeki stratejik istikrar ve bunun silahların sınırlandırılması ve azaltılmasına yönelik yaklaşımların geliştirilmesindeki önemi üzerine	17,33 KB
	Son yıllarda özellikle nükleer silahların yayılması nedeniyle ortaya çıkan stratejik istikrara yönelik tehditlerin bir analizi yapılmıştır. Stratejik istikrarın eskisinden daha büyük ölçüde bölgesel istikrarın ihlaline bağlı olduğu gösteriliyor. Nükleer istikrarın sağlanması sorunu Rusya-ABD ikili ilişkileri açısından önemini koruyor.

Kategori: "Biyokimya".İskelet kasının morfolojik organizasyonu. Bir kas hücresinin yaşamında hücre içi yapıların rolü. Miyofibrillerin yapısal organizasyonu ve moleküler yapısı. Kasın kimyasal bileşimi. ATP'nin kas liflerinin kasılması ve gevşemesindeki rolü. Kas kasılma mekanizması. Bir kasın kasılması sırasında meydana gelen kimyasal reaksiyonların sırası. Kas gevşemesi.

Kasların spesifik işlevi, kasılma ve gevşeme gibi motor fonksiyonlarını sağlamaktır. Bu önemli fonksiyonun yerine getirilmesiyle bağlantılı olarak kas hücresinin yapısı ve kimyasal bileşimi bir takım spesifik özelliklere sahiptir.
Kas kütlesinin %70-80'i su, %20-26'sı kuru kalıntıdır.
Kasların karakteristik özelliği %16,5-20,9 oranında yüksek protein içeriğidir. Bunun nedeni, diğer hücrelerde bulunan proteinlere ek olarak kasların, kas hücresindeki tüm proteinlerin% 45'ini oluşturan spesifik kasılma proteinlerine sahip olmasıdır. Geriye kalan protein kütlesi sarkoplazmik proteinlerden (yaklaşık %30) ve stromal proteinlerden (toplamın %15'i) oluşur.
İskelet kası, ortak bir bağ kılıfı olan sarkolemma ile çevrelenmiş lif demetlerinden oluşur. Her bir lifin içinde, kas hücresinin kasılma fonksiyonlarını yerine getiren uzun özel organelleri olan yaklaşık yüz veya daha fazla miyofibril bulunur. Her miyofibril, içinde altıgen olarak yerleştirilmiş, kalın ve ince olmak üzere iki tip filament adı verilen birkaç paralel iplikten oluşur; her kalın filaman altı ince filamanla çevrelenmiştir. Filamentler arasındaki yapısal bağlantı yalnızca düzenli aralıklı "çapraz köprüler" ile gerçekleştirilir. Kasılma ve gevşeme sırasında ince filamentler kalın olanlar boyunca kayar ve uzunlukları değişmez. Bu durumda iki tip filament arasındaki bağlar bozulur ve yeniden ortaya çıkar. Kalın filamentler esas olarak miyozin proteininden, ince filamentler ise aktin proteininden oluşur. Kasılma proteini miyozin, yüksek moleküler ağırlıkla (440.000'den fazla) karakterize edilir.
Miyozinin bir özelliği, Ca2+ varlığında kendini gösteren enzimatik aktiviteye (ATPaz aktivitesi) sahip alanlara sahip olmasıdır. Miyozinin etkisi altında ATP, ADP ve inorganik fosfata (H3PO4) ayrılır. Açığa çıkan enerji kas kasılması için kullanılır.
Aktin– daha düşük moleküler ağırlığa sahip (yaklaşık 420.000) kasılma proteini. İki biçimde bulunabilir: küresel (G-aktin) ve fibriller (F-aktin). F-aktin, G-aktinin bir polimeridir. F - aktin - ince ve kalın filamentlerin birbirine göre kaymasına neden olan bir itici güç oluşturan ATP - miyozin asını aktive eder. Bu iki ana proteine ek olarak, kasılma sistemi ince (aktin filamentleri) - tropomiyosin B ve troponin içinde lokalize olan ve üç alt birimden oluşan düzenleyici proteinler içerir: J, C ve T.
Tropomiyozin B filamentli sarmal bir yapıya sahiptir ve F-aktin sarmal zincirinin oluğunda bulunur. Troponin, tropomiyozin B ile ilişkilidir ve aktin ve miyozin ile kompleksler oluşturabilir.
Tropomiyosin B-troponin kompleksi, kasılan fibrilin gevşeme süreciyle ilişkili olduğundan gevşeme proteini olarak adlandırılır. İnce filamentlerden iki protein daha izole edilmiştir: ve – aktin Görünüşe göre ince filamentlerin karmaşık yapısını güçlendiren proteinler. Miyofibril yaklaşık olarak toplam proteine göre sırasıyla %55, %25, %15 ve %5 oranında miyozin, aktin, tropomiyozin ve troponin içerir. Dikkate değer iki kas proteini daha vardır: miyostromin Ve miyoglobin. Miyostrominler kas stromasının temelini oluşturur; tuz çözeltileri ile kastan ekstrakte edilemeyen, az çözünen proteinlerdir. Kas stroması, kasılma sonrasında kasın gevşemesi için gerekli olan elastikiyete sahiptir. Miyoglobin- demir içeren ve yapı ve işlev açısından eritrosit proteinine - hemoglobine benzeyen bir protein. Oksijene hemoglobinden önemli ölçüde daha fazla afinitesi vardır ve kanın getirdiği oksijeni biriktirerek kasta yedek oksijen deposu görevi görür.
Protein olmayan maddelerden, her şeyden önce ATP'ye ek olarak not edilmelidir. Kreatin fosfat(KF) ve glikojen. CP, kas kasılmaları için harcanan ATP'nin ilk güçlü yeniden sentezi (geri kazanımı) rezervidir. glikojen– kas enerjisinin ana yedek karbonhidrat kaynağı. Kas, karbonhidrat metabolizmasının bir dizi ara ürününü (piruvik asit, laktik asit vb.) ve çok sayıda mineral iyonunu içerir. Kastaki en yüksek içerik K+ ve PO4--'dir, biraz daha az Na +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fe3+, SO4--_.
Kas lifinin içinde, sarkolemmanın altında, kas lifinin kasılma elemanlarını - miyofibrilleri ve ayrıca diğer yapısal bileşenleri - belirli bir işlevi yerine getiren organelleri çevreleyen sıvı bir protein çözeltisi olan sarkoplazma vardır. Bu her şeyden önce - sarkoplazmik retikulum Ve T sistemi doğrudan kas kasılmasıyla ilgilidir. Sarkoplazmik retikulum kas kasılması ve gevşemesi ile doğrudan ilişkilidir, elementlerinin salınmasını ve kas lifinde Ca2+'nin ters taşınmasını düzenler. T sistemi, yüzey zarının elektrik potansiyelindeki bir değişikliği retikulum elemanlarına iletir, bu da fibrillere giren Ca iyonlarının salınmasına yol açar ve kas kasılma sürecini tetikler. Mitokondri - kas kasılması için ana enerji kaynağı olan ATP'yi üreten oksidatif süreç enzimlerini içerir.
Kas kasılması, miyozin ve aktin filamentlerinin, filamentlerin uzunluklarını değiştirmeden birbirlerine göre uzunlamasına hareketine dayanır. Filamentler arasındaki bağlantı, miyozin filamanının yüzeyinden çıkıntı yapan ve aktin ile etkileşime girebilen "çapraz köprüler" - miyozin kafaları kullanılarak gerçekleştirilir. Kas kasılmasının karmaşık mekanizmasını harekete geçiren uyarı, motor sinir tarafından kas hücresine iletilen, sarkolemma boyunca hızla yayılan ve kimyasal bir aracı olan motor sinirin (sinaps) ucunda asetilkolinin salınmasına neden olan bir sinir uyarısıdır. (aracı) sinir uyarımının iletilmesinde. Asetilkolinin hücre zarı yüzeyine salınması, hücre zarının dış ve iç yüzeyleri arasında, Na+ ve K+ iyonlarına karşı geçirgenliğinde bir değişiklikle ilişkili potansiyel bir fark yaratır. Sarkomun depolarizasyonu anında kas hücresinin T sistemi de depolarize olur. T sistemi, lifin tüm fibrilleriyle temas halinde olduğundan, elektriksel uyarı aynı anda tüm sarkomerlere yayılır. T sistemindeki değişiklikler hemen yakınındaki retikulum membranlarına iletilir ve geçirgenliklerinin artmasına neden olur, bu da kalsiyumun sarkoplazma ve miyofibrillere salınmasına neden olur. Aktin ve miyozin filamentleri arasındaki boşluktaki Ca2+ konsantrasyonu 10-5 M'ye yükseldiğinde kasılma meydana gelir.
Ca2+ iyonları troponin C'ye (kalmodulin) katılır, bu da tüm kompleksin yapısında bir değişikliğe neden olur; tropomiyozin miyozin başından yaklaşık 20° saparak miyozinle (ATP enerjisiyle yüklü ve yerleşik) bağlanabilen aktif aktin merkezlerini açar. Mg++ varlığında ADP ve Fn ile bir kompleks halinde), aktomiyosin kompleksini oluşturur.
Miyozin molekülünün (baş) küresel kısmının yapısı değişir; bu, miyozin filamanının ekseninin yönünden yaklaşık 45° belirli bir açıyla sapar ve ince aktin filamanını arkasına hareket ettirir: kasılma meydana gelir. Miyozindeki konformasyonel bir değişiklik, ATPaz'ın etkisi altında ATP'nin hidrolizine yol açar. ADP ve fosfat grubu ortama salınır. Yerlerini başka bir ATP molekülü alır. Sonuç olarak, orijinal durum geri yüklenir ve çalışma döngüsü tekrarlanabilir. Çalışma döngüsünün sıklığı ve süresi Ca2+ konsantrasyonu ve ATP'nin varlığı ile belirlenir.
Motor uyarının kesilmesinden sonra Ca2+ iyonlarının sarkoplazmik retikuluma ters taşınması meydana gelir, aktin ve miyozin filamentleri arasındaki konsantrasyonu 10-7 M'nin altına düşer ve kas lifleri aktomiyosin oluşturma yeteneğini kaybeder, kısalır ve kaslarda çekme gerilimi gelişir. ATP'nin varlığı.
Kas gevşer. Ca2+'nın ters taşınması, ATP'nin Ca2+ - ATPaz enzimi tarafından parçalanmasından elde edilen enerji kullanılarak gerçekleştirilir. Her Ca2+ iyonunun transferi 2 ATP molekülü gerektirir. Böylece kasılma ve gevşeme için gereken enerji ATP'nin sağlanmasıyla sağlanır. Sonuç olarak, kasılmalar arasında ATP rezervlerinin sürekli yenilenmesi gerekir. Kaslar, harcanan ATP'yi yenilemek (yeniden sentezlemek) ve konsantrasyonunu değişen süre ve güçte çalışmayı sağlamak için gereken, optimum seviyede tutmak için çok güçlü ve karmaşık mekanizmalara sahiptir.
Bu hedefe, başlangıçtaki yüksek ATP ile birlikte, solunum enzimlerinin yüksek aktivitesi ve kasın oksidatif süreç seviyesini nispeten kısa bir sürede (1-3 dakika) birçok kez artırma yeteneği ile hizmet edilir. Çalışma sırasında kaslara artan kan akışı, oksijen ve besin akışını artırır.
Başlangıç döneminde miyoglobine bağlı oksijen kullanılabilir. ATP'nin yeniden sentezi olasılığı aynı zamanda hücrenin iç mekanizmaları tarafından da sağlanır - yüksek düzeyde kreatin fosfatın yanı sıra yüksek glikojen konsantrasyonu ve glikolitik enzimlerin aktivitesi.

Hayvanlarda ve insanlarda iki ana kas türü vardır:

çizgili (kemiklere, yani iskelete bağlı ve bu nedenle iskelet olarak da adlandırılırlar; ayrıca kendine has özellikleri olan kalp kasını da salgılarlar);
pürüzsüz (içi boş organların ve derinin duvarlarının kasları).

Kas hücrelerinin yapısı

Çizgili kas çok sayıda uzun kas hücresinden oluşur. Motor sinirleri kas lifinin çeşitli noktalarından girer ve ona elektriksel bir uyarı ileterek kasılmaya neden olur. Kas lifi genellikle elastik bir zarla (sarkolemma) kaplanmış çok çekirdekli, dev boyutlu bir hücre olarak kabul edilir. Fonksiyonel olarak olgun çizgili kas lifinin çapı genellikle 10 ila 100 µm arasındadır ve lifin uzunluğu sıklıkla kasın uzunluğuna karşılık gelir.

Kas liflerinin sarkoplazmasında bir dizi yapı bulunur: mitokondri, mikrozomlar, ribozomlar, sarkoplazmik retikulumun tübülleri ve sarnıçları, çeşitli vakuoller, yedek enerji malzemelerinin rolünü oynayan glikojen ve lipit kalıntıları vb.

Lif uzunluğu boyunca yarı sıvı sarkoplazmadaki her kas lifinde, genellikle demetler halinde, birçok iplik benzeri oluşum - miyofibriller (kalınlıkları genellikle 1 mikrondan azdır) bulunur; lif bir bütün olarak enine çizgilere sahiptir. Tüm miyofibrillerde aynı seviyede lokalize olan protein maddelerinin optik heterojenliğine bağlı olarak lifin enine şeritlenmesi, iskelet kası liflerini polarizasyon veya faz kontrast mikroskobunda incelerken kolayca tespit edilir (Şekil 2).

Çizgili miyofibrilin tekrar eden elemanı, sınırları dar 2 çizgili olan miyofibrilin bir bölümü olan sarkomerdir. Her miyofibril birkaç yüz sarkomerden oluşur. Ortalama sarkomer uzunluğu 2,5-3,0 µm'dir. Sarkomerin ortasında faz kontrast mikroskobunda koyu renkli, 1,5-1,6 µm uzunluğunda bir bölge vardır. Polarize ışıkta güçlü çift kırılma sergiler. Bu bölgeye genellikle A diski (anizotropik disk) adı verilir. A diskinin merkezinde yalnızca elektron mikroskobunda görülebilen bir M çizgisi vardır. A diskinin orta kısmı, daha zayıf çift kırılmaya sahip H bölgesi tarafından işgal edilmiştir. Son olarak, çok zayıf çift kırılımlı izotropik diskler veya I diskleri vardır. Faz kontrast mikroskobunda A disklerinden daha hafif görünürler. I disklerinin uzunluğu yaklaşık 1 µm'dir. Her biri bir Z zarı veya Z çizgisi ile iki eşit yarıya bölünmüştür. Modern kavramlara göre A diskleri, esas olarak miyozin proteininden oluşan kalın filamentler ve genellikle aktomiyosin sisteminin ikinci bileşeni olan aktin proteininden oluşan ince filamentler içerir. İnce (aktin) filamentler her sarkomerde Z çizgisinde başlar, I diski boyunca uzanır, A diskine nüfuz eder ve H bölgesi bölgesinde kesintiye uğrar.

Pirinç. 2. Çizgili kas dokusunun mikroslaytının fotoğrafı

Pirinç. 3. Sarcomere yapısının şeması

Kasın ince kesitlerini elektron mikroskobu altında incelerken, protein ipliklerinin kesin bir şekilde sıralandığı keşfedildi. Çapı 12-16 nm ve uzunluğu yaklaşık 1,5 µm olan kalın filamentler, çapı 40-50 nm olan altıgen şeklinde dizilir ve A diskinin tamamı boyunca uzanır. Bu kalın filamentlerin arasında ince filamentler bulunur. 8 nm çapında olup, 2 çizgiden yaklaşık 1 µm mesafeye kadar uzanır (Şekil 3). Kasılma durumundaki kas üzerinde yapılan bir çalışma, disklerin neredeyse içinde kaybolduğunu ve kalın ve ince filamentlerin üst üste binme alanının arttığını gösterdi (kasılma durumunda iskelet kasında sarkomer 1.7-1.8'e kısalır) µm).

E. Huxley ve R. Niedergerke'nin yanı sıra H. Huxley ve J. Henson tarafından önerilen modele göre, miyofibriller kasıldığında, bir filament sistemi diğerine nüfuz eder, yani filamentler birbiri üzerinde kaymaya başlar; kas kısaltmalarının nedeni.

İLEkas lifi yapısı ve kasılması.

Canlı bir sistemdeki kas kasılması mekanokimyasal bir süreçtir. Modern bilim, onu biyolojik hareketliliğin en mükemmel biçimi olarak görüyor. Biyolojik nesneler, uzayda hareket etmenin bir yolu olarak kas liflerinin kasılmasını "geliştirdi" (bu da onların yaşam yeteneklerini önemli ölçüde artırdı).

Kas kasılmasından önce, kimyasal enerjinin doğrudan ve iyi bir verimlilikle (%30-50) mekanik enerjiye dönüştürülmesiyle yapılan çalışmanın sonucu olan bir gerilim aşaması gelir. Gerilim fazında potansiyel enerjinin birikmesi, kasın olası ancak henüz gerçekleşmemiş bir kasılma durumuna geçmesini sağlar.

Hayvanlar ve insanlar bunu yapmıştır (ve insanlar bunların zaten iyi bir şekilde incelendiğine inanırlar) iki ana kas türü:çizgili ve pürüzsüz. Çizgili kaslar veya iskelet kemiklere bağlanır (bileşim açısından iskelet kaslarından farklı olan kalp kasının çizgili lifleri hariç). Düz kaslar iç organların ve cildin dokularını destekler ve bağırsakların yanı sıra kan damarlarının duvarlarının kaslarını oluşturur.

Sporun biyokimyası üzerinde çalışıyorlar iskelet kasları, spor sonuçlarından “özel olarak sorumludur”.

Bir kas (bir makro nesneye ait bir makro oluşum olarak) bireysel kaslardan oluşur. kas lifleri(mikro oluşumlar). Bir kasta bunlardan binlercesi vardır; buna göre kas eforu, birçok bireysel lifin kasılmalarını özetleyen tamamlayıcı bir değerdir. Üç tip kas lifi vardır: beyaz hızlı kasılan , orta seviye Ve kırmızı yavaş seğirme. Lif türleri, enerji sağlama mekanizmaları bakımından farklılık gösterir ve farklı motor nöronlar tarafından kontrol edilir. Kas tipleri, lif türlerinin oranına göre farklılık gösterir.

Ayrı bir kas lifi - iplik benzeri hücresel olmayan bir oluşum - simplast. Simplast "bir hücreye benzemiyor": 0,1 ila 2-3 cm uzunluğunda, sartorius kasında 12 cm'ye kadar ve 0,01 ila 0,2 mm kalınlığında oldukça uzun bir şekle sahiptir. Simplast bir kabukla çevrilidir. sarkolemma, birkaç motor sinirin uçlarının yaklaştığı yüzeye. Sarkolemma, kollajen liflerinden oluşan bir ağ ile güçlendirilmiş iki katmanlı bir lipoprotein membrandır (10 nm kalınlığında). Kasılmanın ardından rahatladıklarında simplastı orijinal şekline döndürürler (Şekil 4).

Pirinç. 4. Bireysel kas lifi.

Sarkolemma zarının dış yüzeyinde, dinlenme durumunda bile 90-100 mV'ye eşit olan elektriksel membran potansiyeli her zaman korunur. Potansiyelin varlığı, kas lifini (araba aküsü gibi) kontrol etmek için gerekli bir durumdur. Potansiyel, maddelerin zardan aktif (yani enerji harcaması - ATP) transferi ve seçici geçirgenliği nedeniyle yaratılır ("kimi istersem onu içeri alırım veya dışarı çıkarırım" ilkesine göre) ). Bu nedenle simplastın içinde bazı iyon ve moleküller dışarıya göre daha yüksek konsantrasyonlarda birikmektedir.

Sarkolemma, K + iyonlarına karşı iyi geçirgendir - içeride birikir ve Na + iyonları dışarıdan çıkarılır. Buna göre, hücreler arası sıvıdaki Na + iyonlarının konsantrasyonu, semplast içindeki K + iyonlarının konsantrasyonundan daha fazladır. pH'ın asidik tarafa kayması (örneğin laktik asit oluşumu sırasında), normalde içinden geçmeyen yüksek moleküler maddeler (yağ asitleri, proteinler, polisakkaritler) için sarkolemmanın geçirgenliğini arttırır. Düşük molekül ağırlıklı maddeler (glikoz, laktik ve piruvik asitler, keton cisimleri, amino asitler, kısa peptitler) membrandan kolayca geçer (yayılır).

simplastın iç içeriği – sarkoplazma– Bu kolloidal bir protein yapısıdır (kıvamı jöleyi andırır). Askıya alınmış bir durumda, glikojen kalıntıları, yağ damlacıkları içerir ve çeşitli hücre içi parçacıklar "yerleşiktir": çekirdekler, mitokondri, miyofibriller, ribozomlar ve diğerleri.

Simplastın içindeki kontraktil “mekanizma” – miyofibriller. Bunlar ince (Ø 1 - 2 mikron) kas filamentleridir, uzundur - neredeyse kas lifinin uzunluğuna eşittir. Eğitimsiz kasların semplastlarında miyofibrillerin semplast boyunca düzenli bir şekilde değil, dağılım ve sapmalarla yerleştirildiği ve eğitimli kaslarda miyofibrillerin uzunlamasına eksen boyunca yönlendirildiği ve ayrıca gruplandırıldığı tespit edilmiştir. halatlardaki gibi demetler. (Yapay ve sentetik elyafları eğirirken, polimerin makromolekülleri başlangıçta tam olarak elyaf boyunca yer almazlar ve sporcular gibi, tekrar tekrar geri sarma yoluyla elyafların ekseni boyunca "ısrarla eğitilirler" - doğru yönlendirilirler: bkz. ZIV ve Khimvolokno'daki atölye çalışmaları).

Işık mikroskobu altında miyofibrillerin gerçekten "çizgili" olduğu gözlemlenebilir. Açık ve karanlık alanları - diskleri - değiştirirler. Koyu jantlar A (anizotropik) proteinler ışık disklerinden daha fazlasını içerir BEN (izotropik). Zarlardan geçen ışık diskleri Z (telophragms) ve iki arasında miyofibrilin bir bölümü Z - membranlar denir sarkomer. Miyofibril 1000 – 1200 sarkomerden oluşur (Şekil 5).

Bir kas lifinin bir bütün olarak kasılması bireysel kasılmalardan oluşur. sarkomerler. Sarkomerler her birini ayrı ayrı kasarak bütünleyici bir kuvvet oluşturur ve kasın kasılması için mekanik iş gerçekleştirir.

Sarkomerin uzunluğu istirahatte 1,8 µm'den orta derecede kasılma sırasında 1,5 µm'ye ve tam kasılma sırasında 1 µm'ye kadar değişir. Koyu ve açık sarkomer diskleri, protein ipliği benzeri yapılar olan protofibriller (miyofilamentler) içerir. Kalın (Ø – 11 – 14 nm, uzunluk – 1500 nm) ve ince (Ø – 4 – 6 nm, uzunluk – 1000 nm) olmak üzere iki tipte bulunurlar.

Pirinç. 5. Miyofibril alanı.

Hafif tekerlekler ( BEN ) yalnızca ince protofibrillerden ve koyu renkli disklerden oluşur ( A ) - iki tip protofibrilden: ince, bir zarla birbirine tutturulmuş ve kalın, ayrı bir bölgede yoğunlaşmış ( H ).

Sarkomer kasıldığında karanlık diskin uzunluğu ( A ) değişmez ve ışık diskinin uzunluğu ( BEN İnce protofibriller (açık diskler) kalın protofibrillerin (koyu diskler) arasındaki boşluklara ilerledikçe azalır. Protofibrillerin yüzeyinde özel büyümeler vardır - yapışmalar (yaklaşık 3 nm kalınlığında). "Çalışma pozisyonunda" protofibrillerin kalın ve ince iplikleri arasında bir bağlantı (çapraz köprüler) oluştururlar (Şekil 6). Sözleşme yaparken Z -zarlar kalın protofibrillerin uçlarına yaslanır ve ince protofibriller kalın protofibrillerin etrafına bile sarılabilir. Süper kasılma sırasında sarkomerin merkezindeki ince filamentlerin uçları kıvrılır ve kalın protofibrillerin uçları ezilir.

Pirinç. 6. Aktin ve miyozin arasında yapışıklıkların oluşması.

Kas liflerine enerji temini kullanılarak gerçekleştirilir. sarkoplazmik retikulum(diğer adıyla - sarkoplazmik retikulum) – boyuna ve enine tüpler, membranlar, kabarcıklar, bölmelerden oluşan sistemler.

Sarkoplazmik retikulumda çeşitli biyokimyasal süreçler organize ve kontrollü bir şekilde gerçekleşir; ağ her şeyi bir arada ve her miyofibrili ayrı ayrı kapsar. Retikulum ribozomları içerir, proteinlerin sentezini gerçekleştirirler ve mitokondri - “hücresel enerji istasyonları” (okul ders kitabında tanımlandığı gibi). Aslında mitokondri Kas kasılma sürecine enerji sağlanması için en uygun koşulları yaratan miyofibriller arasına gömülüdür. Eğitimli kaslarda mitokondri sayısının aynı eğitimsiz kaslardan daha fazla olduğu tespit edilmiştir.

Kasların kimyasal bileşimi.

Su ile kas ağırlığının %70-80'ini bırakır.

Sincaplar. Proteinler kas ağırlığının %17 ila 21'ini oluşturur: tüm kas proteinlerinin yaklaşık %40'ı miyofibrillerde, %30'u sarkoplazmada, %14'ü mitokondride, %15'i sarkolemmada, geri kalanı çekirdeklerde ve diğer hücresel organellerde yoğunlaşmıştır.

Kas dokusu enzimatik içerir miyojenik proteinler gruplar, miyoalbümin– rezerv protein (içeriği yaşla birlikte giderek azalır), kırmızı protein miyoglobin– kromoprotein (buna kas hemoglobini denir, kandaki hemoglobinden daha fazla oksijen bağlar) ve ayrıca globulinler, miyofibriler proteinler. Miyofibriler proteinlerin yarıdan fazlası miyozin, yaklaşık dörtte biri - aktin geri kalanı tropomiyosin, troponin, α- ve β-aktininler, enzimlerdir kreatin fosfokinaz, deaminaz ve diğerleri. Kas dokusu içerir nükleersincaplar– nükleoproteinler, mitokondriyal proteinler. Proteinlerde stroma, dolanan kas dokusu - ana kısım - kolajen Ve elastin sarkolemmalar ve miyostrominler (ilişkili) Z -membranlar).

İçindeönceden çözünebilen nitrojen bileşikleri.İnsan iskelet kasları suda çözünebilen çeşitli nitrojen bileşikleri içerir: ATP,%0,25 ila %0,4 arasında, kreatin fosfat (CrP)– %0,4'ten %1'e kadar (antrenmanla miktarı artar), bunların parçalanma ürünleri ADP, AMP, kreatindir. Ayrıca kaslarda bir dipeptit bulunur. karnosin, yaklaşık% 0,1 - 0,3, yorgunluk sırasında kas performansının geri kazanılmasında rol oynar; karnitin, yağ asitlerinin hücre zarları boyunca taşınmasından sorumludur; amino asitler ve bunların arasında glutamin hakimdir (bu, yiyeceklere et tadı vermek için monosodyum glutamat kullanımını açıklar mı, baharatların bileşimini okur mu); pürin bazları, üre ve amonyak. İskelet kası da yaklaşık %1,5 oranında içerir. fosfatidler, Doku solunumuna katılanlar.

Azot içermez bağlantılar. Kaslar karbonhidratlar, glikojen ve onun metabolik ürünlerinin yanı sıra yağlar, kolesterol, keton cisimleri ve mineral tuzları içerir. Diyete ve antrenman derecesine bağlı olarak glikojen miktarı %0,2 ile %3 arasında değişirken, antrenman serbest glikojen kütlesini artırır. Dayanıklılık antrenmanı sırasında kaslarda depo yağlar birikir. Proteine bağlı yağ yaklaşık %1'i oluşturur ve kas lifi zarları %0,2'ye kadar kolesterol içerebilir.

Mineraller. Kas dokusundaki mineraller kas ağırlığının yaklaşık %1 - 1,5'unu oluşturur; bunlar başlıca potasyum, sodyum, kalsiyum ve magnezyum tuzlarıdır. K+ , Na+ , Mg 2+ , Ca 2+ , Cl - , HP0 4 ~ gibi mineral iyonları kas kasılması sırasındaki biyokimyasal süreçlerde hayati bir rol oynar (“spor” takviyeleri ve maden suyunda bulunurlar).

Kas proteinlerinin biyokimyası.

Kasların ana kasılma proteini miyozin"Fibriler proteinler" anlamına gelir (Molekül ağırlığı yaklaşık 470.000). Miyozinin önemli bir özelliği, ATP ve ADP molekülleri (ATP'den enerji “almanıza” izin veren) ve protein aktin (kasılmayı sürdürmeyi mümkün kılan) ile kompleksler oluşturma yeteneğidir.

Miyozin molekülü negatif bir yüke sahiptir ve özellikle Ca ++ ve Mg ++ iyonlarıyla etkileşime girer. Miyozin, Ca++ iyonlarının varlığında ATP'nin hidrolizini hızlandırır ve böylece enzimatik özellikler sergiler. adenosin trifosfat aktivitesi:

miyozin-ATP+H2O → miyozin + ADP + H3PO4 + iş(enerji 40 kJ/mol)

Miyozin proteini, çift sarmal gibi bükülmüş iki özdeş, uzun polipeptit a zincirinden oluşur, Şekil 7. Proteolitik enzimlerin etkisi altında miyozin molekülü iki parçaya ayrılır. Parçalarından biri adezyonlar yoluyla aktin'e bağlanarak aktomiyosin oluşturabilir. Bu kısım, ortamın pH'ına, optimum pH 6,0 - 9,5'e ve ayrıca KCl konsantrasyonuna bağlı olan adenosin trifosfataz aktivitesinden sorumludur. Astomiyosin kompleksi, ATP varlığında parçalanır, ancak serbest ATP'nin yokluğunda stabildir. Miyozin molekülünün ikinci kısmı da iki bükülmüş sarmaldan oluşur; elektrostatik yük nedeniyle miyozin moleküllerini protofibrillere bağlarlar.

Pirinç. 7. Aktomiyosinin yapısı.

İkinci en önemli kasılma proteini aktin(Şekil 7). Üç biçimde mevcut olabilir: monomerik (küresel), dimerik (küresel) ve polimerik (fibriller). Monomerik küresel aktin, polipeptit zincirleri kompakt bir küresel yapı halinde sıkı bir şekilde paketlendiğinde ATP ile ilişkilidir. ATP'nin bölünmesiyle aktin monomerleri - A, ADP: A - ADP - A dahil olmak üzere dimerler oluşturur. Polimerik fibriler aktin, dimerlerden oluşan bir çift sarmaldır, Şekil 1. 7.

Küresel aktin, K + ve Mg ++ iyonlarının varlığında fibriller aktine dönüşür ve canlı kaslarda fibriller aktin baskındır.

Miyofibriller önemli miktarda protein içerir tropomiyozin iki a-helisel polipeptit zincirinden oluşur. Dinlenme kaslarında aktin ile bir kompleks oluşturur ve aktif merkezlerini bloke eder, çünkü aktin bu blokajı ortadan kaldıran Ca ++ iyonlarına bağlanabilmektedir.

Moleküler düzeyde, sarkomerin kalın ve ince protofibrilleri elektrostatik olarak etkileşime girer, çünkü yükün oluştuğu özel alanlara (çıkıntılar ve çıkıntılar) sahiptirler. A-disk bölgesinde, uzunlamasına yönlendirilmiş bir miyozin molekülü demetinden kalın protofibriller oluşturulur, ince protofibriller kalın protofibrillerin etrafında radyal olarak düzenlenir ve çok telli bir kabloya benzer bir yapı oluşturur. Kalın protofibrillerin merkezi M bandında, miyozin molekülleri "kuyrukları" ile bağlanır ve çıkıntılı "başları" - çıkıntıları farklı yönlere yönlendirilir ve düzenli spiral çizgiler boyunca yerleştirilir. Aslında, birbirlerinden belirli bir mesafedeki fibril aktin spirallerinde bunların karşısında monomerik aktin kürecikleri de çıkıntı yapmaktadır. Her çıkıntı vardır aktif merkez, miyozin ile adezyon oluşumunun mümkün olması nedeniyle. Sarkomerlerin Z-zarları (alternatif kaideler gibi) ince protofibrilleri bir arada tutar.

Kasılma ve gevşemenin biyokimyası.

Kasılma sırasında kasta meydana gelen döngüsel biyokimyasal reaksiyonlar, "kafalar" - kalın protofibrillerin miyozin moleküllerinin çıkıntıları ve ince protofibrillerin aktif merkezleri - çıkıntılar arasındaki yapışıklıkların tekrar tekrar oluşmasını ve yok edilmesini sağlar. Yapışıklıklar oluşturma ve aktin filamentini miyozin filamenti boyunca hareket ettirme işi, hem hassas kontrol hem de önemli miktarda enerji harcaması gerektirir. Gerçekte, lifin büzülmesi anında, her aktif merkezde - çıkıntıda dakikada yaklaşık 300 yapışma oluşur.

Daha önce belirttiğimiz gibi, yalnızca ATP enerjisi doğrudan kas kasılmasının mekanik çalışmasına dönüştürülebilir. Miyozinin enzimatik merkezi tarafından hidrolize edilen ATP, tüm miyozin proteini ile bir kompleks oluşturur. ATP-miyozin kompleksinde enerjiye doymuş miyozin, yapısını ve onunla birlikte dış "boyutları" değiştirir ve bu şekilde miyozin filamanının büyümesini kısaltmak için mekanik iş yapar.

Dinlenme halindeki kasta miyozin hala ATP'ye bağlıdır, ancak ATP'nin hidrolitik bölünmesi olmadan Mg++ iyonları yoluyladır. İstirahat halindeyken miyozin ve aktin arasında adezyon oluşumu, aktinin aktif merkezlerini bloke eden tropomiyozin ve troponin kompleksi tarafından önlenir. Blokaj korunur ve Ca++ iyonları bağlanırken ATP parçalanmaz. Bir sinir uyarısı kas lifine ulaştığında serbest bırakılır darbe verici– nörohormon asetilkolin. Na+ iyonları sarkolemmanın iç yüzeyindeki negatif yükü nötralize ederek depolarize eder. Bu durumda Ca++ iyonları salınır ve troponine bağlanır. Buna karşılık, troponin yükünü kaybederek aktif merkezlerin (aktin filamentlerinin çıkıntılarının) blokajının açılmasına ve aktin ile miyozin arasında yapışmaların ortaya çıkmasına neden olur (çünkü ince ve kalın protofibrillerin elektrostatik itmesi zaten ortadan kaldırılmıştır). Şimdi, Ca ++ varlığında ATP, miyozinin enzimatik aktivitesinin merkezi ile etkileşime girer ve bölünür ve dönüştürücü kompleksin enerjisi, yapışmayı azaltmak için kullanılır. Yukarıda açıklanan moleküler olaylar zinciri, bir mikrokapasitörü yeniden şarj eden bir elektrik akımına benzer; elektrik enerjisi anında yerinde mekanik işe dönüştürülür ve yeniden şarj edilmesi gerekir (eğer devam etmek istiyorsanız).

Yapışkanın yırtılmasından sonra ATP bölünmez, ancak miyozin ile yeniden bir enzim-substrat kompleksi oluşturur:

M–A + ATP -----> M – ATP + A veya

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

Bu anda yeni bir sinir uyarısı gelirse, "yeniden şarj" reaksiyonları tekrarlanır, bir sonraki uyarı gelmezse kas gevşer. Kasılan bir kasın gevşeme sonrasında orijinal durumuna dönmesi, kas stromasındaki proteinlerin elastik kuvvetleri tarafından sağlanır. Kas kasılmasıyla ilgili modern hipotezleri öne süren bilim adamları, kasılma anında aktin filamentlerinin miyozin filamentleri boyunca kaydığını ve kasılma proteinlerinin uzamsal yapısındaki değişiklikler (sarmal şeklindeki değişiklikler) nedeniyle kısalmalarının da mümkün olduğunu öne sürüyorlar.

ATP'nin istirahat halinde plastikleştirici bir etkisi vardır: miyozin ile birleşerek aktin ile yapışıklıkların oluşumunu engeller. ATP, kas kasılması sırasında parçalanarak, adezyonların kısaltılması sürecinin yanı sıra “kalsiyum pompasının” çalışması - Ca ++ iyonlarının sağlanması için enerji sağlar. ATP'nin kasta parçalanması çok yüksek bir oranda gerçekleşir: dakikada 1 g kas başına 10 mikromole kadar. Kastaki toplam ATP rezervleri küçük olduğundan (maksimum güçte yalnızca 0,5-1 saniyelik çalışma için yeterli olabilirler), normal kas aktivitesini sağlamak için ATP'nin parçalandığı hızda geri yüklenmesi gerekir.

Bu derste iskelet kaslarının yapısı ve kasılma ve gevşeme süreçlerine bakacağız, çünkü bunlar spor biyokimyası açısından çok ilgi çekicidir.

Mekanizma kas kasılması henüz tam olarak açıklanmadı.

Aşağıdakiler kesin olarak bilinmektedir.

1. Kas kasılmasının enerji kaynağı ATP molekülleridir.

2. ATP hidrolizi, kas kasılması sırasında enzimatik aktiviteye sahip miyozin tarafından katalize edilir.

3. Kas kasılmasının tetikleyici mekanizması, sinir motor impulsunun neden olduğu miyositlerin sarkoplazmasındaki kalsiyum iyonlarının konsantrasyonundaki artıştır.

4. Kas kasılması sırasında, miyofibrillerin ince ve kalın şeritleri arasında çapraz köprüler veya yapışıklıklar görülür.

5. Kas kasılması sırasında ince filamentler kalın filamentler boyunca kayar, bu da miyofibrillerin ve bir bütün olarak kas lifinin kısalmasına yol açar.

Kas kasılmasının mekanizmasını açıklayan birçok hipotez vardır, ancak en kanıtlanmış olanı sözdedir. “kayan iplikler” veya “kürek çekme hipotezi” hipotezi (teorisi).

Dinlenme halindeki bir kasta ince ve kalın filamentler ayrı durumdadır.

Bir sinir uyarısının etkisi altında, kalsiyum iyonları sarkoplazmik retikulumun sarnıçlarını terk eder ve ince filament proteini troponin'e bağlanır. Bu protein konfigürasyonunu değiştirir ve aktin konfigürasyonunu değiştirir. Bunun sonucunda ince filamentlerin aktinleri ile kalın filamentlerin miyozini arasında çapraz bir köprü oluşur. Bu, miyozinin ATPaz aktivitesini arttırır. Miyozin ATP'yi parçalar ve açığa çıkan enerji nedeniyle miyozin başı bir teknenin menteşesi veya küreği gibi döner, bu da kas filamentlerinin birbirine doğru kaymasına neden olur.

Her kasılma döngüsünde 1 molekül ATP harcanır.

Kas kasılması iki sürece dayanır:

Kasılma proteinlerinin sarmal kıvrımları;

Miyozin zinciri ve aktin arasındaki bir kompleksin döngüsel olarak tekrarlanan oluşumu ve ayrışması.

Kas kasılması, işlevi uyarıları iletmek olan nörohormon asetilkolinin salındığı motor sinirin uç plakasına bir aksiyon potansiyelinin gelmesiyle başlatılır. İlk olarak asetilkolin, asetilkolin reseptörleri ile etkileşime girerek sarkolemma boyunca bir aksiyon potansiyelinin yayılmasına neden olur. Bütün bunlar, kas lifine akan Na + katyonları için sarkolemmanın geçirgenliğinde bir artışa neden olur ve sarkolemmanın iç yüzeyindeki negatif yükü nötralize eder. Uyarı dalgasının yayıldığı sarkoplazmik retikulumun enine tüpleri sarkolemmaya bağlanır. Uyarı dalgası, tüplerden, aktin ve miyozin filamentlerinin etkileşime girdiği bölgelerde miyofibrilleri birbirine bağlayan keseciklerin ve sarnıçların zarlarına iletilir. Sarkoplazmik retikulumun sarnıçlarına bir sinyal iletildiğinde, ikincisi içlerinde bulunan Ca2 + 'yı serbest bırakmaya başlar. Açığa çıkan Ca2+ Tn-C'ye bağlanarak tropomiyozine ve ardından aktine iletilen konformasyonel kaymalara neden olur. Aktin, içinde bulunduğu ince filamentlerin bileşenleriyle birlikte kompleksten salınıyor gibi görünüyor. Daha sonra aktin, miyozin ile etkileşime girer ve bu etkileşimin sonucu, ince filamentlerin kalın filamentler boyunca hareket etmesini mümkün kılan yapışıklıkların oluşmasıdır.

Çizim. Azaltma mekanizması: A– dinlenme durumu; B– orta derecede azalma; V– maksimum azalma

ATP tüketimi aynı zamanda kas gevşemesi için de gereklidir. Motor uyarısının kesilmesinden sonra Ca2+ sarkoplazmik retikulumun sarnıçlarına geçer. Tn-C kendisine bağlı kalsiyumu kaybeder, bu da troponin-tropomiyozin kompleksinde konformasyonel kaymalara neden olur ve Tn-I tekrar aktin'in aktif merkezlerini kapatarak bunların miyozin ile etkileşime girememesini sağlar. Kasılma proteinleri bölgesindeki Ca2+ konsantrasyonu eşiğin altına düşer ve kas lifleri aktomiyosin oluşturma yeteneklerini kaybeder.

Bu koşullar altında, kasılma sırasında deforme olan stromanın elastik kuvvetleri devreye girer ve kas gevşer. Bu durumda, A diskinin kalın iplikleri, H bölgesi ve I diski arasındaki boşluktan ince iplikler çıkarılır, orijinal uzunluklarına kavuşur, Z çizgileri birbirinden aynı mesafeye doğru hareket eder. Kas incelir ve uzar.

Hidroliz oranı ATP kas çalışması sırasında bu çok büyüktür: 1 dakikada 1 g kas başına 10 mikromole kadar. Genel rezervler ATP bu nedenle normal kas fonksiyonunu sağlamak için küçüktür ATP tüketildiği hızda yenilenmesi gerekir.

Kas gevşemesi uzun süreli sinir impulsunun kesilmesinden sonra ortaya çıkar. Aynı zamanda sarkoplazmik retikulum tanklarının duvarının geçirgenliği azalır ve kalsiyum pompasının etkisi altında ATP'nin enerjisini kullanarak kalsiyum iyonları tanklara girer. Motor impulsunun kesilmesinden sonra kalsiyum iyonlarının retikulum tanklarına uzaklaştırılması önemli miktarda enerji harcaması gerektirir. Kalsiyum iyonlarının uzaklaştırılması daha yüksek bir konsantrasyona doğru gerçekleştiğinden, yani. Ozmotik değişime karşı, daha sonra her bir kalsiyum iyonunun uzaklaştırılması için iki ATP molekülü harcanır. Sarkoplazmadaki kalsiyum iyonlarının konsantrasyonu hızla başlangıç seviyesine düşer. Proteinler tekrar dinlenme durumunun konformasyon özelliğini kazanır.

Dolayısıyla hem kas kasılma süreci hem de kas gevşeme süreci, ATP molekülleri formunda enerji tüketen aktif süreçlerdir.

Düz kaslarda yüzlerce sarkomerden oluşan miyofibriller yoktur. İnce filamentler sarkolemmaya bağlanır, kalın filamentler liflerin içinde bulunur. Kalsiyum iyonları da kasılmada rol oynar, ancak kaslara sarnıçlardan değil, hücre dışı maddeden girer, çünkü düz kaslarda kalsiyum iyonları içeren sarnıçlar yoktur. Bu süreç yavaştır ve bu nedenle düz kaslar yavaş çalışır.

Bu ilginç: