Domov → Bežecký pás Biochémia svalov a svalová kontrakcia. Mechanizmus svalovej kontrakcie Biochemický základ mechanizmov svalovej kontrakcie a relaxácie

Biochémia svalov a svalová kontrakcia. Mechanizmus svalovej kontrakcie Biochemický základ mechanizmov svalovej kontrakcie a relaxácie

Faktory spôsobujúce kontrakciu svalov:

Afinita komplexu myozín-ATP k aktínu je veľmi nízka;

Afinita komplexu myozín-ADP k aktínu je veľmi vysoká;

aktín urýchľuje štiepenie ADP a fosforu z myozínu, čo je sprevádzané konformačnou prestavbou (rotácia myozínovej hlavy).

Fázy svalovej kontrakcie:

Fixácia ATP na myozínovej hlave;

hydrolýza ATP. Produkty hydrolýzy (ADP a P) zostávajú fixované a uvoľnená energia sa akumuluje v hlave. Sval je pripravený na kontrakciu;

Tvorba silného komplexu „aktín-myozín“, ktorý sa zničí až po sorpcii novej molekuly ATP;

Konformačné zmeny v molekule myozínu, ktoré vedú k rotácii hlavy myozínu. Uvoľňovanie reakčných produktov (ADP a P) z aktívneho centra myozínovej hlavy.

Proteíny - regulátory svalovej kontrakcie:

1) tropomyozín je fibrilárny proteín, má formu a-helixu. V tenkom vlákne je 7 molekúl G-aktínu na 1 molekulu tropomyozínu. Nachádza sa v drážke medzi 2 helixmi G-aktínu. Je spojený koniec na koniec, reťaz je nepretržitá. Molekula tropomyozínu pokrýva aktívne aktínové väzbové miesta na povrchu aktínových globúl;

2) troponín je globulárny proteín pozostávajúci z 3 podjednotiek: troponín „T“, troponín „C“ a troponín „I“. Nachádza sa na tropomyozíne v rovnakých intervaloch, ktorých dĺžka sa rovná dĺžke molekuly tropomyozínu. Troponín T (TnT) – je zodpovedný za väzbu troponínu na tropomyozín, cez troponín „T“ sa konformačné zmeny troponínu prenášajú na tropomyozín. Troponín C (TnC) je podjednotka viažuca Ca2+, obsahuje 4 miesta na viazanie vápnika a má podobnú štruktúru ako kalmodulínový proteín. Troponín I (TnI) - inhibičná podjednotka - nie je skutočným inhibítorom, vytvára len priestorovú prekážku, ktorá interferuje s interakciou aktínu a myozínu v čase, keď troponín „C“ nie je spojený s Ca2+.

Regulácia svalovej kontrakcie a relaxácie v živej bunke:

Svalová kontrakcia začína nervovým impulzom. Pod vplyvom acetylcholínu sa vyvíja excitácia bunkovej membrány a jej priepustnosť pre Ca2+ sa prudko zvyšuje;

Ca2+ sa do cytoplazmy svalovej bunky (sarkoplazmy) dostáva z depa - cisterien cytoplazmatického retikula. Koncentrácia Ca2+ v sarkoplazme sa okamžite zvyšuje;

Vápnik sa viaže na troponín C. V molekule troponínu dochádza ku konformačným zmenám, v dôsledku ktorých je eliminovaná priestorová prekážka vo forme troponínu „I“, pretože molekula tropomyozínu je vytiahnutá do strany a otvára myozín-väzbové centrá na povrchu aktínu. Ďalšia svalová kontrakcia prebieha podľa schémy.

Mechanizmus svalnatý zníženia.
nariadenia zníženia A relaxácia svaly v živej bunke: - svalnatý zníženie začína nervovým impulzom.

Mechanizmus svalnatý zníženia. nariadenia zníženia A relaxácia svaly.
Pruhovaná štruktúra svalnatý tkaniny. Priečne pruhované svaly pozostáva zo striedania hrubých a tenkých nití.

Mechanizmus svalnatý zníženia. nariadenia zníženia A relaxácia svaly.
- transport hormónov a iných metabolitov; - ochrana pred zahraničnými agentmi; - regulácia telesnú teplotu redistribúciou tepla v tele.

V intenzívnych podmienkach svalnatý
Mechanizmus svalnatý zníženia. nariadenia zníženia A relaxácia svaly.

V intenzívnych podmienkach svalnatý práce, kyslík nemá čas vstúpiť do bunky. Zároveň chátranie uhlia... viac ».
Mechanizmus svalnatý zníženia. nariadenia zníženia A relaxácia svaly.

V intenzívnych podmienkach svalnatý práce, kyslík nemá čas vstúpiť do bunky. Zároveň chátranie uhlia... viac ».
Mechanizmus svalnatý zníženia. nariadenia zníženia A relaxácia svaly.

Mechanizmus skratky A relaxácia kostrové svaly volal svalnatýčerpadlo.

Aktívne zníženie svaly v izometrických a izotonických režimoch. Izometrické pojmy - dĺžka svaly opravené, tak kedy sval klesá v miestach, kde ona
na pôvodnú dĺžku.

Mechanizmus vynútený pohyb žilovej krvi do srdca prekonávanie gravitačných síl pod vplyvom rytm skratky A relaxácia kostrové svaly volal svalnatýčerpadlo.

Mechanizmus vynútený pohyb žilovej krvi do srdca prekonávanie gravitačných síl pod vplyvom rytm skratky A relaxácia kostrové svaly volal svalnatýčerpadlo.

Nájdené podobné stránky:10

Štátna pedagogická univerzita v Novosibirsku

Abstrakt na danú tému

"Biochémia"

"Biochémia svalovej kontrakcie"

Ukončil: študent 3. ročníka EHF

odbor "Valeológia", gr. 1A

Litvičenko E.M.

Kontroloval: Saykovich E.G.

Novosibirsk 2000

Záujem biochémie o procesy prebiehajúce pri kontrakcii svalov nie je založený len na objasnení mechanizmov svalových ochorení, ale čo môže byť ešte dôležitejšie, je odhalenie mechanizmu premeny elektrickej energie na mechanickú energiu, obídenie zložitých mechanizmov ťahu a prenosu. .

Aby sme pochopili mechanizmus a biochemické procesy prebiehajúce v kontrakčných svaloch, je potrebné pozrieť sa do štruktúry svalového vlákna. Štrukturálnou jednotkou svalového vlákna sú myofibrily - špeciálne organizované zväzky proteínov umiestnené pozdĺž bunky. Myofibrily sú zase postavené z dvoch typov proteínových vlákien (filamentov) - hrubých a tenkých. Hlavným proteínom hustých filamentov je myozín a tenké - aktín. Myozínové a aktínové vlákna sú hlavnými zložkami všetkých kontraktilných systémov v tele. Elektrónové mikroskopické vyšetrenie ukázalo prísne usporiadané usporiadanie myozínových a aktínových filamentov v myofibrile. Funkčnou jednotkou myofibrily je sarkoméra – úsek myofibrily medzi dvoma Z-platničkami. Sarkoméra obsahuje zväzok myozínových filamentov spojených v strede pozdĺž takzvanej M-platne a medzi nimi prechádzajú vlákna aktínových filamentov, ktoré sú zase pripojené k Z-platniam.

Ku kontrakcii dochádza kĺzaním tenkých aktínových a hrubých myozínových filamentov k sebe alebo zatláčaním aktínových filamentov medzi myozínové filamenty v smere M-čiary. Maximálne skrátenie sa dosiahne vtedy, keď sa Z-platničky, ku ktorým sú pripojené aktínové filamenty, priblížia ku koncom myozínových filamentov. Počas kontrakcie sa sarkoméra skráti o 25-50%.

Sarkoplazma obsahujúca myofibrily medzi nimi preniká sieťou cisterien a tubulov endoplazmatického retikula, ako aj systémom priečnych tubulov, ktoré sú s ňou v tesnom kontakte, no nekomunikujú.

Štruktúra myozínových filamentov.

Myozínové filamenty sú tvorené proteínom myozín, ktorého molekula obsahuje dva identické ťažké polypeptidové reťazce s molekulovou hmotnosťou asi 200 000 a štyri ľahké reťazce (asi 20 000). Každý ťažký reťazec je na väčšine svojej dĺžky v a-helikálnej konformácii a oba ťažké reťazce sú spolu skrútené, aby vytvorili tyčinkovitú časť molekuly. Na opačných koncoch každého reťazca sú pripojené dva ľahké reťazce, ktoré spolu s guľovitým tvarom týchto koncov reťazca tvoria „hlavy“ molekúl. Tyčinkové konce molekúl môžu byť navzájom pozdĺžne spojené, čím vytvárajú zväzky, pričom hlavy molekúl sú umiestnené smerom von zo zväzku v špirále. Okrem toho v oblasti M-line sú nosníky navzájom spojené „chvostom k chvostu“. Každé myozínové vlákno obsahuje asi 400 molekúl myozínu.

aktínové molekuly

molekuly troponínu molekuly tropomyozínu

Ďalší proteín obsiahnutý v aktínových vláknach, tropomyozín, má tvar tyčiniek; nachádza sa v blízkosti drážok špirálového pásu fibrilárneho aktínu pozdĺž neho. Jeho dĺžka je 8-krát väčšia ako veľkosť globulárneho aktínu, preto sa jedna molekula tropomyozínu dotkne siedmich molekúl aktínu naraz a konce sú navzájom spojené, čím sa vytvorí tretí pozdĺžny špirálovito stočený reťazec.

Tretí proteín aktínového vlákna, troponín, pozostáva z troch rôznych podjednotiek a má guľovitý tvar. Je nekovalentne spojený s aktínom aj tropomyozínom tak, že na molekulu troponínu pripadá jedna molekula tropomyozínu; jedna z jeho podjednotiek navyše obsahuje Ca- spojovacie centrá. Tenké aktínové vlákna sú pripojené k Z-listom, tiež proteínovým štruktúram.

Mechanizmus svalovej kontrakcie.

Svalová kontrakcia je výsledkom skrátenia každej sarkoméry, maximálne skrátenie sarkoméry sa dosiahne vtedy, keď sa Z-platničky, ku ktorým sú pripojené aktínové filamenty, priblížia ku koncom myozínových filamentov.

Pri svalovej kontrakcii majú aktínové a myozínové filamenty svoje vlastné úlohy: myozínové filamenty obsahujú aktívne centrum pre hydrolýzu ATP, zariadenie na premenu energie ATP na mechanickú energiu, zariadenie na priľnutie k aktínovým filamentom a zariadenia na vnímanie regulačných signálov z aktínových filamentov. aktínové filamenty majú mechanizmus adhézie k myozínovým filamentom a mechanizmus regulácie kontrakcie a relaxácie.

Svalová kontrakcia je spúšťaná akčným potenciálom nervového vlákna, ktorý sa cez neuromuskulárnu synapsiu cez mediátor transformuje na akčný potenciál sarkolemy a tubulov T-systému. Vetvy tubulov obklopujú každú myofibrilu a sú v kontakte s cisternami sarkoplazmatického retikula. Nádrže obsahujú významné koncentrácie Ca. Akčný potenciál prichádzajúci cez tubuly spôsobuje uvoľňovanie iónov Ca2+ z cisterien sarkoplazmatického retikula. Ióny Ca2+ naviazať na Ca-viažucu podjednotku troponínu. V prítomnosti iónov Ca2+ Väzbové centrá myozínovej hlavy sa otvárajú na monoméroch aktínových filamentov v celom systéme troponín-tropomyozín-aktín. V dôsledku týchto zmien sa myozínová hlava pripojí k najbližšiemu aktínovému monoméru.

Myozínové hlavy majú vysokú afinitu k ATP, takže väčšina hláv svalov obsahuje viazaný ATP. Pripojenie hlavy myozínu k aktínu aktivuje centrum ATPázy, ATP sa hydrolyzuje, ADP a fosfát opúšťajú aktívne centrum, čo vedie k zmene konformácie myozínu: vzniká dodatočné napätie, ktoré má tendenciu zmenšovať uhol medzi hlavou a chvostom. molekuly myozínu, t.j. nakloňte hlavu v smere čiary M. Keďže myozínová hlavica je spojená s aktínovým vláknom, pri naklonení smerom k M-línii posúva aktínové vlákno rovnakým smerom.

ADP uvoľnený z viacerých hláv prechádza nasledujúcou transformáciou:

2 ADP® ATP + AMP

Hlavy zbavené ATP opäť priťahujú ATP vďaka svojej vysokej afinite, ako je uvedené vyššie; prichytenie ATP znižuje afinitu myozínovej hlavy k aktínovým vláknam a myozín sa vracia do pôvodného stavu. Potom sa celý cyklus opakuje od úplného začiatku, ale keďže v predchádzajúcom cykle aktínové vlákno svojim pohybom priblížilo Z-platničku, tá istá myozínová hlava sa pripojí k inému aktínovému monoméru bližšie k Z-platni.

Stovky myozínových hlavičiek každého myozínového vlákna pracujú súčasne, čím sa aktínové vlákno stiahne.

Zdroje energie pre svalovú kontrakciu.

Kostrový sval pracujúci s maximálnou intenzitou spotrebuje stokrát viac energie ako sval v pokoji a prechod z pokojového stavu do stavu maximálnej práce nastáva v zlomku sekundy. V tomto ohľade majú svaly úplne odlišný mechanizmus na zmenu rýchlosti syntézy ATP vo veľmi širokom rozsahu.

Ako už bolo spomenuté, počas svalovej kontrakcie má veľký význam proces syntézy ATP z ADP uvoľneného z myozínových hláv. K tomu dochádza pomocou vysokoenergetickej látky prítomnej vo svaloch. kreatínfosfát, ktorý sa pri akcii tvorí z kreatínu a ATP kreatínkináza:

C-NH2C-NH-P03H2

N-CH3 + ATP - N-CH3 + ADP

Kreatín Kreatínfosfát

Táto reakcia je ľahko reverzibilná a prebieha anaeróbne, čo zaisťuje rýchle zaradenie svalov v skorých štádiách. S pokračujúcou záťažou sa úloha takéhoto zásobovania energiou znižuje a nahrádzajú ho glykogénové mechanizmy poskytujúce veľké množstvo ATP.

Bibliografia:

G. Dugas, K. Penny „Bioorganická chémia“, M., 1983

D. Metzler "Biochemistry", M., 1980

A. Leninger „Základy biochémie“, M., 1985

Ľahký myrozín sa líši od ťažkého myrozínu zložením aminokyselín. Ťažký myozín má enzymatickú aktivitu. Je to adenozíntrifosfatáza a hydrolyticky rozkladá ATP. To možno opísať ako: ATP +H 2 O → ADF + H 3 P.O. 4 + W (energia).

Aktín je proteín s nižšou molekulovou hmotnosťou (42 000). Môže byť v dvoch formách: globulárna ( G ) alebo fibrilárne ( F ). Po pridaní solí G -aktín sa ľahko premieňa na F -aktín. F -aktín je polymér G -aktín. K tomuto prechodu dochádza pod vplyvom K iónov + : aktín globulárny → zák pri fibrilárnom F . Actin F ľahko sa kombinuje s myozínom a vytvára nový proteín, aktomyozín.

F -aktín pozostáva z dvoch vlákien stočených do špirály.

Aktínová štruktúra

Actomyozín má nasledujúce vlastnosti:

schopnosť rozkladať ATP;

uvoľniť energiu makroergických väzieb;

premeniť túto energiu na prácu.

Tropomyozín - pozostáva z dvoch polypeptidových reťazcov tvoriacich dvojitú špirálu, umiestnených v drážke na povrchu -F dĺžka aktínu zodpovedá 7 subjektom - G -aktín. Troponínový komplex pozostáva z troch podjednotiek s globulárnou štruktúrou a nachádza sa približne na koncoch Tm . Troponín T ( TnT ) zabezpečuje komunikáciu s T m . T roponín C ( TnC ) tvorí väzbu s iónmi Ca 2+ na povrchu T m , v dôsledku čoho sa mení jeho konformácia.

Troponin ja ( TnI ) môže zabrániť interakcii aktínu s myozínom. T pozíciu nI variabilný a závisí od koncentrácie Ca 2+ . V prítomnosti Sa 2+ T konformácia sa mení nC . To vedie k zmene polohy TnI vo vzťahu k aktínu, v dôsledku toho môže interagovať s myozínom.

Tropomyozín a troponín

Presné priestorové umiestnenie hlavných proteínov kontrakčného svalu je nevyhnutnou podmienkou kontrakcie a relaxácie, ako aj regulácie týchto procesov. Kontrakcia je spojená s tvorbou komplexu medzi aktínom a myozínom, v ktorom každá aktínová podjednotka interaguje so segmentom obsahujúcim myozínovú hlavu (F 1 ). K relaxácii dochádza, keď je táto interakcia znížená. Interakcia A a M je regulovaná T, ktorá sa nachádza v aktínovej drážke. Zmena konformácie T sa prenáša na T, ktorý sa ponorí hlbšie do drážky, čo umožňuje interakciu aktínu s myozínovou hlavou.

Stav myofibrily: a) pokoj; b) zníženie

Myoglobín je komplexný chromoproteínový proteín, ktorý má podobnú štruktúru ako hemoglobín, nachádza sa v červených svaloch, je schopný viazať a uvoľňovať kyslík, čím pomáha zásobovať svalové vlákna kyslíkom.

Zloženie protoplazmatických proteínov zahŕňa glykolytické enzýmy s vysokou enzymatickou aktivitou. Biologické oxidačné enzýmy sú sústredené v mitochondriách, kde dochádza k oxidatívnej fosforylácii. Ribozómy a lyzozómy obsahujú enzýmy, ktoré premieňajú proteíny a lipidy.

Oxymyoglobín uvoľňuje kyslík až pri výraznom znížení parciálneho tlaku. Myoglobín sa extrahuje z tkanív roztokom amoniaku. Proteíny spojivového tkaniva sú súčasťou bunkových membrán a subcelulárnych útvarov, stien krvných ciev a nervov. Ich obsah je až 20% z celkového počtu svalov. Ide najmä o kolagén; nedajú sa extrahovať ani soľnými roztokmi.

Sval obsahuje aminokyseliny, polypeptidy a látky obsahujúce dusík, ktoré sa ľahko extrahujú vodou. Nazývajú sa extraktívne látky. Patria sem kreatín a kreatínfosfát, ktoré tvoria až 60 % všetkého neproteínového dusíka. V pokoji je všetok svalový kreatín prítomný vo forme kreatínfosfátu. Jeho koncentrácia vo svale je pomerne vysoká (0,2-0,55%), pretože hrá dôležitú úlohu pri prenose vysokoenergetických väzieb v bunke a zabezpečuje resyntézu ATP.

Kreatínfosfát (CrP) je vysokoenergetická zlúčenina schopná darovať fosforovú skupinu ADP; reakcia je katalyzovaná kreatínfosfátkinázou podľa schémy:

ADF + Krf → kreatínfosfátkináza ATP – Kr ( kreatín )

Kreatín sa syntetizuje v obličkách z arginínu.

Kreatín sa dostáva do svalov krvou.

Kreatínfosfát (Crf) je rezerva vysokoenergetických spojení vo svale.

Vo svaloch možno nájsť aj určité množstvo kreatinínu, ktorý vzniká pri deštrukcii Crf (kreatínfosfát).

Extrakčné látky obsahujúce dusík zahŕňajú anserín, karnitín, karnozín (β-alanín-histidín). Svaly majú vysoký obsah adenylnukleotidov, ktoré patria medzi extraktívne látky (až 0,4 %) ATP, AMP, ADP.

Sacharidy sú zastúpené najmä glykogénom (0,5-0,8%). Väčšina telesného glykogénu sa koncentruje vo svaloch, hoci jeho koncentrácia je vyššia v pečeni (5 %). Monosacharidy sú prezentované hlavne vo forme hexózofosfátov, ich koncentrácia nepresahuje koncentráciu glukózy v krvi.

Minerály - (popol) tvorí 1-1,5% svalovej hmoty. Spolu s K + A Na + obsiahnuté vo svaloch Ca 2+ ich g 2+ , ktoré hrajú dôležitú úlohu v mechanizme svalovej kontrakcie. Za pokojových podmienok Ca 2+ koncentrované hlavne v trubiciach a vezikulách sarkoplazmatického retikula.

Väčšina fosforu (asi 80%) svalového tkaniva je súčasťou vysokoenergetických zlúčenín (ATP a kreatínfosfát), 10% je prítomných vo forme anorganických fosfátových solí, 5% je spojených s hexózami a 5% je súčasťou ADP, AMP a ďalšie nukleotidy.

Chemické zloženie hladkých svalov zahŕňa rovnaké látky ako priečne pruhované svaly, ale v rôznych kvantitatívnych pomeroch. Obsahujú menej aktomyozínu a myozínu, ale viac myoalbumínu a nerozpustných stromálnych proteínov (kolagénu). Obsah glykogénu je nižší ako 0,5 % a tiež je menej extraktívnych látok. Obsah Ca 2+ v hladkých svaloch nižšie.

podľa predmetu

"Biochémia"

"Biochémia svalovej kontrakcie"

Ukončil: študent 3. ročníka EHF

odbor "Valeológia", gr. 1A

Litvičenko E.M.

Kontroloval: Saykovich E.G.

Novosibirsk 2000

Štruktúra myozínových filamentov.

aktínové molekuly

molekuly troponínu molekuly tropomyozínu

Mechanizmus svalovej kontrakcie.

ADP uvoľnený z viacerých hláv prechádza nasledujúcou transformáciou:

2 ADP® ATP + AMP

Stovky myozínových hlavičiek každého myozínového vlákna pracujú súčasne, čím sa aktínové vlákno stiahne.

Zdroje energie pre svalovú kontrakciu.

C-NH2C-NH-P03H2

N-CH3 + ATP-N-CH3 + ADP

Kreatín Kreatínfosfát

Bibliografia:

G. Dugas, K. Penny „Bioorganická chémia“, M., 1983

D. Metzler "Biochemistry", M., 1980

A. Leninger „Základy biochémie“, M., 1985

Cyklické biochemické reakcie, ktoré sa vyskytujú vo svale počas kontrakcie, zaisťujú opakovanú tvorbu a deštrukciu adhézií medzi „hlavami“ - výrastkami myozínových molekúl hrubých protofibríl a výbežkami - aktívnymi centrami tenkých protofibríl. Práca pri vytváraní adhézií a posúvaní aktínového vlákna pozdĺž myozínového vlákna vyžaduje presnú kontrolu a významný energetický výdaj. Reálne sa v momente kontrakcie vlákna vytvorí cca 300 zrastov za minútu v každom aktívnom centre – výbežku.

Ako sme už uviedli, iba energia ATP sa môže priamo premeniť na mechanickú prácu svalovej kontrakcie. ATP hydrolyzovaný enzymatickým centrom myozínu tvorí komplex s celým myozínovým proteínom. V komplexe ATP-myozín mení myozín nasýtený energiou svoju štruktúru a s ňou aj vonkajšie „rozmery“, a tak vykonáva mechanickú prácu na skrátenie rastu myozínového vlákna.

V kľudovom svale je myozín stále viazaný na ATP, ale prostredníctvom Mg++ iónov bez hydrolytického štiepenia ATP. Tvorbe adhézií medzi myozínom a aktínom v pokoji bráni komplex tropomyozínu s troponínom, ktorý blokuje aktívne centrá aktínu. Blokáda je udržiavaná a ATP sa nerozkladá, zatiaľ čo ióny Ca++ sú viazané. Keď nervový impulz dorazí do svalového vlákna, uvoľní sa vysielač impulzov- neurohormón acetylcholín. Na+ ióny neutralizujú negatívny náboj na vnútornom povrchu sarkolemy a depolarizujú ju. V tomto prípade sa uvoľňujú ióny Ca++ a viažu sa na troponín. Troponín naopak stráca svoj náboj, čo spôsobuje odblokovanie aktívnych centier – výbežkov aktínových filamentov – a vznik adhézií medzi aktínom a myozínom (keďže elektrostatické odpudzovanie tenkých a hrubých protofibríl už bolo odstránené). Teraz, v prítomnosti Ca++, ATP interaguje s centrom enzymatickej aktivity myozínu a štiepi sa a energia transformujúceho komplexu sa využíva na zníženie adhézie. Vyššie popísaný reťazec molekulárnych dejov je podobný elektrickému prúdu, ktorý dobíja mikrokondenzátor, jeho elektrická energia sa na mieste okamžite premení na mechanickú prácu a je potrebné ju znova dobiť (ak chcete ísť ďalej).

Po pretrhnutí lepidla sa ATP neštiepi, ale opäť tvorí komplex enzým-substrát s myozínom:

M–A + ATP -----> M – ATP + A alebo

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

Ak v tomto momente príde nový nervový impulz, „dobíjacie“ reakcie sa opakujú, ak ďalší impulz nepríde, sval sa uvoľní. Návrat stiahnutého svalu pri relaxácii do pôvodného stavu je zabezpečený elastickými silami bielkovín v stróme svalu. Vedci, ktorí predkladajú moderné hypotézy svalovej kontrakcie, naznačujú, že v okamihu kontrakcie sa aktínové vlákna posúvajú pozdĺž myozínových vlákien a ich skrátenie je tiež možné v dôsledku zmien v priestorovej štruktúre kontraktilných proteínov (zmeny tvaru špirály).

V pokoji má ATP plastifikačný účinok: spojením s myozínom zabraňuje tvorbe jeho zrastov s aktínom. Odbúravaním pri svalovej kontrakcii poskytuje ATP energiu pre proces skracovania zrastov, ako aj prácu „vápnikovej pumpy“ – zásobovanie Ca++ ióny.K odbúravaniu ATP vo svale dochádza pri veľmi vysokej rýchlosť: až 10 mikromólov na 1 g svalu za minútu. Keďže celkové zásoby ATP vo svale sú malé (môžu stačiť len na 0,5 – 1 sekundu práce pri maximálnom výkone), na zabezpečenie normálnej svalovej aktivity sa musí ATP obnovovať rovnakou rýchlosťou, akou sa odbúrava.

Prednáška č. 4. Energia pre svalovú kontrakciu, biochemické procesy prebiehajúce pri svalovej práci.

Záchranná resyntéza.

Konkrétne len ATP dokáže premeniť chemickú energiu (jeho voľnú časť, ktorá je vo fosfátových väzbách) na mechanickú energiu – energiu pohybu (let, beh a kĺzanie). Ona dodáva energiu proces skracovania komisury, resp. kontrakcia svalu ako celku ( a tiež dodáva energiu na tvorbu iónov Ca++ zapojených do kontrakcie). Živá bunka si neustále udržiava pracovnú koncentráciu ATP približne 0,25 %, a to aj počas intenzívnej svalovej práce. Ak (v prípade porúch metabolizmu) dôjde k zvýšeniu koncentrácie ATP, naruší sa kontraktilita svalu (bude to vyzerať ako „handra“), ak dôjde k poklesu, dôjde k stuhnutiu - a stav pretrvávajúcej, prebiehajúcej kontrakcie („petrifikácia“). Pracovná koncentrácia ATP stačí na sekundu silnej práce (3 – 4 jednotlivé kontrakcie). Pri dlhšej svalovej aktivite sa udržiava pracovná koncentrácia ATP vďaka reakciám na jej obnovenie. Aby sa zabezpečila normálna (dlhodobá) funkcia svalov počas metabolického procesu, ATP sa obnovuje rovnakou rýchlosťou, akou sa odbúrava.

Pripomeňme, že rozklad ATP je enzymatická hydrolytická reakcia a dá sa vyjadriť rovnicou:

Atp-ase + atp + n2o ---> adp + n3po4

Energiu na resyntézu ATP (neskôr sa uvoľní pri štiepení - asi 40 kJ na 1 mol) je potrebné získať reakciami, ktoré uvoľňujú energiu (katabolické). Preto je na bunkovej úrovni reakcia hydrolýzy ATP spojená s reakciami, ktoré zabezpečujú resyntézu ATP. Pri takýchto reakciách vznikajú medziprodukty vysokoenergetické zlúčeniny, ktoré obsahujú fosfátovú skupinu, ktorá sa spolu s rezervou voľnej energie prenáša na ADP. Takéto prenosové reakcie (odovzdanie „štafetovej štafety“), katalyzované fosfotransferázovými enzýmami, sa nazývajú transfosforylačné alebo refosforylačné reakcie. Makroergické zlúčeniny potrebné na resyntézu ATP sú buď neustále prítomné, napr. kreatínfosfát (hromadí sa v symplastoch), alebo vznikajú (kyselina difosfoglycerová, kyselina fosfopyrohroznová) v oxidačných procesoch (katabolické).

Resyntéza ATP počas svalovej aktivity sa môže uskutočniť dvoma spôsobmi: v dôsledku reakcií bez účasti kyslíka - anaeróbne (keď dodávka kyslíka do svalov nestihne alebo je obtiažna) a v dôsledku oxidačných procesov v bunkách (s účasťou kyslíka, ktorý dýchame a ktorý športovec často vdychuje pri záťaži a v počiatočnej fáze odpočinku).

V ľudskom kostrovom svalstve boli identifikované tri typy anaeróbnych procesov, počas ktorých dochádza k resyntéze ATP:

- kreatínfosfokinázová reakcia (fosfogénny alebo alaktický anaeróbny proces), kde dochádza k resyntéze ATP v dôsledku refosforylácie medzi kreatínfosfátom a ADP;

- glykolýza (anaeróbny proces kyseliny mliečnej), kde pri enzymatickom anaeróbnom rozklade sacharidov dochádza k resyntéze ATP, ktorá končí tvorbou kyseliny mliečnej.

- myokinázová reakcia, v ktorých sa resyntéza ATP uskutočňuje v dôsledku defosforylácie určitej časti ADP;

Na porovnanie a kvantifikáciu procesov rôznych typov premeny energie počas svalovej aktivity sa používajú tri hlavné kritériá:

- mocenské kritérium - udáva rýchlosť premeny energie v danom procese (cvičení);

- kapacitné kritérium - odráža celkové zásoby energetických látok (merané množstvom uvoľnenej energie a vykonanej práce);

- kritérium účinnosti - charakterizuje vzťah medzi energiou vynaloženou na resyntézu ATP a celkovým množstvom energie uvoľnenej počas tohto procesu (cvičenia).

Procesy premeny energie, anaeróbne a aeróbne, sa líšia výkonom, kapacitou a účinnosťou. Pri krátkodobom cvičení s vysokou intenzitou prevládajú anaeróbne procesy, pri dlhodobom cvičení strednej intenzity prevládajú aeróbne procesy.

Toto je zaujímavé: