Hem → Löpband Biokemiska mekanismer för muskelkontraktion och avslappning. Mekanismen för muskelkontraktion. Reglering av muskelkontraktion och avslappning Mekanism för muskelkontraktion biokemi

Biokemiska mekanismer för muskelkontraktion och avslappning. Mekanismen för muskelkontraktion. Reglering av muskelkontraktion och avslappning Mekanism för muskelkontraktion biokemi

MUSKLERS BIOCHEMI OCH MUSKELKONTRAKTION. Mekanismen för muskelkontraktion och avslappning. Den viktigaste egenskapen för muskelfunktion är att under muskelsammandragningsprocessen sker en direkt omvandling av den kemiska energin av ATP till den mekaniska energin för muskelkontraktion. Biokemiskt skiljer de sig åt i mekanismerna för energiförsörjning för muskelkontraktion.

Dela ditt arbete på sociala nätverk

Om detta verk inte passar dig finns längst ner på sidan en lista med liknande verk. Du kan också använda sökknappen

Föreläsning 7. Ämne: MUSKLERS BIOCHEMI OCH MUSKELKONTRAKTION

Frågor:

2. Strukturen av myofibriller.

1. Allmänna egenskaper hos muskler. Strukturen av muskelceller.

Studiet av muskler är den viktigaste delen av biokemin, vilket är av exceptionell betydelse för idrottsbiokemi.

Den viktigaste egenskapen för muskelfunktion är att under muskelsammandragningsprocessen omvandlas den kemiska energin av ATP direkt till den mekaniska energin för muskelkontraktion. Detta fenomen har inga analoger inom teknik och är enbart inneboende i levande organismer.

När man studerade skelettmuskler med hjälp av ett ljusmikroskop upptäcktes tvärgående ränder i dem; därav deras namn tvärstrimmigt.

Skelettmuskulaturen består av ett senhuvud, med vilket muskeln börjar på ett ben, en muskelbuk, bestående av fibrer, och en senesvans, med vilken muskeln slutar på ett annat ben (fig.).

Muskelfiber strukturell enhet av muskel. Det finns tre typer av muskelfibrer: vita snabba ryckningar ( VT ), mellanliggande ( FR ) och långsam ryck ( ST ). Biokemiskt skiljer de sig åt i mekanismerna för energiförsörjning för muskelkontraktion. De innerveras av olika motorneuroner, vilket bestämmer den icke-samtidiga aktiveringen av arbetet och fibrernas olika sammandragningshastighet. Olika muskler har olika kombinationer av fibertyper.

Muskelfibrer

Sena

Teckning. Muskel

Varje muskel består av flera tusen muskelfibrer, förenade av bindeskikt och samma membran. Muskeln är ett komplex av flera komponenter. För att förstå strukturen hos en muskel bör du studera alla nivåer av dess organisation och strukturerna som utgör dess sammansättning.

Djur och människor har två huvudtyper av muskler:strimmig och slät, och tvärstrimmiga muskler delas in i två typerskelett och hjärt. Släta muskler är karakteristiska för inre organ och blodkärl.

Trästrimmiga muskler består av tusentals muskelceller och fibrer. Fibrerna förenas av bindvävsskikt och samma skal fascia . Muskelfibrer myocyter - är mycket långsträckta multinukleära celler av jättestorlekar från 0,1 till 10 cm långa och cirka 0,1 × 0,2 mm tjocka.

En myocyt består av alla väsentliga komponenter i en cell. En egenskap hos muskelfibrer är att inuti denna cell innehåller ett stort antal kontraktila element myofibriller Liksom andra celler i kroppen innehåller myocyter en kärna, och tvärstrimmiga muskelceller har flera kärnor, ribosomer, mitokondrier, lysosomer och ett cytoplasmatiskt retikulum.

Cytoplasmatiskt retikulumkallas i dessa cellersarkoplasmatiskt retikulum.Den är ansluten genom speciella rör som kallas T-tubuli till cellmembranets sarcolemma. Av särskild notering i det sarkoplasmatiska retikulum är vesiklar som kallas cisternae. De innehåller en stor mängd kalciumjoner. Med hjälp av ett speciellt enzym pumpas kalcium in i tankarna. Denna mekanism kallas kalciumpumpen och är nödvändig för muskelkontraktion.

Cytoplasma eller så innehåller myocyternas sarkoplasma ett stort antal proteiner. Det finns många aktiva enzymer här, bland vilka de viktigaste ärglykolytiska enzymer kreatinkinas. Protein är viktigt myoglobin, håller kvar syre i musklerna.

Förutom proteiner innehåller muskelcellernas cytoplasma fosfogener ATP, ADP, AMP och även kreatinfosfat, nödvändigt för normalaförse muskeln med energi.

Den huvudsakliga kolhydraten i muskelvävnad är glykogen. Dess koncentration når 3%. Fri glukos i sarkoplasman förekommer i låga koncentrationer. Ackumuleras i muskler tränade för uthållighet reservera fett.

På utsidan är sarcolemma omgivet av trådar av kollagenprotein. Muskelfibern sträcker sig och återgår till sitt ursprungliga tillstånd på grund av elastiska krafter som uppstår i kollagenhöljet.

2. Strukturen av myofibriller.

Kontraktila element myofibriller upptar det mesta av volymen av myocyter. I otränade muskler är myofibriller utspridda, medan de i tränade muskler grupperas i buntar som kallas Conheims fält.

Mikroskopisk undersökning av strukturen hos myofibriller visade att de har en diameter på cirka 1 μm och består av omväxlande ljusa och mörka områden eller skivor. I muskelceller är myofibriller ordnade på ett sådant sätt att de ljusa och mörka områdena av intilliggande myofibriller sammanfaller, vilket skapar en tvärstrimning av hela muskelfibern som är synlig i mikroskop.

Användningen av ett elektronmikroskop med mycket hög förstoring gjorde det möjligt att dechiffrera strukturen av myofibriller och fastställa orsakerna till närvaron av ljusa och mörka områden i dem. Det upptäcktes att myofibriller är komplexa strukturer, byggda i sin tur av ett stort antal muskelfilament av sprittypertjock och tunn.Tjocka är dubbelt så tjocka som tunna, 15 respektive 7 nm.

Myofibriller består av alternerande buntar av parallella tjocka och tunna filament, vars ändar överlappar varandra.

Sektionen av myofibrillen, som består av tjocka filament och ändarna av tunna filament som ligger mellan dem, är dubbelbrytande. Under ett mikroskop ser dessa områden mörka ut och kallasanisotropa eller mörka skivor (A-skivor).

Tunna sektioner består av tunna trådar och ser lätta ut eftersom de inte är dubbelbrytande och lätt släpper igenom ljus. Sådana områden kallasisotropa eller lätta skivor ( I-skivor).

Z Z Z

I-skiva A-skiva

Teckning. Schema för strukturen av myofibrill

I mitten av ett knippe tunna trådar (skiva jag ) en tunn platta av protein är placerad på tvären, vilket fixerar positionen för muskelfilament i rymden och samtidigt ordnar platsen för A- och jag -skivor av många myofibriller. Denna platta är tydligt synlig under ett mikroskop och kallas Z-plåt eller Z-line.

Skivor A har en ljusare rand i mitten, H-zonen, skärs av en mörkare M-zon.

Området mellan angränsande Z - kallas linjer sarkomer Varje myofibril består av flera hundra sarkomerer (upp till 1000-1200).

sarkomer

I-skiva A-skiva I-skiva

Teckning. Muskelstruktur på olika organisationsnivåer: a muskelfiber; b myofibrillens placering i vilomuskeln

Varje sarkomer inkluderar: 1) ett nätverk av tvärgående rör, orienterade i en vinkel av 90° mot fiberns längsgående axel och anslutna till cellens yttre yta; 2) sarkoplasmatiskt retikulum, som utgör 8×10 % av cellvolymen; 3) flera mitokondrier.

Skivor I består endast av tunna filament, och skivor A består av två typer av filament. Zon H innehåller endast tjocka filament, linje Z håller ihop tunna filament. Mellan de tjocka och tunna filamenten finns tvärbryggor (vidhäftningar) ca 3 nm tjocka; avståndet mellan dessa broar är 40 nm.

En studie av den kemiska sammansättningen av myofibriller visade att tunna och tjocka filament bildas av proteiner. Den stavformade myosinmolekylen består av två identiska huvudkedjor (200 kDa vardera) och fyra lätta kedjor (20 kDa vardera), den totala massan av myosin är cirka 500 kDa.

Tjocka filament är gjorda av protein myosin. Dessa proteiner bildar en dubbelspiral med ett klotformigt huvud i änden fäst vid en mycket lång stav.Staven är en dubbelsträngad α-spiralformad superhelix.

Myosinhuvuden har ATPas-aktivitet, det vill säga förmågan att bryta ner ATP. Den andra delen av myosin ger koppling mellan tjocka filament och tunna filament. Den allmänna strukturen av myosin visas i figuren.

svans

Teckning. Schematisk representation av en myosinmolekyl

Tunna filament är gjorda av proteineraktin, troponin och tropomyosin.

Huvudproteinet i detta fall aktin . Den har två viktiga egenskaper:

bildar fibrillärt aktin med förmåga till snabb polymerisation;
aktin kan ansluta till myosinhuvuden via korsbryggor.

Actin vattenlösligt globulärt protein med en molekylvikt av 42 kDa; denna form av aktin betecknas som G -aktin. I muskelfiber är aktin i polymeriserad form, vilket betecknas som F -aktin. Tunna muskelfilament bildas av dubbelsträngade aktinstrukturer sammankopplade med icke-kovalenta bindningar.

Andra tunna filamentproteiner hjälper aktin att utföra sina funktioner.

Troponin (Tn), vars molekylvikt är cirka 76 kDa. Det är en sfärisk molekyl som består av tre olika subenheter, namngivna efter deras funktioner: tropomyosinbindande (Tn-T), hämmande (Tn-1) och kalciumbindande (Tn-C). Varje tunn filamentkomponent är ansluten till två andra icke-kovalenta bindningar:

F -aktin tropomyosin
Tn-1 Tn-T

I muskler, där alla komponenter som beaktas är sammansatta i en tunn filament (Fig.), blockerar tropomyosin myosinhuvudets fäste till närliggande molekyler av klotformigt aktin i tunna filament ( F-aktin).

Myosinmolekyler kombineras för att bilda filament som består av cirka 400 stavformade molekyler kopplade till varandra på ett sådant sätt att par av myosinmolekylhuvuden ligger 14,3 nm från varandra; de är ordnade i en spiral (fig.). Myosinfilament är sammanfogade svans mot svans.

Teckning. Packning av myosinmolekyler under tjock filamentbildning

Myosin utför tre biologiskt viktiga funktioner:

Vid fysiologiska värden av jonstyrka och pH bildar myosinmolekyler spontant en fiber.

Myosin har katalytisk aktivitet, dvs det är ett enzym. 1939, V.A. Engelhardt och M.N. Lyubimov upptäckte att myosin kan katalysera hydrolysen av ATP. Denna reaktion är en direkt källa till fri energi som är nödvändig för muskelkontraktion.

Myosin binder den polymeriserade formen av aktin, huvudproteinkomponenten i tunna myofibriller. Det är denna interaktion, som kommer att visas nedan, som spelar en nyckelroll vid muskelkontraktion.

Strukturen och mekanismen för sammandragning av skelettmuskler.

3. Mekanismen för muskelkontraktion och avslappning.

Rörlighet är en karakteristisk egenskap hos alla livsformer. Riktad rörelse sker under divergensen av kromosomer under celldelning, aktiv transport av molekyler, rörelse av ribosomer under proteinsyntes, kontraktion och avslappning av muskler. Muskelsammandragning är den mest avancerade formen av biologisk rörlighet. Alla rörelser, inklusive muskelrörelser, är baserade på allmänna molekylära mekanismer.

Hos människor finns det flera typer av muskelvävnad. Träfimmig muskelvävnad utgör skelettmusklerna (skelettmuskler som vi frivilligt kan dra ihop sig). Slät muskelvävnad är en del av musklerna i inre organ: mag-tarmkanalen, bronkier, urinvägar, blodkärl. Dessa muskler drar ihop sig ofrivilligt, oavsett vårt medvetande.

I det här kapitlet kommer vi att titta på strukturen och processerna för sammandragning och avslappning av skelettmuskler, eftersom de är av största intresse för idrottens biokemi.

Mekanism muskelsammandragninghar ännu inte avslöjats helt.

Följande är säkert känt.

1. Energikällan för muskelkontraktion är ATP-molekyler.

2. ATP-hydrolys katalyseras under muskelkontraktion av myosin, som har enzymatisk aktivitet.

3. Triggermekanismen för muskelkontraktion är en ökning av koncentrationen av kalciumjoner i myocyternas sarkoplasma, orsakad av en nervmotorimpuls.

4. Under muskelkontraktion uppträder korsbryggor eller sammanväxningar mellan tunna och tjocka strängar av myofibriller.

5. Under muskelkontraktion glider tunna filament längs tjocka filament, vilket leder till förkortning av myofibriller och hela muskelfibern som helhet.

Det finns många hypoteser som förklarar mekanismen för muskelkontraktion, men den mest underbyggda är den så kalladehypotes (teori) om "glidande trådar" eller "roddhypotes".

I en vilande muskel är tunna och tjocka filament i ett separerat tillstånd.

Under påverkan av en nervimpuls lämnar kalciumjoner cisternerna i det sarkoplasmatiska retikulumet och fäster vid det tunna filamentproteinet troponin. Detta protein ändrar sin konfiguration och ändrar konfigurationen av aktin. Som ett resultat bildas en tvärbrygga mellan aktinet i de tunna filamenten och myosinet i de tjocka filamenten. Detta ökar ATPas-aktiviteten hos myosin. Myosin bryter ner ATP och på grund av den energi som frigörs roterar myosinhuvudet som ett gångjärn eller en åra på en båt, vilket leder till att muskeltrådar glider mot varandra.

Efter att ha gjort en sväng är broarna mellan gängorna brutna. Myosinets ATPas-aktivitet minskar kraftigt och ATP-hydrolysen upphör. Men med den ytterligare ankomsten av nervimpulsen bildas tvärbryggorna igen, eftersom den ovan beskrivna processen upprepas igen.

Varje kontraktionscykel använder upp 1 molekyl ATP.

Muskelkontraktion bygger på två processer:

spiralformad lindning av kontraktila proteiner;

cykliskt upprepad bildning och dissociation av ett komplex mellan myosinkedjan och aktin.

Muskelsammandragning initieras av att en aktionspotential anländer vid motornervens ändplatta, där neurohormonet acetylkolin frisätts, vars funktion är att överföra impulser. För det första interagerar acetylkolin med acetylkolinreceptorer, vilket resulterar i spridning av en aktionspotential längs sarkolemma. Allt detta orsakar en ökning av permeabiliteten hos sarkolemma för katjoner Na+ , som rusar in i muskelfibern och neutraliserar den negativa laddningen på den inre ytan av sarcolemma. Anslutna till sarcolemma är de tvärgående rören i det sarkoplasmatiska retikulumet, genom vilka excitationsvågen utbreder sig. Från rören överförs excitationsvågen till membranen i vesikler och cisterner, som flätar ihop myofibriller i områden där aktin- och myosinfilament samverkar. När en signal överförs till cisternerna i det sarkoplasmatiska retikulumet börjar det senare släppa ut Ca som finns i dem 2+ . Släppt ca 2+ binder till Tn-C, vilket orsakar konformationsförskjutningar som överförs till tropomyosin och sedan till aktin. Aktin verkar frigöras från komplexet med komponenterna av tunna filament där det fanns. Därefter interagerar aktin med myosin, och resultatet av denna interaktion är bildandet av vidhäftningar, vilket gör det möjligt för de tunna filamenten att röra sig längs de tjocka.

Genereringen av kraft (förkortning) bestäms av arten av interaktionen mellan myosin och aktin. Myosinstaven har ett rörligt gångjärn, i vars område rotation sker när det klotformade huvudet av myosin binder till ett visst område av aktin. Det är dessa vändningar, som sker samtidigt i många områden av interaktion mellan myosin och aktin, som orsakar tillbakadragning av aktinfilament (tunna filament) in i H-zonen. Här kontaktar de (vid maximal förkortning) eller till och med överlappar varandra, som visas i figuren.

b
V

Teckning. Reduktionsmekanism: A vilotillstånd; b måttlig minskning; V maximal minskning

Energin för denna process tillförs genom hydrolys av ATP. När ATP fäster på myosinmolekylens huvud, där det aktiva centret av myosin ATPas är lokaliserat, bildas ingen koppling mellan de tunna och tjocka filamenten. Den resulterande kalciumkatjonen neutraliserar den negativa laddningen av ATP, vilket främjar närheten till det aktiva centret av myosin ATPas. Som ett resultat uppstår myosin-fosforylering, dvs myosin laddas med energi, som används för att bilda vidhäftningar med aktin och för att föra fram det tunna filamentet. Efter att det tunna filamentet avancerat ett "steg", delas ADP och fosforsyra av från aktomyosinkomplexet. En ny ATP-molekyl fäster sedan till myosinhuvudet, och hela processen upprepas med nästa huvud av myosinmolekylen.

ATP-konsumtion är också nödvändigt för muskelavslappning. Efter avslutad motorimpuls Ca 2+ passerar in i cisternerna i det sarkoplasmatiska retikulum. Tn-C förlorar kalcium som är associerat med det, vilket resulterar i konformationsförskjutningar i troponin-tropomyosinkomplexet, och Tn- jag stänger aktinaktiva platser igen, vilket gör dem oförmögna att interagera med myosin. Ca-koncentration 2+ i området för kontraktila proteiner blir under tröskeln, och muskelfibrer förlorar förmågan att bilda actomyosin.

Under dessa förhållanden tar de elastiska krafterna i stroma, som deformerats vid tidpunkten för sammandragningen, över och muskeln slappnar av. I detta fall extraheras tunna trådar från utrymmet mellan de tjocka trådarna på skiva A, zon H och skiva jag få sin ursprungliga längd, linjer Z flytta från varandra till samma avstånd. Muskeln blir tunnare och längre.

Hydrolyshastighet ATP under muskelarbete är det enormt: upp till 10 mikromol per 1 g muskel på 1 minut. Allmänna reserver ATP liten, därför för att säkerställa normal muskelfunktion ATP måste återställas i samma takt som den konsumeras.

Muskelavslappninguppstår efter att en långvarig nervimpuls upphört. Samtidigt minskar permeabiliteten hos väggen i de sarkoplasmatiska retikulumtankarna, och kalciumjoner, under verkan av kalciumpumpen, med hjälp av energin från ATP, går in i tankarna. Koncentrationen av kalciumjoner i sarkoplasman minskar snabbt till den initiala nivån, och proteinerna får återigen den konformation som är karakteristisk för vilotillståndet.

Således är både processen för muskelkontraktion och processen för muskelavslappning aktiva processer som förbrukar energi i form av ATP-molekyler,

Det finns inga myofibriller i glatt muskulatur. Tunna filament är fästa vid sarcolemma, tjocka filament finns inuti fibrerna. Kalciumjoner spelar också en roll i sammandragningen, men kommer in i muskeln inte från cisternerna, utan från den extracellulära substansen, eftersom glatta muskler inte har cisterner med kalciumjoner. Denna process är långsam och därför arbetar glatta muskler långsamt.

Teckning. Diagram över placeringen av tjocka och tunna fibrer i glatta muskelfibrer.

Andra liknande verk som kan intressera dig.vshm>
379.		ENERGIFÖRSÖRJNING FÖR MUSKELKONTRAKTION	33,58 KB
	Kvantitativa kriterier för ATP-resyntesvägar. Aerob väg för ATP-återsyntes. Anaeroba vägar för ATP-återsyntes. Samband mellan olika vägar för ATP-återsyntes under muskelarbete.
17220.		Biokemi	122,66 KB
	Beskriv förändringen i metabolism i målceller under påverkan av insulin, ange: arten av hormonets påverkan på nivån av cykliska nukleotider; förändringar i membranpermeabiliteten för olika ämnen; reglerade biokemiska processer; sista biologiska effekten...
21483.		HORMONERS BIOCHEMI	63,62 kB
	Hormoner är de primära budbärarna mellan det centrala nervsystemet och vävnadsprocesser. Termen hormoner introducerades 1905 av forskarna Bayliss och Starling. De kallas enligt platsen för bildandet av insulin från insulön, enligt den fysiologiska effekten av vasopressin har hormonerna i den främre hypofysen ändelsen tropin som slutar liberin och statin indikerar hypotalamiska hormoner.
21608.		BLODBIOKEMI	95,89 KB
	Hemoglobin, till sin kemiska natur, tillhör hemoproteiner och består av prostatahemgruppen och globinprotein. Hem är ett tetrapyroliskt järninnehållande organiskt ämne. Hem är kopplat till hemoglobin genom hydrofoba bindningar och koordinationsbindningar med järn. Hemoglobin är ett oligomert protein som består av 4 hemer och 4 polypeptidkedjor.
10034.		Sätt att minska lagren	106,84 KB
	Vid denna tidpunkt är företagens huvuduppgift att avsevärt förbättra kvaliteten på produktionsprocessen, dess effektivitet och avkastningen på investeringar, inklusive produktion, som är grunden för all produktion.
15050.		Sätt att minska kostnaderna för företaget LLC "Tomak-2"	138,77 KB
	Problemen med att minska kostnaderna i ett företag och hitta sätt att lösa dem är komplexa och intressanta frågor inom modern företagsekonomi. Problemet med att minska kostnaderna är mycket relevant i moderna ekonomiska förhållanden, eftersom dess lösning gör det möjligt för varje specifikt företag att överleva under hård konkurrens på marknaden, för att bygga ett starkt och starkt företag som kommer att ha god ekonomisk potential.
5067.		Släta muskler. Struktur, funktioner, kontraktionsmekanism	134,79 KB
	Muskler eller muskler från lat. Muskler låter dig röra delar av kroppen och uttrycka tankar och känslor i handlingar. Släta muskler är en integrerad del av vissa inre organ och är involverade i att tillhandahålla de funktioner som dessa organ utför.
17984.		Utsikter för minskning och socioekonomisk betydelse av Ryska federationens offentliga skuld	395,55 KB
	Orsaker till uppkomsten av offentliga skulder i Ryska federationen. Analys och nuvarande tillstånd för den statliga interna skulden i Ryska federationen. Analys och nuvarande tillstånd för den statliga utlandsskulden i Ryska federationen. Utsikter för minskning och socioekonomisk betydelse av Ryska federationens offentliga skuld...
11490.		Sätt att minska varaktigheten av omsättningen för detaljhandelsföretag (baserat på material från Diana LLC, Kurgan)	176,54 KB
	Storleken på varulagret är en syntetisk indikator som i viss mån gör det möjligt att utvärdera resultaten av ekonomisk aktivitet, både för enskilda handelsföretag, organisationer och branschen som helhet, såväl som effektiviteten i användningen av material och arbetskraft. Resurser.
12159.		Om strategisk stabilitet i det förflutna och nuet och dess betydelse för att utveckla metoder för att begränsa och minska vapen	17,33 KB
	En analys av de hot mot den strategiska stabiliteten som har vuxit fram de senaste åren, främst på grund av kärnvapenspridningen, har genomförts. Det visar sig att strategisk stabilitet i större utsträckning än tidigare är beroende av kränkningen av den regionala stabiliteten. Problemet med att säkerställa kärnkraftsstabilitet är fortfarande relevant för de dyadiska relationerna mellan Ryssland och USA.

Kategori: "Biokemi". Morfologisk organisation av skelettmuskulaturen. Rollen av intracellulära strukturer i en muskelcells liv. Strukturell organisation och molekylär struktur av myofibriller. Kemisk sammansättning av muskler. ATP:s roll vid sammandragning och avslappning av muskelfibrer. Mekanismen för muskelkontraktion. Sekvensen av kemiska reaktioner i en muskel under dess sammandragning. Muskelavslappning.

Musklernas specifika funktion är att ge motorisk funktion - sammandragning och avslappning. I samband med utförandet av denna viktiga funktion har muskelcellens struktur och dess kemiska sammansättning ett antal specifika egenskaper.
70-80% av muskelmassan är vatten, 20-26% torra rester.
Utmärkande för muskler är en hög proteinhalt på 16,5-20,9%. Detta beror på det faktum att utöver proteiner som är inneboende i andra celler, har muskler specifika kontraktila proteiner, som utgör 45 % av alla proteiner i en muskelcell. Den återstående massan av proteiner består av sarkoplasmatiska proteiner (cirka 30%) och stromala proteiner (15% av det totala).
Skelettmuskulaturen består av buntar av fibrer inneslutna i ett gemensamt bindehölje, sarcolemma. Inom varje fiber finns ungefär hundra eller fler myofibriller, långa specialiserade organeller i muskelcellen som utför kontraktionsfunktioner. Varje myofibril består av flera parallella trådar, de så kallade filamenten av två typer - tjocka och tunna, som är placerade sexkantigt i den; varje tjock filament omges av sex tunna. Den strukturella anslutningen mellan filamenten utförs endast av regelbundet åtskilda "korsbroar". Vid sammandragning och avkoppling glider de tunna filamenten längs de tjocka och ändrar inte sin längd. I detta fall förstörs bindningarna mellan de två typerna av filament och uppstår igen. Tjocka filament består huvudsakligen av proteinet myosin, och tunna filament är gjorda av aktin. Det kontraktila proteinet myosin kännetecknas av en hög molekylvikt (mer än 440 000).
En egenskap hos myosin är att den har områden med enzymatisk aktivitet (ATPas-aktivitet), som visar sig i närvaro av Ca2+. Under påverkan av myosin bryts ATP ner till ADP och oorganiskt fosfat (H3PO4). Den frigjorda energin används för muskelkontraktion.
Actin– kontraktilt protein, med lägre molekylvikt (ca 420 000). Det kan finnas i två former: globulär (G-aktin) och fibrillär (F-aktin). F-aktin är en polymer av G-aktin. F - aktin - aktiverar ATP - myosin ace, vilket skapar en drivkraft som gör att tunna och tjocka filament glider i förhållande till varandra. Förutom dessa två huvudproteiner innehåller det kontraktila systemet regulatoriska proteiner lokaliserade i tunna (aktinfilament) - tropomyosin B och troponin, bestående av tre subenheter: J, C och T.
Tropomyosin B har en filamentös spiralstruktur och är belägen i spåret i den spiralformade kedjan av F-aktin. Troponin är associerat med tropomyosin B och kan bilda komplex med aktin och myosin.
Tropomyosin B-troponinkomplexet kallas avslappningsprotein, eftersom det är associerat med processen för avslappning av den kontrakterade fibrillen. Ytterligare två proteiner har isolerats från tunna filament: och – aktin, som tydligen är proteiner som stärker den komplexa strukturen hos tunna filament. Ungefär, myofibrillen innehåller myosin, aktin, tropomyosin och troponin i förhållande till det totala proteinet på 55, 25, 15 respektive 5 %. Det finns två andra muskelproteiner värda att notera: myostromin Och myoglobin. Myostrominer utgör grunden för muskelstroma, de är svårlösliga proteiner som inte kan extraheras från muskeln med saltlösningar. Muskelstroma har elasticitet, vilket är avgörande för muskelavslappning efter sammandragning. Myoglobin- ett protein som innehåller järn och liknande i struktur och funktion till proteinet i erytrocyter - hemoglobin. Det har en betydligt större affinitet för syre än hemoglobin och, ackumulerar syre från blodet, fungerar som en reservreservoar av syre i muskeln.
Av icke-proteinsubstanserna bör det, förutom ATP, först och främst noteras kreatinfosfat(KF) och glykogen. CP är den första kraftfulla reserven för återsyntes (återhämtning) av ATP, som spenderas på muskelsammandragningar. Glykogen– den huvudsakliga reservkolhydratkällan för muskelenergi. Muskler innehåller ett antal mellanprodukter av kolhydratmetabolism: (pyrodruvsyra, mjölksyra, etc.) och ett stort antal mineraljoner. Det högsta innehållet i muskeln är K+ och PO4--, något mindre Na +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fe3+, SO4--_.
Inuti muskelfibern, under sarkolemma, finns sarkoplasma - en flytande proteinlösning som omger muskelfiberns kontraktila element - myofibriller, såväl som andra strukturella komponenter - organeller som utför en specifik funktion. Detta är först och främst - sarkoplasmatiskt retikulum Och T-system direkt relaterad till muskelkontraktion. Sarkoplasmatiskt retikulumär direkt relaterad till muskelkontraktion och avslappning, reglerar frisättningen av dess element och den omvända transporten av Ca2+ i muskelfibern. T-systemet överför en förändring i den elektriska potentialen hos ytmembranet till elementen i retikulumet, vilket leder till frisättning av Ca-joner som kommer in i fibrillerna och utlöser processen med muskelkontraktion. Mitokondrier - innehåller enzymer från oxidativa processer som producerar den huvudsakliga energikällan för muskelkontraktion - ATP.
Muskelkontraktion är baserad på den längsgående rörelsen av myosin- och aktinfilament i förhållande till varandra utan att själva längden på filamenten ändras. Kopplingen mellan filamenten utförs med hjälp av "korsbryggor" - myosinhuvuden som sticker ut från myosinfilamentets yta och kan interagera med aktin. Stimulansen för att aktivera den komplexa mekanismen för muskelkontraktion är en nervimpuls som överförs till muskelcellen av motornerven, snabbt sprids genom sarkolemma och orsakar frisättning av acetylkolin i slutet av motornerven (synapsen), en kemisk mellanhand (mediator) vid överföring av nervös excitation. Frisättningen av acetylkolin på ytan av cellmembranet skapar en potentiell skillnad mellan dess yttre och inre ytor, associerad med en förändring i dess permeabilitet för Na+- och K+-joner. Vid ögonblicket för depolarisering av sarkolemma depolariseras också muskelcellens T-system. Eftersom T-systemet är i kontakt med fiberns alla fibriller, fortplantar sig den elektriska impulsen samtidigt till alla dess sarkomerer. Förändringar i T-systemet överförs omedelbart till retikulummembranen nära intill det, vilket orsakar en ökning av deras permeabilitet, vilket resulterar i frisättning av kalcium i sarkoplasman och myofibriller. Sammandragning uppstår när Ca2+-koncentrationen i utrymmet mellan aktin- och myosinfilamenten ökar till 10-5 M.
Ca2+-joner ansluter sig till troponin C (calmodulin), vilket medför en förändring i konformationen av hela komplexet; tropomyosin avviker från myosinhuvudet med cirka 20°, vilket öppnar de aktiva centran av aktin som kan ansluta till myosin (laddat med ATP-energi och lokaliserat i ett komplex med ADP och Fn i närvaro av Mg++), vilket bildar aktomyosinkomplexet.
Konformationen av den klotformade delen av myosinmolekylen (huvudet) förändras, som avviker i en viss vinkel, ungefär 45° från riktningen för myosinfilamentets axel och flyttar det tunna aktinfilamentet bakom sig: sammandragning sker. En konformationsförändring i myosin leder till hydrolys av ATP under verkan av dess ATPas. ADP och fosfatgrupp frisätts i mediet. En annan ATP-molekyl tar deras plats. Som ett resultat återställs det ursprungliga tillståndet och driftscykeln kan upprepas. Frekvensen av arbetscykeln och dess varaktighet bestäms av koncentrationen av Ca2+ och närvaron av ATP.
Efter att den motoriska impulsen upphört sker omvänd transport av Ca2+-joner in i det sarkoplasmatiska retikulum, dess koncentration mellan aktin- och myosinfilament sjunker under 10-7 M och muskelfibrer förlorar förmågan att bilda aktomyosin, förkortar och utvecklar dragspänning i närvaro av ATP.
Muskeln slappnar av. Omvänd transport av Ca2+ utförs med hjälp av energin som erhålls från nedbrytningen av ATP av enzymet Ca2+ - ATPas. Överföringen av varje Ca2+-jon kräver 2 ATP-molekyler. Energin för sammandragning och avslappning tillhandahålls alltså av tillförseln av ATP. Följaktligen måste ATP-reserverna ständigt förnyas mellan kontraktionerna. Muskler har mycket kraftfulla och sofistikerade mekanismer för att fylla på (återsyntetisera) förbrukad ATP och bibehålla dess koncentration på den erforderliga, optimala nivån för att säkerställa arbete av varierande varaktighet och kraft.
Detta mål, tillsammans med den höga initiala ATP, betjänas av den höga aktiviteten hos andningsenzymer och muskelns förmåga att öka nivån av den oxidativa processen många gånger på relativt kort tid (1-3 minuter). Ökad blodtillförsel till musklerna under arbete ökar flödet av syre och näringsämnen.
I den inledande perioden kan syre bundet till myoglobin användas. Möjligheten till ATP-återsyntes säkerställs också av cellens inre mekanismer - en hög nivå av kreatinfosfat, såväl som en hög koncentration av glykogen och aktiviteten av glykolytiska enzymer.

Djur och människor har två huvudtyper av muskler:

tvärstrimmiga (fästa vid benen, d. v. s. till skelettet, och därför även kallade skelett; de utsöndrar även hjärtmuskeln, som har sina egna egenskaper);
släta (muskler i väggarna i ihåliga organ och hud).

Strukturen av muskelceller

Trästrimmig muskel består av många långsträckta muskelceller. Motoriska nerver kommer in i muskelfibern vid olika punkter och överför en elektrisk impuls till den, vilket orsakar sammandragning. Muskelfibrer betraktas vanligtvis som en cell med flera kärnor av jättestorlek, täckt med ett elastiskt membran - sarkolemma. Diametern på en funktionellt mogen tvärstrimmig muskelfiber är vanligtvis mellan 10 och 100 µm, och längden på fibern motsvarar ofta muskelns längd.

Ett antal strukturer finns i sarkoplasman av muskelfibrer: mitokondrier, mikrosomer, ribosomer, tubuli och cisterner i det sarkoplasmatiska retikulumet, olika vakuoler, klumpar av glykogen och lipidinneslutningar som spelar rollen som reservenergimaterial, etc.

I varje muskelfiber i den halvflytande sarkoplasman längs med fiberns längd finns det, ofta i form av buntar, många trådliknande formationer - myofibriller (deras tjocklek är vanligtvis mindre än 1 mikron), som liksom hela fiber som helhet, har tvärgående ränder. Fiberns tvärstrimning, beroende på den optiska heterogeniteten hos proteinämnen lokaliserade i alla myofibriller på samma nivå, upptäcks lätt när man undersöker skelettmuskelfibrer i ett polariserande eller faskontrastmikroskop (Fig. 2).

Det upprepande elementet i den tvärstrimmiga myofibrillen är sarkomeren - en del av myofibrillen, vars gränser är smala 2-linjer. Varje myofibrill består av flera hundra sarkomerer. Den genomsnittliga sarkomerlängden är 2,5-3,0 µm. I mitten av sarkomeren finns en zon 1,5-1,6 µm lång, mörk i ett faskontrastmikroskop. I polariserat ljus uppvisar den stark dubbelbrytning. Denna zon kallas vanligtvis skiva A (anisotropisk skiva). I mitten av skiva A finns en linje M, som endast kan observeras i ett elektronmikroskop. Den mellersta delen av skiva A upptas av zon H med svagare dubbelbrytning. Slutligen finns det isotropiska skivor, eller I-skivor, med mycket svag dubbelbrytning. I ett faskontrastmikroskop verkar de lättare än skivor A. Längden på skivor I är cirka 1 µm. Var och en av dem är uppdelad i två lika halvor av ett Z-membran, eller Z-linje. Enligt moderna koncept innehåller A-skivor tjocka filament, huvudsakligen bestående av myosinproteinet, och tunna filament, vanligtvis bestående av den andra komponenten i aktomyosinsystemet, aktinproteinet. Tunna (aktin) filament börjar inom varje sarkomer vid Z-linjen, sträcker sig genom skiva I, tränger in i skiva A och avbryts i området av zon H.

Ris. 2. Fotografi av ett mikroobjektglas av tvärstrimmig muskelvävnad

Ris. 3. Schema över sarkomerens struktur

När man undersökte tunna sektioner av muskler under ett elektronmikroskop upptäckte man att proteintrådarna var strikt ordnade. Tjocka filament med en diameter på 12-16 nm och en längd på cirka 1,5 µm är anordnade i form av en hexagon med en diameter på 40-50 nm och sträcker sig över hela skivan A. Mellan dessa tjocka filament finns tunna filament med en diameter på 8 nm, som sträcker sig från 2-linjen till ett avstånd av cirka 1 µm (fig. 3). En studie av muskeln i kontraktionstillstånd visade att diskar jag nästan försvinner i den, och området för överlappning av tjocka och tunna filament ökar (i skelettmuskeln i kontraktionstillstånd är sarkomeren förkortad till 1,7-1,8 µm).

Enligt den modell som föreslagits av E. Huxley och R. Niedergerke, samt H. Huxley och J. Henson, när myofibriller drar ihop sig, tränger ett system av filament in i ett annat, d.v.s. filamenten börjar glida över varandra, vilket är orsaken till muskelförkortningar.

MEDmuskelfiberstruktur och sammandragning.

Muskelsammandragning i ett levande system är en mekanokemisk process. Modern vetenskap anser att det är den mest perfekta formen av biologisk rörlighet. Biologiska objekt "utvecklade" sammandragningen av muskelfibrer som ett sätt att röra sig i rymden (vilket avsevärt utökade deras livsförmåga).

Muskelkontraktion föregås av en spänningsfas, som är resultatet av arbete som utförs genom att direkt och med god effektivitet (30-50%) omvandla kemisk energi till mekanisk energi. Ansamlingen av potentiell energi i spänningsfasen för muskeln till ett tillstånd av möjlig, men ännu inte realiserad, sammandragning.

Djur och människor har (och människor tror att de redan har studerats väl) två huvudtyper av muskler: strimmig och slät. Trästrimmiga muskler eller skelett är fästa vid ben (förutom tvärstrimmiga fibrer i hjärtmuskeln, som skiljer sig från skelettmuskler i sammansättning). Slät muskler stödja vävnaderna i inre organ och hud och bilda musklerna i blodkärlens väggar, såväl som tarmarna.

I idrottens biokemi studerar de skelettmuskler, "särskilt ansvarig" för sportresultat.

En muskel (som en makroformation tillhörande ett makroobjekt) består av individ muskelfibrer(mikroformationer). Det finns tusentals av dem i en muskel, därför är muskelansträngning ett integrerat värde som sammanfattar sammandragningarna av många enskilda fibrer. Det finns tre typer av muskelfibrer: vit snabbryckning , mellanliggande Och röd långsamt ryck. Typer av fibrer skiljer sig åt i mekanismen för deras energiförsörjning och styrs av olika motorneuroner. Muskeltyper skiljer sig åt i förhållandet mellan fibertyper.

En separat muskelfiber - en trådliknande acellulär formation - simplast. Symplasten "ser inte ut som en cell": den har en mycket långsträckt form med en längd på 0,1 till 2-3 cm, i sartoriusmuskeln upp till 12 cm och en tjocklek på 0,01 till 0,2 mm. Symplasten är omgiven av ett skal - sarcolemma, till vars yta ändarna av flera motoriska nerver närmar sig. Sarcolemma är ett tvålagers lipoproteinmembran (10 nm tjockt) förstärkt av ett nätverk av kollagenfibrer. När de slappnar av efter sammandragning återställer de symplasten till sin ursprungliga form (fig. 4).

Ris. 4. Individuell muskelfiber.

På den yttre ytan av sarcolemma-membranet upprätthålls alltid en elektrisk membranpotential, även i vila är den lika med 90-100 mV. Närvaron av potential är ett nödvändigt villkor för att kontrollera muskelfibrer (som ett bilbatteri). Potentialen skapas på grund av den aktiva (vilket betyder med energiförbrukning - ATP) överföring av ämnen genom membranet och dess selektiva permeabilitet (enligt principen - "vem jag vill, jag släpper in honom eller släpper ut honom" ). Inuti simplasten ackumuleras därför vissa joner och molekyler i högre koncentrationer än utanför.

Sarkolemma är väl genomsläpplig för K+-joner - de ackumuleras inuti och Na+-joner avlägsnas utanför. Följaktligen är koncentrationen av Na+-joner i den intercellulära vätskan större än koncentrationen av K+-joner inuti symplasten. En pH-förskjutning till den sura sidan (till exempel vid bildning av mjölksyra) ökar permeabiliteten hos sarkolemma för högmolekylära ämnen (fettsyror, proteiner, polysackarider), som normalt inte passerar genom det. Ämnen med låg molekylvikt (glukos, mjölk- och pyrodruvsyror, ketonkroppar, aminosyror, korta peptider) passerar (diffunderar) lätt genom membranet.

Internt innehåll i simplast – sarkoplasma– Detta är en kolloidal proteinstruktur (konsistensen påminner om gelé). I ett suspenderat tillstånd innehåller det glykogeninneslutningar, fettdroppar och olika subcellulära partiklar är "inbyggda": kärnor, mitokondrier, myofibriller, ribosomer och andra.

Kontraktil "mekanism" inuti symplasten - myofibriller. Dessa är tunna (Ø 1 - 2 mikron) muskelfilament, långa - nästan lika med längden på muskelfibern. Det har konstaterats att i otränade musklers symplaster är myofibrillerna inte placerade på ett ordnat sätt, längs symplasten, utan med spridning och avvikelser, och hos tränade är myofibrillerna orienterade längs längdaxeln och är även grupperade i buntar, som i rep. (När man spinner konstgjorda och syntetiska fibrer är polymerens makromolekyler initialt inte strikt placerade längs fibern och, liksom idrottare, är de "ihållande tränade" - orienterade korrekt - längs fibrernas axel, genom upprepad tillbakaspolning: se den långa workshops vid ZIV och Khimvolokno).

Under ett ljusmikroskop kan det observeras att myofibrillerna verkligen är "strimmiga". De alternerar ljusa och mörka områden - diskar. Mörka fälgar A (anisotropa) proteiner innehåller mer än lätta skivor jag (isotropisk). Ljusskivor korsade av membran Z (telofragmer) och ett avsnitt av myofibril mellan två Z - kallas membran sarkomer. Myofibrillen består av 1000 – 1200 sarkomerer (Fig. 5).

Sammandragningen av en muskelfiber som helhet består av individuella sammandragningar sarkomerer. Genom att dra ihop var och en separat skapar sarkomererna tillsammans en integrerad kraft och utför mekaniskt arbete för att dra ihop muskeln.

Längden på sarkomeren varierar från 1,8 µm i vila till 1,5 µm under måttlig och upp till 1 µm under full kontraktion. Skivorna av sarkomerer, mörka och ljusa, innehåller protofibriller (myofilament) - proteintrådliknande strukturer. De finns i två typer: tjocka (Ø – 11 – 14 nm, längd – 1500 nm) och tunna (Ø – 4 – 6 nm, längd – 1000 nm).

Ris. 5. Myofibrillområdet.

lätta hjul ( jag ) består endast av tunna protofibriller och mörka skivor ( A ) – från protofibriller av två typer: tunna, fästa ihop med ett membran och tjocka, koncentrerade i en separat zon ( H ).

När sarkomeren drar ihop sig, längden på den mörka skivan ( A ) ändras inte, och längden på ljusskivan ( jag ) minskar när tunna protofibriller (ljusa skivor) rör sig in i utrymmena mellan tjocka (mörka skivor). På ytan av protofibriller finns speciella utväxter - vidhäftningar (ca 3 nm tjocka). I "arbetsposition" bildar de ett ingrepp (tvärbryggor) mellan tjocka och tunna trådar av protofibriller (Fig. 6). Vid entreprenad Z -membran vilar mot ändarna av tjocka protofibriller, och tunna protofibriller kan till och med svepa runt tjocka. Under superkontraktion böjs ändarna av de tunna filamenten i mitten av sarkomeren och ändarna på de tjocka protofibrillerna krossas.

Ris. 6. Bildning av vidhäftningar mellan aktin och myosin.

Energitillförsel till muskelfibrer utförs med hjälp av sarkoplasmatiskt retikulum(aka - sarkoplasmatiskt retikulum) – system av längsgående och tvärgående rör, membran, bubblor, fack.

I det sarkoplasmatiska retikulum sker olika biokemiska processer på ett organiserat och kontrollerat sätt, nätverket täcker allt tillsammans och varje myofibrill separat. Retiklet innehåller ribosomer, de utför syntesen av proteiner och mitokondrier - "cellulära energistationer" (enligt definitionen i skolboken). Faktiskt mitokondrier inbäddade mellan myofibriller, vilket skapar optimala förutsättningar för energiförsörjning till processen för muskelkontraktion. Det har konstaterats att i tränade muskler är antalet mitokondrier större än i samma otränade muskler.

Kemisk sammansättning av muskler.

Vatten med lämnar 70 - 80% av muskelvikten.

Ekorrar. Proteiner står för från 17 till 21 % av muskelvikten: cirka 40 % av alla muskelproteiner är koncentrerade i myofibriller, 30 % i sarkoplasma, 14 % i mitokondrier, 15 % i sarkolemma, resten i kärnor och andra cellulära organeller.

Muskelvävnad innehåller enzymatiska myogena proteiner grupper, myoalbumin– reservprotein (innehållet minskar gradvis med åldern), rött protein myoglobin- kromoprotein (det kallas muskelhemoglobin, det binder mer syre än blodhemoglobin), och även globuliner, myofibrillära proteiner. Mer än hälften av de myofibrillära proteinerna är myosin, ungefär en fjärdedel - aktin, resten är tropomyosin, troponin, α- och β-aktininer, enzymer kreatinfosfokinas, deaminas och andra. Muskelvävnad innehåller kärnekorrar- nukleoproteiner, mitokondriella proteiner. I proteiner stroma, sammanflätning av muskelvävnad - huvuddelen - kollagen Och elastin sarkolemma, såväl som myostrominer (associerade med Z -membran).

Iförlösliga kväveföreningar. Människans skelettmuskler innehåller olika vattenlösliga kväveföreningar: ATP, från 0,25 till 0,4 %, kreatinfosfat (CrP)– från 0,4 till 1% (med träning ökar mängden), deras nedbrytningsprodukter är ADP, AMP, kreatin. Dessutom innehåller muskler en dipeptid karnosin, cirka 0,1 - 0,3 %, involverade i att återställa muskelprestanda under trötthet; karnitin, ansvarig för transporten av fettsyror genom cellmembran; aminosyror, och bland dem dominerar glutamin (förklarar detta användningen av mononatriumglutamat, läs sammansättningen av kryddor, för att ge mat smaken av kött); purinbaser, urea och ammoniak. Skelettmuskulaturen innehåller också ca 1,5% fosfatider, som deltar i vävnadsandningen.

Kvävefri anslutningar. Muskler innehåller kolhydrater, glykogen och dess metaboliska produkter, samt fetter, kolesterol, ketonkroppar och mineralsalter. Beroende på kost och träningsgrad varierar mängden glykogen från 0,2 till 3 %, medan träning ökar massan av fritt glykogen. Lagringsfetter ansamlas i musklerna under uthållighetsträning. Proteinbundet fett utgör cirka 1 %, och muskelfibermembran kan innehålla upp till 0,2 % kolesterol.

Mineraler. Mineraler i muskelvävnad utgör cirka 1 - 1,5 % av muskelvikten; dessa är huvudsakligen kalium-, natrium-, kalcium- och magnesiumsalter. Mineraljoner som K + , Na + , Mg 2+ , Ca 2+ , Cl - , HP0 4 ~ spelar en viktig roll i de biokemiska processerna under muskelkontraktion (de ingår i "sport"-tillskott och mineralvatten).

Biokemi av muskelproteiner.

Det huvudsakliga kontraktila proteinet i muskler är myosin avser fibrillära proteiner (molekylvikt ca 470 000). En viktig egenskap hos myosin är förmågan att bilda komplex med ATP- och ADP-molekyler (vilket gör att du kan "ta" energi från ATP) och med proteinet aktin (som gör det möjligt att upprätthålla kontraktion).

Myosinmolekylen har en negativ laddning och interagerar specifikt med Ca++- och Mg++-joner. Myosin, i närvaro av Ca++-joner, påskyndar hydrolysen av ATP och uppvisar således enzymatisk adenosintrifosfataktivitet:

myosin-ATP+H2O → myosin + ADP + H3PO4 + arbete(energi 40 kJ/mol)

Myosinproteinet bildas av två identiska, långa polypeptid-a-kedjor, tvinnade som en dubbelspiral, Fig. 7. Under inverkan av proteolytiska enzymer bryts myosinmolekylen i två delar. En av dess delar kan binda till aktin genom adhesioner och bilda aktomyosin. Denna del är ansvarig för adenosintrifosfatasaktivitet, som beror på miljöns pH, det optimala är pH 6,0 - 9,5, samt koncentrationen av KCl. Aktomyosinkomplexet sönderfaller i närvaro av ATP, men i frånvaro av fritt ATP är det stabilt. Den andra delen av myosinmolekylen består också av två vridna helixar, på grund av en elektrostatisk laddning binder de myosinmolekylerna till protofibriller.

Ris. 7. Struktur av aktomyosin.

Det näst viktigaste kontraktila proteinet är aktin(Fig. 7). Det kan finnas i tre former: monomer (globulär), dimer (globulär) och polymer (fibrillär). Monomert globulärt aktin, när dess polypeptidkedjor är tätt packade i en kompakt sfärisk struktur, är associerat med ATP. Genom att dela ATP bildar aktinmonomerer - A dimerer, inklusive ADP: A - ADP - A. Polymert fibrillärt aktin är en dubbelhelix bestående av dimerer, Fig. 7.

Globulärt aktin omvandlas till fibrillärt aktin i närvaro av K+- och Mg++-joner, och fibrillärt aktin dominerar i levande muskler.

Myofibriller innehåller en betydande mängd protein tropomyosin, som består av två a-spiralformade polypeptidkedjor. I vilande muskler bildar det ett komplex med aktin och blockerar dess aktiva centra, eftersom aktin kan binda till Ca++-joner, som tar bort denna blockad.

På molekylär nivå interagerar tjocka och tunna protofibriller i sarkomeren elektrostatiskt, eftersom de har speciella områden - utväxter och utsprång - där en laddning bildas. I A-diskregionen byggs tjocka protofibriller av ett knippe av longitudinellt orienterade myosinmolekyler, tunna protofibriller är anordnade radiellt runt tjocka och bildar en struktur som liknar en flertrådig kabel. I det centrala M-bandet av tjocka protofibriller är myosinmolekyler förbundna med sina "svansar" och deras utskjutande "huvuden" - utväxter är riktade i olika riktningar och är placerade längs regelbundna spirallinjer. Faktum är att, mitt emot dem i de fibrillära aktinspiralerna på ett visst avstånd från varandra, sticker också monomera aktinkulor ut. Varje utsprång har aktivt centrum, på grund av vilket bildandet av vidhäftningar med myosin är möjligt. Z-membran av sarkomerer (som alternerande piedestaler) håller ihop tunna protofibriller.

Biokemi för sammandragning och avslappning.

De cykliska biokemiska reaktionerna som uppstår i muskeln under kontraktion säkerställer den upprepade bildningen och förstörelsen av vidhäftningar mellan "huvudena" - utväxterna av myosinmolekylerna av tjocka protofibriller och utsprången - de aktiva centran av tunna protofibriller. Arbetet med att bilda vidhäftningar och flytta aktinfilamentet längs myosinfilamentet kräver både exakt kontroll och betydande energiförbrukning. I verkligheten, vid fibersammandragningsögonblicket, bildas cirka 300 vidhäftningar per minut i varje aktivt centrum - utsprång.

Som vi noterade tidigare kan endast ATP-energi direkt omvandlas till mekaniskt arbete med muskelkontraktion. ATP som hydrolyseras av myosinets enzymatiska centrum bildar ett komplex med hela myosinproteinet. I ATP-myosinkomplexet ändrar myosin, mättat med energi, sin struktur och med det de yttre "dimensionerna" och utför på detta sätt mekaniskt arbete för att förkorta tillväxten av myosinfilamentet.

I vilande muskler är myosin fortfarande bundet till ATP, men genom Mg++-joner utan hydrolytisk klyvning av ATP. Bildandet av vidhäftningar mellan myosin och aktin i vila förhindras av komplexet av tropomyosin med troponin, som blockerar de aktiva centran av aktin. Blockaden upprätthålls och ATP bryts inte ner medan Ca++-joner är bundna. När en nervimpuls kommer till en muskelfiber frigörs den pulssändare– neurohormon acetylkolin. Na+-joner neutraliserar den negativa laddningen på den inre ytan av sarkolemma och depolariserar den. I detta fall frigörs Ca++-joner och binder till troponin. I sin tur förlorar troponin sin laddning, vilket gör att de aktiva centran - utsprången av aktinfilament - blockeras och adhesioner uppstår mellan aktin och myosin (eftersom den elektrostatiska repulsionen av tunna och tjocka protofibriller redan har tagits bort). Nu, i närvaro av Ca++, interagerar ATP med myosinets enzymatiska aktivitetscentrum och klyvs, och energin från det transformerande komplexet används för att minska vidhäftningen. Kedjan av molekylära händelser som beskrivs ovan liknar en elektrisk ström som laddar en mikrokondensator; dess elektriska energi omvandlas omedelbart till mekaniskt arbete på plats och måste laddas igen (om du vill gå vidare).

Efter bristningen av limmet spjälkas inte ATP utan bildar återigen ett enzym-substratkomplex med myosin:

M–A + ATP -----> M – ATP + A eller

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

Om det i detta ögonblick kommer en ny nervimpuls, upprepas "uppladdningsreaktionerna", om nästa impuls inte kommer, slappnar muskeln av. Återgången av en sammandragen muskel vid avslappning till sitt ursprungliga tillstånd säkerställs av de elastiska krafterna hos proteiner i muskelstroman. Genom att lägga fram moderna hypoteser om muskelsammandragning föreslår forskare att aktinfilament i sammandragningsögonblicket glider längs myosinfilamenten, och deras förkortning är också möjlig på grund av förändringar i den rumsliga strukturen hos kontraktila proteiner (förändringar i formen på helixen).

I vila har ATP en mjukgörande effekt: genom att kombinera med myosin förhindrar det bildandet av dess vidhäftningar med aktin. Genom att bryta ner under muskelsammandragning ger ATP energi för processen att förkorta vidhäftningarna, såväl som arbetet med "kalciumpumpen" - tillförseln av Ca ++ joner. Nedbrytningen av ATP i muskler sker i mycket hög hastighet: upp till 10 mikromol per 1 g muskel per minut. Eftersom de totala reserverna av ATP i muskeln är små (de kanske bara räcker för 0,5-1 sek arbete vid maximal effekt), måste ATP återställas i samma takt som det bryts ner för att säkerställa normal muskelaktivitet.

I denna föreläsning kommer vi att titta på strukturen och processerna för kontraktion och avslappning av skelettmuskler, eftersom de är av största intresse för idrottens biokemi.

Mekanism muskelsammandragning har ännu inte avslöjats helt.

Följande är säkert känt.

1. Energikällan för muskelkontraktion är ATP-molekyler.

2. ATP-hydrolys katalyseras under muskelkontraktion av myosin, som har enzymatisk aktivitet.

3. Triggermekanismen för muskelkontraktion är en ökning av koncentrationen av kalciumjoner i myocyternas sarkoplasma, orsakad av en nervmotorimpuls.

4. Under muskelkontraktion uppträder korsbryggor eller sammanväxningar mellan tunna och tjocka strängar av myofibriller.

5. Under muskelkontraktion glider tunna filament längs tjocka filament, vilket leder till förkortning av myofibriller och hela muskelfibern som helhet.

Det finns många hypoteser som förklarar mekanismen för muskelkontraktion, men den mest underbyggda är den så kallade hypotes (teori) om "glidande trådar" eller "roddhypotes".

I en vilande muskel är tunna och tjocka filament i ett separerat tillstånd.

Under påverkan av en nervimpuls lämnar kalciumjoner cisternerna i det sarkoplasmatiska retikulumet och fäster vid det tunna filamentproteinet, troponin. Detta protein ändrar sin konfiguration och ändrar konfigurationen av aktin. Som ett resultat bildas en tvärbrygga mellan aktinet i de tunna filamenten och myosinet i de tjocka filamenten. Detta ökar ATPas-aktiviteten hos myosin. Myosin bryter ner ATP och på grund av den energi som frigörs roterar myosinhuvudet som ett gångjärn eller en åra på en båt, vilket leder till att muskeltrådar glider mot varandra.

Varje kontraktionscykel använder upp 1 molekyl ATP.

Muskelkontraktion bygger på två processer:

Spirallindning av kontraktila proteiner;

Cykliskt upprepad bildning och dissociation av ett komplex mellan myosinkedjan och aktin.

Muskelsammandragning initieras av att en aktionspotential anländer vid motornervens ändplatta, där neurohormonet acetylkolin frisätts, vars funktion är att överföra impulser. För det första interagerar acetylkolin med acetylkolinreceptorer, vilket resulterar i spridning av en aktionspotential längs sarkolemma. Allt detta orsakar en ökning av permeabiliteten hos sarkolemma för Na + katjoner, som rusar in i muskelfibern och neutraliserar den negativa laddningen på den inre ytan av sarkolemma. Anslutna till sarcolemma är de tvärgående rören i det sarkoplasmatiska retikulumet, genom vilka excitationsvågen utbreder sig. Från rören överförs excitationsvågen till membranen i vesikler och cisterner, som flätar ihop myofibriller i områden där aktin- och myosinfilament samverkar. När en signal sänds till cisternerna i det sarkoplasmatiska retikulumet börjar det senare släppa ut Ca 2+ som finns i dem. Det frigjorda Ca 2+ binder till Tn-C, vilket orsakar konformationsförskjutningar som överförs till tropomyosin och sedan till aktin. Aktin verkar frigöras från komplexet med komponenterna av tunna filament där det fanns. Därefter interagerar aktin med myosin, och resultatet av denna interaktion är bildandet av vidhäftningar, vilket gör det möjligt för de tunna filamenten att röra sig längs de tjocka.

Teckning. Reduktionsmekanism: A– vilotillstånd; b– måttlig minskning; V– maximal minskning

ATP-konsumtion är också nödvändigt för muskelavslappning. Efter att den motoriska impulsen upphört, passerar Ca 2+ in i cisternerna i det sarkoplasmatiska retikulumet. Tn-C förlorar kalcium bundet till det, vilket resulterar i konformationsförskjutningar i troponin-tropomyosinkomplexet, och Tn-I stänger återigen de aktiva centran av aktin, vilket gör dem oförmögna att interagera med myosin. Ca 2+ koncentrationen i regionen för kontraktila proteiner blir under tröskeln, och muskelfibrer förlorar sin förmåga att bilda aktomyosin.

Under dessa förhållanden tar de elastiska krafterna i stroma, som deformerats vid tidpunkten för sammandragningen, över och muskeln slappnar av. I det här fallet tas tunna trådar bort från utrymmet mellan de tjocka trådarna på skiva A, zon H och skiva I får sin ursprungliga längd, linjer Z rör sig bort från varandra till samma avstånd. Muskeln blir tunnare och längre.

Hydrolyshastighet ATP under muskelarbete är det enormt: upp till 10 mikromol per 1 g muskel på 1 minut. Allmänna reserver ATP liten, därför för att säkerställa normal muskelfunktion ATP måste återställas i samma takt som den konsumeras.

Muskelavslappning uppstår efter att en långvarig nervimpuls upphört. Samtidigt minskar permeabiliteten hos väggen i de sarkoplasmatiska retikulumtankarna, och kalciumjoner, under verkan av kalciumpumpen, med hjälp av energin från ATP, går in i tankarna. Avlägsnandet av kalciumjoner i retikulumtankarna efter att motorimpulsen upphört kräver betydande energiförbrukning. Eftersom avlägsnandet av kalciumjoner sker mot en högre koncentration, d.v.s. mot den osmotiska gradienten, sedan spenderas två molekyler ATP på att ta bort varje kalciumjon. Koncentrationen av kalciumjoner i sarkoplasman minskar snabbt till den ursprungliga nivån. Proteinerna får återigen den konformation som är karakteristisk för vilotillståndet.

Således är både processen för muskelkontraktion och processen för muskelavslappning aktiva processer som förbrukar energi i form av ATP-molekyler,

Släta muskler har inga myofibriller, som består av flera hundra sarkomerer. Tunna filament är fästa vid sarcolemma, tjocka filament finns inuti fibrerna. Kalciumjoner spelar också en roll i sammandragningen, men kommer in i muskeln inte från cisternerna, utan från den extracellulära substansen, eftersom glatta muskler inte har cisterner med kalciumjoner. Denna process är långsam och därför arbetar glatta muskler långsamt.

Det här är intressant: