dom → Bieżnia Biochemiczne mechanizmy skurczu i rozkurczu mięśni. Mechanizm skurczu mięśni. Regulacja skurczu i rozkurczu mięśni. Mechanizm biochemii skurczu mięśni

Biochemiczne mechanizmy skurczu i rozkurczu mięśni. Mechanizm skurczu mięśni. Regulacja skurczu i rozkurczu mięśni. Mechanizm biochemii skurczu mięśni

BIOCHEMIA MIĘŚNI I SKURCZ MIĘŚNI. Mechanizm skurczu i rozkurczu mięśni. Najważniejszą cechą funkcjonowania mięśni jest to, że podczas procesu skurczu mięśni następuje bezpośrednia konwersja energii chemicznej ATP na energię mechaniczną skurczu mięśni. Biochemicznie różnią się one mechanizmami dostarczania energii potrzebnej do skurczu mięśni.

Udostępnij swoją pracę w sieciach społecznościowych

Jeśli ta praca Ci nie odpowiada, na dole strony znajduje się lista podobnych prac. Możesz także skorzystać z przycisku wyszukiwania

Wykład 7. Temat: BIOCHEMIA MIĘŚNI I SKURCZ MIĘŚNI

Pytania:

2. Struktura miofibryli.

1. Ogólna charakterystyka mięśni. Struktura komórek mięśniowych.

Badanie mięśni jest najważniejszym działem biochemii, który ma wyjątkowe znaczenie w biochemii sportu.

Najważniejszą cechą funkcjonowania mięśni jest to, że podczas procesu skurczu mięśni energia chemiczna ATP jest bezpośrednio przekształcana w energię mechaniczną skurczu mięśni. Zjawisko to nie ma analogii w technologii i jest nieodłączne tylko od żywych organizmów.

Badając mięśnie szkieletowe za pomocą mikroskopu świetlnego, odkryto w nich poprzeczne prążki; stąd ich nazwa prążkowana.

Mięsień szkieletowy składa się z głowy ścięgna, z którą mięsień zaczyna się na kości, brzucha mięśnia składającego się z włókien i ogona ścięgna, za pomocą którego mięsień kończy się na innej kości (ryc.).

Jednostka strukturalna włókna mięśniowego mięśnia. Istnieją trzy rodzaje włókien mięśniowych: białe szybkokurczliwe ( VT ), mediator ( FR ) i powolne skurcze ( ST ). Biochemicznie różnią się one mechanizmami dostarczania energii potrzebnej do skurczu mięśni. Są one unerwione przez różne neurony ruchowe, co warunkuje niejednoczesną aktywację pracy i różną prędkość skurczu włókien. Różne mięśnie mają różne kombinacje typów włókien.

Włókna mięśniowe

Ścięgno

Rysunek. Mięsień

Każdy mięsień składa się z kilku tysięcy włókien mięśniowych, połączonych warstwami łączącymi i tą samą błoną. Mięsień jest kompleksem wieloskładnikowym. Aby zrozumieć strukturę mięśnia, należy przestudiować wszystkie poziomy jego organizacji i struktury tworzące jego skład.

Zwierzęta i ludzie mają dwa główne typy mięśni:prążkowane i gładkiei mięśnie poprzecznie prążkowane dzielą się na dwa typyszkieletowy i sercowy. Mięśnie gładkie są charakterystyczne dla narządów wewnętrznych i naczyń krwionośnych.

Mięśnie poprzecznie prążkowane składają się z tysięcy komórek mięśniowych i włókien. Włókna są połączone warstwami tkanki łącznej i tą samą otoczką powięź . Włókna mięśniowe miocyty - są silnie wydłużonymi komórkami wielojądrowymi o gigantycznych rozmiarach od 0,1 do 10 cm długości i około 0,1 × 0,2 mm grubości.

Miocyt składa się ze wszystkich niezbędnych składników komórki. Cechą włókna mięśniowego jest to, że wewnątrz tej komórki znajduje się duża liczba elementów kurczliwych miofibryle Podobnie jak inne komórki organizmu, miocyty zawierają jądro, a komórki mięśni prążkowanych mają kilka jąder, rybosomy, mitochondria, lizosomy i siateczkę cytoplazmatyczną.

Siateczka cytoplazmatycznawezwano te komórkisiateczka sarkoplazmatyczna.Jest połączony specjalnymi rurkami zwanymi kanalikami T z sarkolemą błony komórkowej. Na szczególną uwagę w siateczce sarkoplazmatycznej zasługują pęcherzyki zwane cisternae. Zawierają dużą ilość jonów wapnia. Za pomocą specjalnego enzymu wapń jest pompowany do zbiorników. Mechanizm ten nazywany jest pompą wapniową i jest niezbędny do skurczu mięśni.

Cytoplazma lub sarkoplazma miocytów zawiera dużą liczbę białek. Jest tu wiele aktywnych enzymów, wśród których najważniejsze to m.inenzymy glikolityczne, kinaza kreatynowa. Białko jest ważne mioglobina, zatrzymuje tlen w mięśniach.

Oprócz białek cytoplazma komórek mięśniowych zawiera fosfogeny ATP, ADP, AMP i także fosforan kreatyny, konieczne do normalnegozaopatrywanie mięśni w energię.

Głównym węglowodanem tkanki mięśniowej jest glikogen. Jego stężenie sięga 3%. Wolna glukoza w sarkoplazmie występuje w niskich stężeniach. Gromadzi się w mięśniach trenowanych pod kątem wytrzymałości rezerwowy tłuszcz.

Na zewnątrz sarkolemma jest otoczona nitkami białka kolagenowego. Włókno mięśniowe rozciąga się i powraca do stanu pierwotnego pod wpływem sił sprężystych powstających w osłonce kolagenowej.

2. Struktura miofibryli.

Elementy kurczliwe, miofibryle, zajmują większość objętości miocytów. W mięśniach nietrenowanych miofibryle są rozproszone, natomiast w mięśniach wytrenowanych grupują się w pęczki tzw pola Conheim.

Badanie mikroskopowe struktury miofibryli wykazało, że mają one średnicę około 1 µm i składają się z naprzemiennie jasnych i ciemnych obszarów lub dysków. W komórkach mięśniowych miofibryle są ułożone w taki sposób, że jasne i ciemne obszary sąsiadujących miofibryli pokrywają się, co tworzy widoczne pod mikroskopem poprzeczne prążkowanie całego włókna mięśniowego.

Zastosowanie mikroskopu elektronowego o bardzo dużym powiększeniu umożliwiło rozszyfrowanie struktury miofibryli i ustalenie przyczyn obecności w nich jasnych i ciemnych obszarów. Odkryto, że miofibryle są złożonymi strukturami, zbudowanymi z kolei z dużej liczby włókien mięśniowych typu spirytusowegogruby i cienki.Grube są dwukrotnie grubsze od cienkich, odpowiednio 15 i 7 nm.

Miofibryle składają się z naprzemiennych wiązek równoległych grubych i cienkich włókien, których końce zachodzą na siebie.

Sekcja miofibryli, składająca się z grubych włókien i końców cienkich włókien znajdujących się pomiędzy nimi, jest dwójłomna. Pod mikroskopem obszary te wydają się ciemne i nazywane sądyski anizotropowe lub ciemne (dyski A).

Cienkie sekcje składają się z cienkich nitek i wyglądają na lekkie, ponieważ nie są dwójłomne i łatwo przepuszczają światło. Takie obszary nazywane sądyski izotropowe lub lekkie ( I-dyski).

Z Z Z

I-dysk A-dysk

Rysunek. Schemat budowy miofibryli

W środku wiązka cienkich nitek (płyta I ) poprzecznie położona jest cienka płytka białka, która ustala położenie włókien mięśniowych w przestrzeni i jednocześnie porządkuje położenie A- i I -krążki wielu miofibryli. Ta płytka jest wyraźnie widoczna pod mikroskopem i nazywa się Płyta Z lub linia Z.

Dyski A mają jaśniejszy pasek pośrodku, strefę H, przeciętą ciemniejszą strefą M.

Teren pomiędzy sąsiednimi Z - zwane liniami sarkomer Każda miofibryla składa się z kilkuset sarkomerów (do 1000-1200).

sarkomer

I-dysk A-dysk I-dysk

Rysunek. Struktura mięśni na różnych poziomach organizacji: A włókno mięśniowe; B lokalizacja miofibryli w mięśniu spoczynkowym

Każdy sarkomer zawiera: 1) sieć poprzecznych kanalików, zorientowanych pod kątem 90° do osi podłużnej włókna i łączących się z zewnętrzną powierzchnią komórki; 2) siateczka sarkoplazmatyczna, stanowiąca 8×10% objętości komórki; 3) kilka mitochondriów.

Dyski I składają się wyłącznie z cienkich włókien, a krążki A składają się z dwóch rodzajów włókien. Strefa H zawiera tylko grube włókna, linię Z utrzymuje razem cienkie włókna. Pomiędzy grubymi i cienkimi włóknami znajdują się mostki krzyżowe (zrosty) o grubości około 3 nm; odległość między tymi mostkami wynosi 40 nm.

Badanie składu chemicznego miofibryli wykazało, że białka tworzą cienkie i grube włókna. Cząsteczka miozyny w kształcie pręcika składa się z dwóch identycznych łańcuchów głównych (200 kDa każdy) i czterech łańcuchów lekkich (20 kDa każdy), całkowita masa miozyny wynosi około 500 kDa.

Grube włókna są zbudowane z białka miozyna. Białka te tworzą podwójną helisę z kulistą główką na końcu przymocowaną do bardzo długiego pręta.Pręt jest dwuniciową superhelisą α-helikalną.

Głowy miozyny wykazują aktywność ATPazy, czyli zdolność rozkładania ATP. Druga część miozyny zapewnia połączenie pomiędzy grubymi i cienkimi włóknami. Ogólną strukturę miozyny pokazano na rysunku.

ogon

Rysunek. Schematyczne przedstawienie cząsteczki miozyny

Cienkie włókna zbudowane są z białekaktyna, troponina i tropomiozyna.

Główne białko w tym przypadku aktyna . Ma dwie ważne właściwości:

tworzy aktynę włóknistą zdolną do szybkiej polimeryzacji;
aktyna może łączyć się z głowami miozyny poprzez mostki krzyżowe.

Aktyna rozpuszczalne w wodzie białko globularne o masie cząsteczkowej 42 kDa; ta forma aktyny jest oznaczona jako G -aktyna. We włóknie mięśniowym aktyna występuje w postaci spolimeryzowanej, co oznacza się jako F -aktyna. Cienkie włókna mięśniowe są utworzone przez dwuniciowe struktury aktynowe połączone ze sobą wiązaniami niekowalencyjnymi.

Inne białka o cienkich włóknach pomagają aktynie w wykonywaniu jej funkcji.

Troponina (Tn), którego masa cząsteczkowa wynosi około 76 kDa. Jest to kulista cząsteczka składająca się z trzech różnych podjednostek, nazwanych zgodnie z ich funkcją: wiążącą tropomiozynę (Tn-T), hamującą (Tn-1) i wiążącą wapń (Tn-C). Każdy składnik cienkiego włókna jest połączony z dwoma innymi wiązaniami niekowalencyjnymi:

F -aktyna tropomiozyna
Tn-1 Tn-T

W mięśniu, gdzie wszystkie rozważane składniki są połączone razem w cienkie włókno (ryc.), tropomiozyna blokuje połączenie głowy miozyny z pobliskimi cząsteczkami globularnej aktyny cienkich włókien (ryc. F-aktyna).

Cząsteczki miozyny łączą się, tworząc włókna składające się z około 400 cząsteczek w kształcie pręcików, połączonych ze sobą w taki sposób, że pary głów cząsteczek miozyny są oddalone od siebie o 14,3 nm; są ułożone spiralnie (ryc.). Włókna miozyny są połączone ogonem z ogonem.

Rysunek. Pakowanie cząsteczek miozyny podczas tworzenia grubych włókien

Miozyna spełnia trzy ważne biologicznie funkcje:

Przy fizjologicznych wartościach siły jonowej i pH cząsteczki miozyny spontanicznie tworzą włókno.

Miozyna ma działanie katalityczne, czyli jest enzymem. W 1939 r. V.A. Engelhardt i M.N. Lyubimov odkrył, że miozyna jest zdolna do katalizowania hydrolizy ATP. Reakcja ta jest bezpośrednim źródłem darmowej energii niezbędnej do skurczu mięśni.

Miozyna wiąże spolimeryzowaną formę aktyny, głównego składnika białkowego cienkich miofibryli. To właśnie ta interakcja, jak zostanie pokazane poniżej, odgrywa kluczową rolę w skurczu mięśni.

Budowa i mechanizm skurczu mięśni szkieletowych.

3. Mechanizm skurczu i rozkurczu mięśni.

Mobilność jest cechą charakterystyczną wszystkich form życia. Ukierunkowany ruch zachodzi podczas rozbieżności chromosomów podczas podziału komórki, aktywnego transportu cząsteczek, ruchu rybosomów podczas syntezy białek, skurczu i rozluźnienia mięśni. Skurcze mięśni są najbardziej zaawansowaną formą mobilności biologicznej. Każdy ruch, w tym ruch mięśni, opiera się na ogólnych mechanizmach molekularnych.

U ludzi istnieje kilka rodzajów tkanki mięśniowej. Tkanka mięśni poprzecznie prążkowanych tworzy mięśnie szkieletowe (mięśnie szkieletowe, które możemy dowolnie kurczyć). Tkanka mięśniowa gładka wchodzi w skład mięśni narządów wewnętrznych: przewodu pokarmowego, oskrzeli, dróg moczowych, naczyń krwionośnych. Mięśnie te kurczą się mimowolnie, niezależnie od naszej świadomości.

W tym rozdziale przyjrzymy się budowie oraz procesom skurczu i rozluźnienia mięśni szkieletowych, ponieważ są one najbardziej interesujące dla biochemii sportu.

Mechanizm skurcz mięśnianie została jeszcze w pełni ujawniona.

Co następuje, jest pewne.

1. Źródłem energii potrzebnej do skurczu mięśni są cząsteczki ATP.

2. Hydroliza ATP jest katalizowana podczas skurczu mięśni przez miozynę, która ma działanie enzymatyczne.

3. Mechanizmem wyzwalającym skurcz mięśni jest wzrost stężenia jonów wapnia w sarkoplazmie miocytów, spowodowany impulsem nerwowo-motorycznym.

4. Podczas skurczu mięśni powstają mostki krzyżowe lub zrosty pomiędzy cienkimi i grubymi pasmami miofibryli.

5. Podczas skurczu mięśnia cienkie włókna ślizgają się po grubych włóknach, co prowadzi do skrócenia miofibryli i całego włókna mięśniowego.

Hipotez wyjaśniających mechanizm skurczu mięśni jest wiele, jednak najbardziej uzasadnioną jest tzwhipoteza (teoria) „przesuwających się nici” lub „hipoteza wiosłowania”.

W spoczynkowym mięśniu cienkie i grube włókna są w stanie oddzielonym.

Pod wpływem impulsu nerwowego jony wapnia opuszczają cysterny siateczki sarkoplazmatycznej i przyłączają się do troponiny białkowej o cienkich włóknach. Białko to zmienia swoją konfigurację i zmienia konfigurację aktyny. W rezultacie powstaje mostek krzyżowy pomiędzy aktyną cienkich włókien i miozyną grubych włókien. Zwiększa to aktywność ATPazy miozyny. Miozyna rozkłada ATP i dzięki uwolnionej energii głowa miozyny obraca się jak zawias lub wiosło łodzi, co prowadzi do zsuwania się włókien mięśniowych ku sobie.

Po wykonaniu skrętu mosty między nitkami zostają zerwane. Aktywność ATPazy miozyny gwałtownie spada, a hydroliza ATP zatrzymuje się. Jednak wraz z dalszym nadejściem impulsu nerwowego mostki krzyżowe tworzą się ponownie, ponieważ proces opisany powyżej powtarza się ponownie.

Każdy cykl skurczu zużywa 1 cząsteczkę ATP.

Skurcz mięśni opiera się na dwóch procesach:

spiralne zwijanie białek kurczliwych;

cyklicznie powtarzające się tworzenie i dysocjacja kompleksu pomiędzy łańcuchem miozyny i aktyną.

Skurcz mięśnia inicjowany jest przez przybycie potencjału czynnościowego do płytki końcowej nerwu ruchowego, gdzie uwalniany jest neurohormon acetylocholina, którego zadaniem jest przekazywanie impulsów. Po pierwsze, acetylocholina oddziałuje z receptorami acetylocholiny, powodując propagację potencjału czynnościowego wzdłuż sarkolemy. Wszystko to powoduje wzrost przepuszczalności sarkolemy dla kationów Na+ , które wpadają do włókna mięśniowego, neutralizując ładunek ujemny na wewnętrznej powierzchni sarkolemy. Z sarkolemą łączą się poprzeczne rurki siateczki sarkoplazmatycznej, przez które rozchodzi się fala wzbudzenia. Z rurek fala wzbudzenia przekazywana jest na błony pęcherzyków i cystern, które oplatają miofibryle w obszarach interakcji włókien aktyny i miozyny. Kiedy sygnał dociera do cystern siateczki sarkoplazmatycznej, te ostatnie zaczynają uwalniać zawarty w nich Ca 2+ . Wydany ok 2+ wiąże się z Tn-C, co powoduje zmiany konformacyjne przekazywane do tropomiozyny, a następnie do aktyny. Wydaje się, że aktyna jest uwalniana z kompleksu ze składnikami cienkich włókien, w których się znajdowała. Następnie aktyna oddziałuje z miozyną, w wyniku czego powstają zrosty, dzięki którym cienkie włókna mogą przemieszczać się wzdłuż grubych.

Wytwarzanie siły (skrócenie) zależy od charakteru interakcji pomiędzy miozyną i aktyną. Pręt miozyny ma ruchomy zawias, w obszarze którego obrót następuje, gdy kulista głowa miozyny wiąże się z pewnym obszarem aktyny. To właśnie te skręty, występujące jednocześnie w wielu obszarach oddziaływania miozyny i aktyny, powodują cofanie się włókien aktynowych (cienkich włókien) do strefy H. Tutaj stykają się (przy maksymalnym skróceniu) lub nawet zachodzą na siebie, jak pokazano na rysunku.

B
V

Rysunek. Mechanizm redukcji: A stan spoczynku; B umiarkowana redukcja; V maksymalna redukcja

Energia do tego procesu jest dostarczana poprzez hydrolizę ATP. Kiedy ATP przyłącza się do głowy cząsteczki miozyny, gdzie zlokalizowane jest centrum aktywne ATPazy miozyny, pomiędzy cienkimi i grubymi włóknami nie powstaje żadne połączenie. Powstały kation wapnia neutralizuje ładunek ujemny ATP, promując bliskość aktywnego centrum ATPazy miozyny. W rezultacie następuje fosforylacja miozyny, czyli miozyna zostaje naładowana energią, która służy do tworzenia zrostów z aktyną i przesuwania cienkiego włókna. Po tym jak cienkie włókno przesunęło się o jeden „krok”, ADP i kwas fosforowy zostają oddzielone od kompleksu aktomiozyny. Następnie nowa cząsteczka ATP przyłącza się do główki miozyny i cały proces powtarza się z następną głową cząsteczki miozyny.

Zużycie ATP jest również konieczne do rozluźnienia mięśni. Po ustaniu impulsu silnikowego Ca 2+ przechodzi do cystern siateczki sarkoplazmatycznej. Tn-C traci związany z nim wapń, co powoduje przesunięcia konformacyjne w kompleksie troponina-tropomiozyna, a Tn- I ponownie zamyka miejsca aktywne aktyny, uniemożliwiając im interakcję z miozyną. Stężenie Ca 2+ w obszarze białek kurczliwych spada poniżej progu, a włókna mięśniowe tracą zdolność do tworzenia aktomiozyny.

W tych warunkach siły sprężyste zrębu, odkształcone w momencie skurczu, przejmują kontrolę i mięsień się rozluźnia. W tym przypadku cienkie nici są wyciągane z przestrzeni pomiędzy grubymi gwintami dysku A, strefy H i dysku I uzyskać ich pierwotną długość, linie Z oddalać się od siebie na tę samą odległość. Mięsień staje się cieńszy i dłuższy.

Szybkość hydrolizy ATP podczas pracy mięśni jest ogromny: aż 10 mikromoli na 1 g mięśnia w ciągu 1 minuty. Rezerwy ogólne ATP dlatego małe, aby zapewnić normalne funkcjonowanie mięśni ATP należy odnawiać w takim samym tempie, w jakim jest zużywane.

Relaksacja mięśniwystępuje po ustaniu długotrwałego impulsu nerwowego. Jednocześnie zmniejsza się przepuszczalność ścian zbiorników siateczki sarkoplazmatycznej, a jony wapnia pod działaniem pompy wapniowej, wykorzystując energię ATP, przedostają się do zbiorników. Stężenie jonów wapnia w sarkoplazmie szybko spada do poziomu początkowego, a białka ponownie uzyskują konformację charakterystyczną dla stanu spoczynku.

Zatem zarówno proces skurczu mięśni, jak i proces rozkurczu mięśni są procesami aktywnymi, zużywającymi energię w postaci cząsteczek ATP,

W mięśniach gładkich nie ma miofibryli. Cienkie włókna są przymocowane do sarkolemy, grube włókna znajdują się wewnątrz włókien. Jony wapnia również odgrywają rolę w skurczu, ale dostają się do mięśnia nie z cystern, ale z substancji zewnątrzkomórkowej, ponieważ mięśnie gładkie nie mają cystern z jonami wapnia. Proces ten jest powolny, dlatego mięśnie gładkie pracują powoli.

Rysunek. Schemat rozmieszczenia grubych i cienkich włókien we włóknach mięśni gładkich.

Inne podobne prace, które mogą Cię zainteresować.vshm>
379.		DOSTAWA ENERGII DO SKURCZENIA MIĘŚNI	33,58 kB
	Ilościowe kryteria szlaków resyntezy ATP. Tlenowa droga resyntezy ATP. Beztlenowe szlaki resyntezy ATP. Zależności pomiędzy różnymi drogami resyntezy ATP podczas pracy mięśni.
17220.		Biochemia	122,66 kB
	Opisz zmianę metabolizmu w komórkach docelowych pod wpływem insuliny, wskaż: charakter wpływu hormonu na poziom cyklicznych nukleotydów; zmiany przepuszczalności membrany dla różnych substancji; regulowane procesy biochemiczne; ostateczny efekt biologiczny...
21483.		BIOCHEMIA HORMONÓW	63,62 kB
	Hormony są głównymi przekaźnikami między ośrodkowym układem nerwowym a procesami tkankowymi. Termin hormony został wprowadzony w 1905 roku przez naukowców Baylissa i Starling. Nazywa się je ze względu na miejsce powstawania insuliny z wysepki wyspy, zgodnie z fizjologicznym działaniem wazopresyny, hormony przedniego płata przysadki mózgowej mają końcówkę tropinową, kończącą się liberyną, a statyna wskazuje na hormony podwzgórza.
21608.		BIOCHEMIA KRWI	95,89 kB
	Hemoglobina ze względu na swój charakter chemiczny należy do hemoprotein i składa się z grupy hemowej prostaty i białka globiny. Hem jest tetrapirolową substancją organiczną zawierającą żelazo. Hem jest połączony z hemoglobiną wiązaniami hydrofobowymi i wiązaniami koordynacyjnymi z żelazem. Hemoglobina jest białkiem oligomerycznym składającym się z 4 hemów i 4 łańcuchów polipeptydowych.
10034.		Sposoby ograniczania zapasów	106,84 kB
	W tym momencie głównym zadaniem przedsiębiorstw jest znacząca poprawa jakości procesu produkcyjnego, jego efektywności oraz zwrotu z inwestycji, w tym produkcyjnych, które stanowią podstawę wszelkiej produkcji.
15050.		Sposoby obniżenia kosztów przedsiębiorstwa LLC „Tomak-2”	138,77 kB
	Problematyka ograniczania kosztów w przedsiębiorstwie i znajdowania sposobów ich rozwiązywania to złożone i interesujące zagadnienia współczesnej ekonomiki przedsiębiorstwa. Problem redukcji kosztów jest bardzo istotny we współczesnych warunkach gospodarczych, ponieważ jego rozwiązanie pozwala każdemu konkretnemu przedsiębiorstwu przetrwać w warunkach ostrej konkurencji rynkowej, zbudować silne i silne przedsiębiorstwo, które będzie miało dobry potencjał gospodarczy.
5067.		Mięśnie gładkie. Budowa, funkcje, mechanizm skurczu	134,79 kB
	Mięśnie lub mięśnie z łac. Mięśnie pozwalają poruszać częściami ciała oraz wyrażać myśli i uczucia w działaniu. Mięśnie gładkie są integralną częścią niektórych narządów wewnętrznych i biorą udział w zapewnianiu funkcji wykonywanych przez te narządy.
17984.		Perspektywy redukcji i znaczenie społeczno-gospodarcze długu publicznego Federacji Rosyjskiej	395,55 kB
	Przyczyny powstania długu publicznego Federacji Rosyjskiej. Analiza i aktualny stan zadłużenia wewnętrznego państwa Federacji Rosyjskiej. Analiza i aktualny stan zadłużenia zagranicznego państwa Federacji Rosyjskiej. Perspektywy redukcji i znaczenie społeczno-gospodarcze długu publicznego Federacji Rosyjskiej...
11490.		Sposoby skrócenia czasu obrotu przedsiębiorstw handlu detalicznego (na podstawie materiałów Diana LLC, Kurgan)	176,54 kB
	Wielkość zapasów jest syntetycznym wskaźnikiem, który pozwala w pewnym stopniu ocenić wyniki działalności gospodarczej, zarówno poszczególnych przedsiębiorstw handlowych, organizacji, jak i całej branży, a także efektywność wykorzystania materiałów i pracy zasoby.
12159.		O stabilności strategicznej w przeszłości i teraźniejszości oraz jej znaczeniu dla opracowania podejść do ograniczania i redukcji zbrojeń	17,33 kB
	Dokonano analizy zagrożeń dla stabilności strategicznej, które pojawiły się w ostatnich latach, przede wszystkim na skutek proliferacji broni nuklearnej. Pokazano, że stabilność strategiczna w większym niż dotychczas stopniu zależy od naruszenia stabilności regionalnej. Problem zapewnienia stabilności nuklearnej pozostaje istotny dla diadycznych stosunków Rosja-USA.

Kategoria: „Biochemia”. Morfologiczna organizacja mięśni szkieletowych. Rola struktur wewnątrzkomórkowych w życiu komórki mięśniowej. Organizacja strukturalna i budowa molekularna miofibryli. Skład chemiczny mięśni. Rola ATP w skurczu i rozkurczu włókien mięśniowych. Mechanizm skurczu mięśni. Sekwencja reakcji chemicznych zachodzących w mięśniu podczas jego skurczu. Relaksacja mięśni.

Specyficzną funkcją mięśni jest zapewnienie funkcji motorycznych - skurczu i rozluźnienia. W związku z pełnieniem tej ważnej funkcji, budowa komórki mięśniowej oraz jej skład chemiczny posiada szereg specyficznych cech.
70-80% masy mięśniowej stanowi woda, 20-26% suchej pozostałości.
Dla mięśni charakterystyczna jest wysoka zawartość białka wynosząca 16,5-20,9%. Wynika to z faktu, że oprócz białek właściwych innym komórkom, mięśnie posiadają specyficzne białka kurczliwe, które stanowią 45% wszystkich białek w komórce mięśniowej. Pozostała masa białek składa się z białek sarkoplazmatycznych (około 30%) i białek zrębowych (15% całości).
Mięśnie szkieletowe składają się z wiązek włókien zamkniętych we wspólnej osłonce łącznej, sarkolemie. W każdym włóknie znajduje się około stu lub więcej miofibryli, długich wyspecjalizowanych organelli komórki mięśniowej, które pełnią funkcje skurczowe. Każda miofibryla składa się z kilku równoległych nici, tak zwanych włókien dwóch rodzajów - grubych i cienkich, które są w niej umieszczone sześciokątnie; każde grube włókno jest otoczone sześcioma cienkimi włóknami. Strukturalne połączenie włókien odbywa się jedynie poprzez regularnie rozmieszczone „mostki krzyżowe”. Podczas kurczenia się i rozluźniania cienkie włókna przesuwają się wzdłuż grubych i nie zmieniają swojej długości. W tym przypadku wiązania między dwoma rodzajami włókien ulegają zniszczeniu i powstają ponownie. Grube włókna składają się głównie z białka miozyny, a cienkie włókna są zbudowane z aktyny. Białko kurczliwe, miozyna, charakteryzuje się wysoką masą cząsteczkową (ponad 440 000).
Cechą miozyny jest to, że posiada obszary o aktywności enzymatycznej (aktywność ATPazy), która objawia się w obecności Ca2+. Pod wpływem miozyny ATP rozkłada się na ADP i nieorganiczny fosforan (H3PO4). Uwolniona energia jest wykorzystywana do skurczu mięśni.
Aktyna– białko kurczliwe, o niższej masie cząsteczkowej (około 420 000). Może występować w dwóch postaciach: kulistej (G-aktyna) i fibrylarnej (F-aktyna). F-aktyna jest polimerem G-aktyny. F – aktyna – aktywuje ATP – as miozyny, który tworzy siłę napędową powodującą ślizganie się cienkich i grubych włókien względem siebie. Oprócz tych dwóch głównych białek układ kurczliwy zawiera białka regulatorowe zlokalizowane w cienkich (filamentach aktynowych) - tropomiozynę B i troponinę, składające się z trzech podjednostek: J, C i T.
Tropomiozyna B ma nitkowatą strukturę helikalną i znajduje się w rowku helikalnego łańcucha F-aktyny. Troponina jest związana z tropomiozyną B i może tworzyć kompleksy z aktyną i miozyną.
Kompleks tropomiozyny B-troponiny nazywany jest białkiem relaksacyjnym, ponieważ jest związany z procesem relaksacji skurczonych włókienek. Z cienkich włókien wyizolowano jeszcze dwa białka: i – aktyna, które najwyraźniej są białkami wzmacniającymi złożoną strukturę cienkich włókien. W przybliżeniu miofibryla zawiera miozynę, aktynę, tropomiozynę i troponinę w stosunku do całkowitego białka odpowiednio 55, 25, 15 i 5%. Warto zwrócić uwagę na dwa inne białka mięśniowe: miostromina I mioglobina. Miostrominy stanowią podstawę zrębu mięśniowego; są to trudno rozpuszczalne białka, których nie można wyekstrahować z mięśni za pomocą roztworów soli. Zrębek mięśniowy charakteryzuje się elastycznością, która jest niezbędna do rozluźnienia mięśni po skurczu. Mioglobina- białko zawierające żelazo i podobne pod względem struktury i funkcji do białka erytrocytów - hemoglobiny. Ma znacznie większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina i gromadząc tlen dostarczany przez krew, służy jako rezerwowy zbiornik tlenu w mięśniach.
Spośród substancji niebiałkowych, oprócz ATP, należy przede wszystkim zwrócić uwagę fosforan kreatyny(KF) i glikogen. CP to pierwsza potężna rezerwa resyntezy (odzyskiwania) ATP, wydawana na skurcze mięśni. Glikogen– główne rezerwowe węglowodanowe źródło energii mięśniowej. Mięśnie zawierają szereg produktów pośrednich metabolizmu węglowodanów: (kwas pirogronowy, kwas mlekowy itp.) oraz dużą liczbę jonów mineralnych. Najwięcej w mięśniach zawiera K+ i PO4--, nieco mniej Na+, Mg++, Ca++, Cl-, Fe3+, SO4--_.
Wewnątrz włókna mięśniowego, pod sarkolemą, znajduje się sarkoplazma – płynny roztwór białka otaczający elementy kurczliwe włókna mięśniowego – miofibryle, a także inne elementy strukturalne – organelle pełniące określoną funkcję. To przede wszystkim - siateczka sarkoplazmatyczna I System T bezpośrednio związane ze skurczem mięśni. Siateczka sarkoplazmatyczna jest bezpośrednio powiązany ze skurczem i rozkurczem mięśni, regulując uwalnianie jego pierwiastków i transport zwrotny Ca2+ we włóknie mięśniowym. Układ T przekazuje zmianę potencjału elektrycznego błony powierzchniowej do elementów siateczki, co prowadzi do uwolnienia jonów Ca, które przedostają się do włókienek i uruchamiają proces skurczu mięśni. Mitochondria - zawierają enzymy procesów oksydacyjnych, które wytwarzają główne źródło energii do skurczu mięśni - ATP.
Skurcz mięśnia opiera się na podłużnym ruchu włókien miozyny i aktyny względem siebie, bez zmiany długości samych włókien. Połączenie między włóknami odbywa się za pomocą „mostków krzyżowych” - głów miozyny wystających z powierzchni włókna miozyny i zdolnych do interakcji z aktyną. Bodźcem do włączenia złożonego mechanizmu skurczu mięśnia jest impuls nerwowy przekazywany do komórki mięśniowej przez nerw ruchowy, szybko rozprzestrzeniający się przez sarkolemę i powodujący uwolnienie acetylocholiny na końcu nerwu ruchowego (synapsy), pośrednika chemicznego (mediator) w przekazywaniu pobudzenia nerwowego. Uwolnienie acetylocholiny na powierzchnię błony komórkowej powoduje powstanie różnicy potencjałów pomiędzy jej powierzchnią zewnętrzną i wewnętrzną, związaną ze zmianą jej przepuszczalności dla jonów Na+ i K+. W momencie depolaryzacji sarkolemy depolaryzacji ulega również układ T komórki mięśniowej. Ponieważ układ T styka się ze wszystkimi włókienkami włókna, impuls elektryczny rozchodzi się jednocześnie do wszystkich jego sarkomerów. Zmiany w układzie T są natychmiast przenoszone na ściśle przylegające do niego błony siateczki, powodując wzrost ich przepuszczalności, co skutkuje uwolnieniem wapnia do sarkoplazmy i miofibryli. Skurcz występuje, gdy stężenie Ca2+ w przestrzeni pomiędzy włóknami aktynowymi i miozynowymi wzrasta do 10-5 M.
Jony Ca2+ przyłączają się do troponiny C (kalmoduliny), co pociąga za sobą zmianę konformacji całego kompleksu; tropomiozyna odchyla się od głowy miozyny o około 20°, otwierając centra aktywne aktyny mogące łączyć się z miozyną (naładowaną energią ATP i zlokalizowaną w kompleksie z ADP i Fn w obecności Mg++), tworząc kompleks aktomiozyny.
Zmienia się konformacja kulistej części cząsteczki miozyny (głowy), która odchyla się pod pewnym kątem, około 45° od kierunku osi włókna miozyny i przesuwa za nią cienkie włókno aktynowe: następuje skurcz. Zmiana konformacyjna miozyny prowadzi do hydrolizy ATP pod wpływem jej ATPazy. Do pożywki uwalniane są ADP i grupy fosforanowe. Ich miejsce zajmuje inna cząsteczka ATP. W efekcie zostaje przywrócony stan pierwotny i cykl pracy można powtórzyć. Częstotliwość cyklu pracy i jego czas trwania zależą od stężenia Ca2+ i obecności ATP.
Po ustaniu impulsu ruchowego następuje odwrotny transport jonów Ca2+ do siateczki sarkoplazmatycznej, jego stężenie pomiędzy włóknami aktynowymi i miozynowymi spada poniżej 10-7 M, a włókna mięśniowe tracą zdolność do tworzenia aktomiozyny, skracają się i rozwijają napięcie ciągnące w mięśniach obecność ATP.
Mięsień się rozluźnia. Transport zwrotny Ca2+ odbywa się przy wykorzystaniu energii uzyskanej z rozkładu ATP przez enzym Ca2+ – ATPazę. Przeniesienie każdego jonu Ca2+ wymaga 2 cząsteczek ATP. Zatem energia do skurczu i relaksacji jest dostarczana przez dostawę ATP. W związku z tym rezerwy ATP muszą być stale odnawiane pomiędzy skurczami. Mięśnie posiadają bardzo silne i wyrafinowane mechanizmy uzupełniania (resyntezy) zużytego ATP i utrzymywania jego stężenia na wymaganym, optymalnym poziomie, aby zapewnić pracę o różnym czasie trwania i mocy.
Temu celowi, wraz z wysokim początkowym ATP, służy wysoka aktywność enzymów oddechowych i zdolność mięśnia do wielokrotnego zwiększania poziomu procesu oksydacyjnego w stosunkowo krótkim czasie (1-3 minuty). Zwiększone ukrwienie mięśni podczas pracy zwiększa przepływ tlenu i składników odżywczych.
W początkowym okresie można stosować tlen związany z mioglobiną. Możliwość resyntezy ATP zapewniają także wewnętrzne mechanizmy komórki – wysoki poziom fosforanu kreatyny, a także wysokie stężenie glikogenu i aktywność enzymów glikolitycznych.

Zwierzęta i ludzie mają dwa główne typy mięśni:

prążkowane (przymocowane do kości, tj. do szkieletu, a zatem nazywane także szkieletowymi; wydzielają także mięsień sercowy, który ma swoje własne cechy);
gładkie (mięśnie ścian narządów pustych i skóry).

Struktura komórek mięśniowych

Mięsień poprzecznie prążkowany składa się z licznych wydłużonych komórek mięśniowych. Nerwy ruchowe wchodzą do włókna mięśniowego w różnych punktach i przekazują do niego impuls elektryczny, powodując skurcz. Włókno mięśniowe jest zwykle uważane za wielojądrzastą komórkę o olbrzymich rozmiarach, pokrytą elastyczną błoną - sarkolemą. Średnica funkcjonalnie dojrzałego włókna mięśnia prążkowanego wynosi zwykle od 10 do 100 µm, a długość włókna często odpowiada długości mięśnia.

W sarkoplazmie włókien mięśniowych znajduje się wiele struktur: mitochondria, mikrosomy, rybosomy, kanaliki i cysterny siateczki sarkoplazmatycznej, różne wakuole, grudki glikogenu i wtrącenia lipidowe, które pełnią rolę rezerwowych materiałów energetycznych itp.

W każdym włóknie mięśniowym w półpłynnym sarkoplazmie na całej długości włókna znajduje się, często w postaci wiązek, wiele nitkowatych formacji - miofibryli (ich grubość jest zwykle mniejsza niż 1 mikron), które podobnie jak całe włókno jako całość ma poprzeczne prążki. Poprzeczne prążkowanie włókna, zależne od optycznej niejednorodności substancji białkowych zlokalizowanych we wszystkich miofibrylach na tym samym poziomie, można łatwo wykryć podczas badania włókien mięśni szkieletowych w mikroskopie polaryzacyjnym lub z kontrastem fazowym (ryc. 2).

Powtarzającym się elementem prążkowanej miofibryli jest sarkomer - odcinek miofibryli, którego granice są wąskimi 2-liniami. Każda miofibryla składa się z kilkuset sarkomerów. Średnia długość sarkomerów wynosi 2,5–3,0 µm. W środku sarkomera znajduje się strefa o długości 1,5-1,6 µm, ciemna w mikroskopie z kontrastem fazowym. W świetle spolaryzowanym wykazuje silną dwójłomność. Strefa ta jest zwykle nazywana dyskiem A (dysk anizotropowy). W środku krążka A znajduje się linia M, którą można zaobserwować jedynie pod mikroskopem elektronowym. Środkową część dysku A zajmuje strefa H o słabszej dwójłomności. Wreszcie istnieją dyski izotropowe, zwane dyskami I, o bardzo słabej dwójłomności. W mikroskopie z kontrastem fazowym wydają się jaśniejsze niż krążki A. Długość krążków I wynosi około 1 µm. Każdy z nich jest podzielony na dwie równe połowy membraną Z, czyli linią Z. Według współczesnych koncepcji krążki A zawierają grube włókna, składające się głównie z białka miozyny i cienkie włókna, zwykle składające się z drugiego składnika układu aktomiozyny, białka aktyny. Cienkie (aktynowe) włókna rozpoczynają się w każdym sarkomerze na linii Z, rozciągają się przez krążek I, wnikają do krążka A i są przerywane w obszarze strefy H.

Ryż. 2. Zdjęcie mikroslajdu tkanki mięśni poprzecznie prążkowanych

Ryż. 3. Schemat budowy sarkomeru

Badając cienkie przekroje mięśni pod mikroskopem elektronowym odkryto, że nici białkowe są ściśle uporządkowane. Grube włókna o średnicy 12-16 nm i długości około 1,5 µm ułożone są w kształcie sześciokąta o średnicy 40-50 nm i rozciągają się na całej powierzchni krążka A. Pomiędzy tymi grubymi włóknami znajdują się cienkie włókna o średnicy średnica 8 nm, rozciągająca się od linii 2 na odległość około 1 µm (ryc. 3). Badanie mięśnia w stanie skurczu wykazało, że dyski prawie w nim znikają, a obszar nakładania się grubych i cienkich włókien wzrasta (w mięśniu szkieletowym w stanie skurczu sarkomer ulega skróceniu do 1,7-1,8 µm).

Zgodnie z modelem zaproponowanym przez E. Huxleya i R. Niedergerke oraz H. Huxleya i J. Hensona, podczas kurczenia się miofibryli jeden układ włókien przenika do drugiego, czyli włókna zaczynają się po sobie ślizgać, co jest przyczyna skrótów mięśniowych.

Zstruktura i skurcz włókien mięśniowych.

Skurcz mięśni w żywym organizmie jest procesem mechanochemicznym. Współczesna nauka uważa ją za najdoskonalszą formę mobilności biologicznej. Obiekty biologiczne „wykształciły” skurcz włókien mięśniowych jako sposób poruszania się w przestrzeni (co znacznie rozszerzyło ich możliwości życiowe).

Skurcz mięśnia poprzedzony jest fazą napięcia, która jest efektem pracy wykonywanej poprzez bezpośrednie i z dobrą wydajnością (30-50%) zamianę energii chemicznej na energię mechaniczną. Nagromadzenie energii potencjalnej w fazie napięcia wprowadza mięsień w stan możliwego, ale jeszcze nie zrealizowanego, skurczu.

Zwierzęta i ludzie (a ludzie uważają, że zostało to już dobrze zbadane) dwa główne typy mięśni: prążkowane i gładkie. Mięśnie prążkowane lub szkieletowe są przyczepione do kości (z wyjątkiem włókien poprzecznie prążkowanych mięśnia sercowego, które różnią się składem od mięśni szkieletowych). Gładki mięśnie wspierają tkanki narządów wewnętrznych i skórę oraz tworzą mięśnie ścian naczyń krwionośnych, a także jelit.

W biochemii sportu studiują mięśnie szkieletowe, „szczególnie odpowiedzialny” za wyniki sportowe.

Mięsień (jako makroformacja należąca do makroobiektu) składa się z jednostki włókna mięśniowe(mikroformacje). W mięśniu jest ich tysiące, dlatego wysiłek mięśni jest wartością integralną, która sumuje skurcze wielu pojedynczych włókien. Istnieją trzy rodzaje włókien mięśniowych: biały szybkokurczliwy , mediator I czerwony wolnokurczliwy. Rodzaje włókien różnią się mechanizmem dostarczania energii i są kontrolowane przez różne neurony ruchowe. Rodzaje mięśni różnią się stosunkiem typów włókien.

Oddzielne włókno mięśniowe - nitkowata formacja bezkomórkowa - simplast. Symplast „nie wygląda jak komórka”: ma silnie wydłużony kształt, o długości od 0,1 do 2-3 cm, w mięśniu sartorius do 12 cm i grubości od 0,01 do 0,2 mm. Symplast jest otoczony powłoką - sarkolemma, do powierzchni, do której zbliżają się zakończenia kilku nerwów ruchowych. Sarkolemma to dwuwarstwowa membrana lipoproteinowa (o grubości 10 nm) wzmocniona siecią włókien kolagenowych. Kiedy rozluźniają się po skurczu, przywracają symplastowi pierwotny kształt (ryc. 4).

Ryż. 4. Indywidualne włókno mięśniowe.

Na zewnętrznej powierzchni błony sarkolemowej zawsze utrzymuje się potencjał elektryczny błony, nawet w spoczynku wynoszący 90-100 mV. Obecność potencjału jest warunkiem koniecznym do kontrolowania włókien mięśniowych (jak akumulator samochodowy). Potencjał powstaje w wyniku aktywnego (czyli przy wydatku energii - ATP) przenoszenia substancji przez membranę i jej selektywnej przepuszczalności (zgodnie z zasadą „kogo chcę, wpuszczę lub wypuszczę” ). Dlatego wewnątrz simplastu niektóre jony i cząsteczki gromadzą się w wyższych stężeniach niż na zewnątrz.

Sarkolemma jest dobrze przepuszczalna dla jonów K+ - gromadzą się one wewnątrz, a jony Na+ są usuwane na zewnątrz. Odpowiednio stężenie jonów Na + w płynie międzykomórkowym jest większe niż stężenie jonów K + wewnątrz symplastu. Przesunięcie pH w stronę kwaśną (na przykład podczas tworzenia kwasu mlekowego) zwiększa przepuszczalność sarkolemy dla substancji wielkocząsteczkowych (kwasy tłuszczowe, białka, polisacharydy), które normalnie przez nią nie przechodzą. Substancje o niskiej masie cząsteczkowej (glukoza, kwas mlekowy i pirogronowy, ciała ketonowe, aminokwasy, krótkie peptydy) łatwo przenikają (dyfundują) przez membranę.

Wewnętrzna zawartość simplast – sarkoplazma– Jest to koloidalna struktura białkowa (konsystencja przypomina galaretkę). W stanie zawieszonym zawiera wtrącenia glikogenu, kropelki tłuszczu, a także „wbudowane” w niego różne cząstki subkomórkowe: jądra, mitochondria, miofibryle, rybosomy i inne.

Skurczowy „mechanizm” wewnątrz symplastu – miofibryle. Są to cienkie (Ř 1 – 2 mikrony) włókna mięśniowe, długie – prawie równe długości włókna mięśniowego. Ustalono, że w symplastach nietrenowanych mięśni miofibryle są rozmieszczone nie w sposób uporządkowany, wzdłuż symplastu, ale z rozproszeniem i odchyleniami, a w wytrenowanych miofibryle są zorientowane wzdłuż osi podłużnej i są również pogrupowane w wiązki, jak w linach. (Podczas przędzenia włókien sztucznych i syntetycznych makrocząsteczki polimeru nie są początkowo rozmieszczone ściśle wzdłuż włókna i podobnie jak sportowcy są „uporczywie trenowane” – odpowiednio zorientowane – wzdłuż osi włókien, poprzez wielokrotne przewijanie: patrz długi warsztaty w ZIV i Khimvolokno).

Pod mikroskopem świetlnym można zaobserwować, że miofibryle są rzeczywiście „prążkowane”. Naprzemiennie jasne i ciemne obszary - dyski. Ciemne felgi A Białka (anizotropowe) zawierają więcej niż tylko dyski świetlne I (izotropowy). Dyski świetlne przecięte membranami Z (telofragmy) i odcinek miofibryli pomiędzy dwoma Z - zwane membranami sarkomer. Miofibryle składają się z 1000 – 1200 sarkomerów (ryc. 5).

Skurcz włókna mięśniowego jako całości składa się z pojedynczych skurczów sarkomery. Zaciskając każdy z osobna, sarkomery razem tworzą integralną siłę i wykonują pracę mechaniczną w celu skurczu mięśnia.

Długość sarkomera waha się od 1,8 µm w spoczynku do 1,5 µm w umiarkowanym skurczu i do 1 µm podczas pełnego skurczu. Dyski sarkomerów, ciemne i jasne, zawierają protofibryle (miofilamenty) - białkowe struktury nitkowate. Występują w dwóch rodzajach: grube (Ř – 11 – 14 nm, długość – 1500 nm) i cienkie (Ř – 4 – 6 nm, długość – 1000 nm).

Ryż. 5. Obszar miofibryli.

Lekkie koła ( I ) składają się tylko z cienkich protofibryli i ciemnych dysków ( A ) – z protofibryli dwóch typów: cienkich, połączonych ze sobą błoną i grubych, skupionych w osobnej strefie ( H ).

Kiedy sarkomer się kurczy, długość ciemnego dysku ( A ) nie zmienia się, a długość dysku świetlnego ( I ) maleje, gdy cienkie protofibryle (jasne dyski) przemieszczają się do przestrzeni pomiędzy grubymi (ciemnymi dyskami). Na powierzchni protofibryli występują specjalne narośla - zrosty (o grubości około 3 nm). W „pozycji roboczej” tworzą połączenie (mostki krzyżowe) pomiędzy grubymi i cienkimi nitkami protofibryli (ryc. 6). Podczas kontraktowania Z -błony opierają się o końce grubych protofibryli, a cienkie protofibryle mogą nawet owijać się wokół grubych protofibryli. Podczas superskurczu końce cienkich włókien w środku sarkomera są zwinięte, a końce grubych protofibryli ulegają zmiażdżeniu.

Ryż. 6. Tworzenie zrostów pomiędzy aktyną i miozyną.

Dostarczenie energii do włókien mięśniowych odbywa się za pomocą siateczka sarkoplazmatyczna(znany jako - siateczka sarkoplazmatyczna) – układy rur podłużnych i poprzecznych, membran, pęcherzyków, przedziałów.

W siateczce sarkoplazmatycznej różne procesy biochemiczne zachodzą w sposób zorganizowany i kontrolowany, sieć obejmuje wszystko razem i każdą miofibrylę z osobna. Siateczka zawiera rybosomy, przeprowadzają syntezę białek, a mitochondria - „komórkowe stacje energetyczne” (zgodnie z definicją w podręczniku szkolnym). Faktycznie mitochondria osadzone pomiędzy miofibrylami, co stwarza optymalne warunki zaopatrzenia w energię procesu skurczu mięśni. Ustalono, że w trenowanych mięśniach liczba mitochondriów jest większa niż w tych samych nietrenowanych mięśniach.

Skład chemiczny mięśni.

Woda z pozostawia 70 - 80% masy mięśniowej.

Wiewiórki. Białka stanowią od 17 do 21% masy mięśni: około 40% wszystkich białek mięśniowych koncentruje się w miofibrylach, 30% w sarkoplazmie, 14% w mitochondriach, 15% w sarkolemie, reszta w jądrach i innych organellach komórkowych.

Tkanka mięśniowa zawiera enzymy białka miogenne grupy, mioalbumina– białko rezerwowe (jego zawartość stopniowo maleje wraz z wiekiem), białko czerwone mioglobina– chromoproteina (nazywana jest hemoglobiną mięśniową, wiąże więcej tlenu niż hemoglobina we krwi), a także globuliny, białka miofibrylarne. Ponad połowa białek miofibrylarnych to białka miozyna, około ćwierć - aktyna reszta to tropomiozyna, troponina, α- i β-aktyniny, enzymy fosfokinaza kreatynowa, deaminaza i inne. Tkanka mięśniowa zawiera jądrowywiewiórki– nukleoproteiny, białka mitochondrialne. W białkach zrąb, oplatająca tkanka mięśniowa - główna część - kolagen I elastyna sarkolemy, a także miostrominy (związane z Z -membrany).

Wwstępnie rozpuszczalne związki azotu. Ludzkie mięśnie szkieletowe zawierają różne rozpuszczalne w wodzie związki azotu: ATP, od 0,25 do 0,4%, fosforan kreatyny (CrP)– od 0,4 do 1% (w miarę treningu jego ilość wzrasta), produktami ich rozkładu są ADP, AMP, kreatyna. Ponadto mięśnie zawierają dipeptyd karnozyna, około 0,1 – 0,3%, bierze udział w przywracaniu sprawności mięśni w czasie zmęczenia; karnityna, odpowiedzialny za transport kwasów tłuszczowych przez błony komórkowe; aminokwasy, a wśród nich dominuje glutamina (czy to wyjaśnia zastosowanie glutaminianu sodu, przeczytaj skład przypraw, aby nadać potrawom smak mięsa); zasady purynowe, mocznik i amoniak. Mięśnie szkieletowe zawierają również około 1,5% fosfatydy, które biorą udział w oddychaniu tkankowym.

Nie zawiera azotu znajomości. Mięśnie zawierają węglowodany, glikogen i produkty jego przemiany materii, a także tłuszcze, cholesterol, ciała ketonowe i sole mineralne. W zależności od diety i stopnia wytrenowania ilość glikogenu waha się od 0,2 do 3%, natomiast trening zwiększa masę wolnego glikogenu. Tłuszcze zapasowe gromadzą się w mięśniach podczas treningu wytrzymałościowego. Tłuszcz związany z białkami stanowi około 1%, a błony włókien mięśniowych mogą zawierać do 0,2% cholesterolu.

Minerały. Minerały zawarte w tkance mięśniowej stanowią około 1 – 1,5% masy mięśnia i są to głównie sole potasu, sodu, wapnia i magnezu. Jony mineralne takie jak K + , Na + , Mg 2+ , Ca 2+ , Cl - , HP0 4 ~ odgrywają istotną rolę w procesach biochemicznych podczas skurczu mięśni (zawarte są w suplementach „sportowych” i wodzie mineralnej).

Biochemia białek mięśniowych.

Głównym białkiem kurczliwym mięśni jest miozyna odnosi się do białek fibrylarnych (masa cząsteczkowa około 470 000). Ważną cechą miozyny jest zdolność tworzenia kompleksów z cząsteczkami ATP i ADP (co pozwala „pobrać” energię z ATP) oraz z białkiem aktyną (co umożliwia utrzymanie skurczu).

Cząsteczka miozyny ma ładunek ujemny i specyficznie oddziałuje z jonami Ca ++ i Mg ++. Miozyna w obecności jonów Ca++ przyspiesza hydrolizę ATP, dzięki czemu wykazuje działanie enzymatyczne aktywność trifosforanu adenozyny:

miozyna-ATP+H2O → miozyna + ADP + H3PO4 + praca(energia 40 kJ/mol)

Białko miozyny tworzą dwa identyczne, długie polipeptydowe łańcuchy α, skręcone jak podwójna helisa, ryc. 7. Pod wpływem enzymów proteolitycznych cząsteczka miozyny rozpada się na dwie części. Jedna z jego części może wiązać się z aktyną poprzez zrosty, tworząc aktomiozynę. Ta część odpowiada za aktywność trifosfatazy adenozyny, która zależy od pH środowiska, optymalne jest pH 6,0 - 9,5, a także stężenia KCl. Kompleks aktomiozyny rozpada się w obecności ATP, ale przy braku wolnego ATP jest stabilny. Druga część cząsteczki miozyny również składa się z dwóch skręconych helis, które dzięki ładunkowi elektrostatycznemu wiążą cząsteczki miozyny w protofibryle.

Ryż. 7. Struktura aktomiozyny.

Drugim najważniejszym białkiem kurczliwym jest aktyna(ryc. 7). Może występować w trzech postaciach: monomerycznej (kulistej), dimerycznej (kulistej) i polimerycznej (fibrylarnej). Monomeryczna aktyna globularna, gdy jej łańcuchy polipeptydowe są ściśle upakowane w zwartą kulistą strukturę, jest powiązana z ATP. Rozszczepiając ATP, monomery aktyny - A tworzą dimery, w tym ADP: A - ADP - A. Polimeryczna aktyna fibrylarna jest podwójną helisą składającą się z dimerów, ryc. 7.

Aktyna globularna w obecności jonów K+ i Mg++ przekształca się w aktynę włóknistą, a w żywych mięśniach dominuje aktyna włóknista.

Miofibryle zawierają znaczną ilość białka tropomiozyna, który składa się z dwóch α-helikalnych łańcuchów polipeptydowych. W spoczynkowych mięśniach tworzy kompleks z aktyną i blokuje jej centra aktywne, ponieważ aktyna jest w stanie związać się z jonami Ca ++, które usuwają tę blokadę.

Na poziomie molekularnym grube i cienkie protofibryle sarkomerów oddziałują elektrostatycznie, ponieważ mają specjalne obszary - wyrostki i wypukłości - w których powstaje ładunek. W obszarze dysku A grube protofibryle zbudowane są z wiązki zorientowanych podłużnie cząsteczek miozyny, cienkie protofibryle są ułożone promieniście wokół grubych, tworząc strukturę podobną do kabla wielożyłowego. W centralnym paśmie M grubych protofibryli cząsteczki miozyny są połączone „ogonami” i wystającymi „głowami” - narośla są skierowane w różnych kierunkach i rozmieszczone wzdłuż regularnych linii spiralnych. Faktycznie, naprzeciw nich, we włóknistych spiralach aktynowych, w pewnej odległości od siebie, wystają także monomeryczne globule aktynowe. Każdy występ ma ośrodek aktywny, dzięki czemu możliwe jest tworzenie zrostów z miozyną. Błony Z sarkomerów (podobnie jak naprzemienne cokoły) utrzymują razem cienkie protofibryle.

Biochemia skurczu i relaksacji.

Cykliczne reakcje biochemiczne zachodzące w mięśniu podczas skurczu zapewniają powtarzające się tworzenie i niszczenie zrostów między „głowami” - przerostami cząsteczek miozyny grubych protofibryli i występami - aktywnymi centrami cienkich protofibryli. Praca polegająca na tworzeniu zrostów i przesuwaniu włókna aktynowego wzdłuż włókna miozynowego wymaga zarówno precyzyjnej kontroli, jak i znacznych nakładów energetycznych. W rzeczywistości w momencie skurczu włókna tworzy się około 300 zrostów na minutę w każdym aktywnym centrum - występie.

Jak zauważyliśmy wcześniej, tylko energia ATP może zostać bezpośrednio zamieniona na pracę mechaniczną skurczu mięśni. ATP hydrolizowany przez centrum enzymatyczne miozyny tworzy kompleks z całym białkiem miozyny. W kompleksie ATP-miozyna nasycona energią miozyna zmienia swoją strukturę, a wraz z nią zewnętrzne „wymiary” i w ten sposób wykonuje pracę mechaniczną, skracając wzrost włókna miozynowego.

W mięśniach spoczynkowych miozyna jest nadal związana z ATP, ale poprzez jony Mg++ bez hydrolitycznego rozszczepienia ATP. Powstawaniu zrostów pomiędzy miozyną i aktyną w spoczynku zapobiega kompleks tropomiozyny z troponiną, który blokuje centra aktywne aktyny. Blokada zostaje utrzymana i ATP nie ulega rozkładowi, podczas gdy jony Ca++ są związane. Kiedy impuls nerwowy dociera do włókna mięśniowego, zostaje uwolniony nadajnik impulsów– neurohormon acetylocholina. Jony Na+ neutralizują ładunek ujemny na wewnętrznej powierzchni sarkolemy i powodują jego depolaryzację. W tym przypadku uwalniane są jony Ca++, które wiążą się z troponiną. Z kolei troponina traci swój ładunek, powodując odblokowanie ośrodków aktywnych – występów włókien aktynowych – i powstanie zrostów pomiędzy aktyną i miozyną (ponieważ odpychanie elektrostatyczne cienkich i grubych protofibryli zostało już usunięte). Teraz, w obecności Ca++, ATP oddziałuje z centrum aktywności enzymatycznej miozyny i ulega rozszczepieniu, a energia kompleksu transformującego zostaje wykorzystana do zmniejszenia adhezji. Opisany powyżej łańcuch zdarzeń molekularnych przypomina prąd elektryczny ładujący mikrokondensator; jego energia elektryczna jest natychmiast zamieniana na miejscu na pracę mechaniczną i wymaga ponownego naładowania (jeśli chcesz iść dalej).

Po zerwaniu kleju ATP nie ulega rozszczepieniu, ale ponownie tworzy kompleks enzym-substrat z miozyną:

M–A + ATP -----> M – ATP + A Lub

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

Jeśli w tym momencie nadejdzie nowy impuls nerwowy, wówczas reakcje „ładowania” powtarzają się, a jeśli następny impuls nie nadejdzie, mięsień rozluźnia się. Powrót skurczonego mięśnia po rozluźnieniu do stanu pierwotnego jest zapewniony przez siły sprężyste białek znajdujących się w zrębie mięśniowym. Wysuwając współczesne hipotezy dotyczące skurczu mięśni, naukowcy sugerują, że w momencie skurczu włókna aktynowe ślizgają się wzdłuż włókien miozynowych, a ich skracanie jest możliwe także na skutek zmian w strukturze przestrzennej białek kurczliwych (zmiany kształtu helisy).

W spoczynku ATP działa plastyfikująco: łącząc się z miozyną, zapobiega tworzeniu się jej zrostów z aktyną. Rozpadając się podczas skurczu mięśni, ATP dostarcza energii do procesu skracania zrostów, a także pracy „pompy wapniowej” – dostarczania jonów Ca++. Rozkład ATP w mięśniach zachodzi z bardzo dużą szybkością: do 10 mikromoli na 1 g mięśnia na minutę. Ponieważ całkowite zapasy ATP w mięśniach są niewielkie (mogą wystarczyć jedynie na 0,5-1 sek. pracy przy maksymalnej mocy), aby zapewnić prawidłową pracę mięśni, ATP musi być odtwarzane w takim samym tempie, w jakim jest rozkładane.

Na tym wykładzie przyjrzymy się budowie oraz procesom skurczu i rozkurczu mięśni szkieletowych, ponieważ są one przedmiotem największego zainteresowania biochemii sportu.

Mechanizm skurcz mięśnia nie została jeszcze w pełni ujawniona.

Co następuje, jest pewne.

1. Źródłem energii potrzebnej do skurczu mięśni są cząsteczki ATP.

2. Hydroliza ATP jest katalizowana podczas skurczu mięśni przez miozynę, która ma działanie enzymatyczne.

3. Mechanizmem wyzwalającym skurcz mięśni jest wzrost stężenia jonów wapnia w sarkoplazmie miocytów, spowodowany impulsem nerwowo-motorycznym.

4. Podczas skurczu mięśni powstają mostki krzyżowe lub zrosty pomiędzy cienkimi i grubymi pasmami miofibryli.

5. Podczas skurczu mięśnia cienkie włókna ślizgają się po grubych włóknach, co prowadzi do skrócenia miofibryli i całego włókna mięśniowego.

Hipotez wyjaśniających mechanizm skurczu mięśni jest wiele, jednak najbardziej uzasadnioną jest tzw hipoteza (teoria) „przesuwających się nici” lub „hipoteza wiosłowania”.

W spoczynkowym mięśniu cienkie i grube włókna są w stanie oddzielonym.

Pod wpływem impulsu nerwowego jony wapnia opuszczają cysterny siateczki sarkoplazmatycznej i przyłączają się do białka cienkiego włókna, troponiny. Białko to zmienia swoją konfigurację i zmienia konfigurację aktyny. W rezultacie powstaje mostek krzyżowy pomiędzy aktyną cienkich włókien i miozyną grubych włókien. Zwiększa to aktywność ATPazy miozyny. Miozyna rozkłada ATP i dzięki uwolnionej energii głowa miozyny obraca się jak zawias lub wiosło łodzi, co prowadzi do zsuwania się włókien mięśniowych ku sobie.

Każdy cykl skurczu zużywa 1 cząsteczkę ATP.

Skurcz mięśni opiera się na dwóch procesach:

Spiralne zwijanie białek kurczliwych;

Cyklicznie powtarzające się tworzenie i dysocjacja kompleksu pomiędzy łańcuchem miozyny i aktyną.

Skurcz mięśnia inicjowany jest przez przybycie potencjału czynnościowego do płytki końcowej nerwu ruchowego, gdzie uwalniany jest neurohormon acetylocholina, którego zadaniem jest przekazywanie impulsów. Po pierwsze, acetylocholina oddziałuje z receptorami acetylocholiny, powodując propagację potencjału czynnościowego wzdłuż sarkolemy. Wszystko to powoduje wzrost przepuszczalności sarkolemy dla kationów Na+, które przedostają się do włókna mięśniowego, neutralizując ładunek ujemny na wewnętrznej powierzchni sarkolemy. Z sarkolemą łączą się poprzeczne rurki siateczki sarkoplazmatycznej, przez które rozchodzi się fala wzbudzenia. Z rurek fala wzbudzenia przekazywana jest na błony pęcherzyków i cystern, które oplatają miofibryle w obszarach interakcji włókien aktyny i miozyny. Kiedy sygnał jest przesyłany do cystern siateczki sarkoplazmatycznej, te ostatnie zaczynają uwalniać zawarty w nich Ca 2+. Uwolniony Ca 2+ wiąże się z Tn-C, co powoduje zmiany konformacyjne, które są przekazywane do tropomiozyny, a następnie do aktyny. Wydaje się, że aktyna jest uwalniana z kompleksu ze składnikami cienkich włókien, w których się znajdowała. Następnie aktyna oddziałuje z miozyną, w wyniku czego powstają zrosty, dzięki którym cienkie włókna mogą przemieszczać się wzdłuż grubych.

Rysunek. Mechanizm redukcji: A– stan spoczynku; B– umiarkowana redukcja; V– maksymalna redukcja

Zużycie ATP jest również konieczne do rozluźnienia mięśni. Po ustaniu impulsu motorycznego Ca 2+ przechodzi do cystern siateczki sarkoplazmatycznej. Tn-C traci związany z nią wapń, co powoduje przesunięcia konformacyjne w kompleksie troponina-tropomiozyna, a Tn-I ponownie zamyka centra aktywne aktyny, uniemożliwiając im interakcję z miozyną. Stężenie Ca 2+ w obszarze białek kurczliwych spada poniżej progu, a włókna mięśniowe tracą zdolność do tworzenia aktomiozyny.

W tych warunkach siły sprężyste zrębu, odkształcone w momencie skurczu, przejmują kontrolę i mięsień się rozluźnia. W tym przypadku cienkie nitki są usuwane z przestrzeni pomiędzy grubymi nitkami krążka A, strefy H i krążka I uzyskując pierwotną długość, linie Z oddalają się od siebie na tę samą odległość. Mięsień staje się cieńszy i dłuższy.

Szybkość hydrolizy ATP podczas pracy mięśni jest ogromny: aż 10 mikromoli na 1 g mięśnia w ciągu 1 minuty. Rezerwy ogólne ATP dlatego małe, aby zapewnić normalne funkcjonowanie mięśni ATP należy odnawiać w takim samym tempie, w jakim jest zużywane.

Relaksacja mięśni występuje po ustaniu długotrwałego impulsu nerwowego. Jednocześnie zmniejsza się przepuszczalność ścian zbiorników siateczki sarkoplazmatycznej, a jony wapnia pod działaniem pompy wapniowej, wykorzystując energię ATP, przedostają się do zbiorników. Usunięcie jonów wapnia do zbiorników siateczki po ustaniu impulsu ruchowego wymaga znacznych nakładów energii. Ponieważ usuwanie jonów wapnia następuje w kierunku wyższego stężenia, tj. wbrew gradientowi osmotycznemu, wówczas do usunięcia każdego jonu wapnia zużywane są dwie cząsteczki ATP. Stężenie jonów wapnia w sarkoplazmie szybko spada do poziomu początkowego. Białka ponownie uzyskują konformację charakterystyczną dla stanu spoczynku.

Zatem zarówno proces skurczu mięśni, jak i proces rozkurczu mięśni są procesami aktywnymi, zużywającymi energię w postaci cząsteczek ATP,

Mięśnie gładkie nie mają miofibryli, które składają się z kilkuset sarkomerów. Cienkie włókna są przymocowane do sarkolemy, grube włókna znajdują się wewnątrz włókien. Jony wapnia również odgrywają rolę w skurczu, ale dostają się do mięśnia nie z cystern, ale z substancji zewnątrzkomórkowej, ponieważ mięśnie gładkie nie mają cystern z jonami wapnia. Proces ten jest powolny, dlatego mięśnie gładkie pracują powoli.

To jest interesujące: