heim → Rennbahn Biochemische Mechanismen der Muskelkontraktion und -entspannung. Der Mechanismus der Muskelkontraktion. Regulierung der Muskelkontraktion und -entspannung. Mechanismus der Muskelkontraktionsbiochemie

Biochemische Mechanismen der Muskelkontraktion und -entspannung. Der Mechanismus der Muskelkontraktion. Regulierung der Muskelkontraktion und -entspannung. Mechanismus der Muskelkontraktionsbiochemie

Biochemie der Muskeln und Muskelkontraktion. Der Mechanismus der Muskelkontraktion und -entspannung. Das wichtigste Merkmal der Muskelfunktion besteht darin, dass während des Muskelkontraktionsprozesses eine direkte Umwandlung der chemischen Energie von ATP in die mechanische Energie der Muskelkontraktion stattfindet. Biochemisch unterscheiden sie sich in den Mechanismen der Energiebereitstellung für die Muskelkontraktion.

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Vorlesung 7. Thema: Biochemie der Muskeln und Muskelkontraktion

Fragen:

2. Die Struktur der Myofibrillen.

1. Allgemeine Eigenschaften der Muskeln. Der Aufbau von Muskelzellen.

Das Studium der Muskeln ist der wichtigste Teilbereich der Biochemie, der für die Sportbiochemie von außerordentlicher Bedeutung ist.

Das wichtigste Merkmal der Muskelfunktion besteht darin, dass während des Muskelkontraktionsprozesses die chemische Energie von ATP direkt in die mechanische Energie der Muskelkontraktion umgewandelt wird. Dieses Phänomen hat keine Analogien in der Technologie und ist nur lebenden Organismen eigen.

Bei der Untersuchung der Skelettmuskulatur mit einem Lichtmikroskop wurden in ihnen Querstreifen entdeckt; daher ihr Name gestreift.

Der Skelettmuskel besteht aus einem Sehnenkopf, mit dem der Muskel an einem Knochen beginnt, einem Muskelbauch, bestehend aus Fasern, und einem Sehnenschwanz, mit dem der Muskel an einem anderen Knochen endet (Abb.).

Muskelfaser-Struktureinheit des Muskels. Es gibt drei Arten von Muskelfasern: weiße, schnell zuckende ( VT ), dazwischenliegend ( FR ) und langsames Zucken ( ST ). Biochemisch unterscheiden sie sich in den Mechanismen der Energiebereitstellung für die Muskelkontraktion. Sie werden von verschiedenen Motoneuronen innerviert, was die nicht gleichzeitige Aktivierung der Arbeit und die unterschiedliche Kontraktionsgeschwindigkeit der Fasern bestimmt. Verschiedene Muskeln haben unterschiedliche Kombinationen von Fasertypen.

Muskelfasern

Sehne

Zeichnung. Muskel

Jeder Muskel besteht aus mehreren tausend Muskelfasern, die durch Bindeschichten und die gleiche Membran verbunden sind. Der Muskel ist ein Mehrkomponentenkomplex. Um die Struktur eines Muskels zu verstehen, sollten Sie alle Ebenen seiner Organisation und die Strukturen, aus denen sich seine Zusammensetzung zusammensetzt, untersuchen.

Tiere und Menschen haben zwei Haupttypen von Muskeln:gestreift und glatt, und quergestreifte Muskeln werden in zwei Typen unterteiltSkelett und Herz. Glatte Muskeln sind charakteristisch für innere Organe und Blutgefäße.

Die quergestreifte Muskulatur besteht aus Tausenden von Muskelzellen und -fasern. Die Fasern sind durch Bindegewebsschichten und die gleiche Hülle verbunden Faszie . Muskelfasern Myozyten - sind stark verlängerte, mehrkernige Zellen von Riesengröße von 0,1 bis 10 cm Länge und etwa 0,1 × 0,2 mm Dicke.

Ein Myozyt besteht aus allen wesentlichen Bestandteilen einer Zelle. Ein Merkmal der Muskelfaser ist, dass sich in dieser Zelle eine große Anzahl kontraktiler Elemente befindet Myofibrillen Wie andere Körperzellen enthalten Myozyten einen Kern, und quergestreifte Muskelzellen haben mehrere Kerne, Ribosomen, Mitochondrien, Lysosomen und ein zytoplasmatisches Retikulum.

Zytoplasmatisches Retikulumin diesen Zellen aufgerufenSarkoplasmatisches Retikulum.Es ist über spezielle Röhren, sogenannte T-Tubuli, mit der Zellmembran des Sarkolemms verbunden. Besonders hervorzuheben sind im sarkoplasmatischen Retikulum die sogenannten Zisternen. Sie enthalten eine große Menge an Calciumionen. Mithilfe eines speziellen Enzyms wird Kalzium in die Tanks gepumpt. Dieser Mechanismus wird Kalziumpumpe genannt und ist für die Muskelkontraktion notwendig.

Zytoplasma oder das Sarkoplasma von Myozyten enthält eine große Anzahl von Proteinen. Hier gibt es viele aktive Enzyme, von denen die wichtigsten sindglykolytische Enzyme, Kreatinkinase. Protein ist wichtig Myoglobin, hält Sauerstoff in den Muskeln.

Neben Proteinen enthält das Zytoplasma von Muskelzellen Phosphogene ATP, ADP, AMP und auch Kreatinphosphat, notwendig für den NormalzustandVersorgt den Muskel mit Energie.

Das wichtigste Kohlenhydrat im Muskelgewebe ist Glykogen. Seine Konzentration erreicht 3 %. Freie Glukose kommt im Sarkoplasma in geringen Konzentrationen vor. Akkumuliert sich in der auf Ausdauer trainierten Muskulatur Fett reservieren.

Außen ist das Sarkolemm von Fäden aus Kollagenprotein umgeben. Durch die in der Kollagenhülle entstehenden elastischen Kräfte dehnt sich die Muskelfaser und kehrt in ihren ursprünglichen Zustand zurück.

2. Die Struktur der Myofibrillen.

Kontraktile Elemente Myofibrillen nehmen den größten Teil des Myozytenvolumens ein. In untrainierten Muskeln sind die Myofibrillen verstreut, während sie in trainierten Muskeln zu sogenannten Bündeln zusammengefasst sind Felder von Conheim.

Die mikroskopische Untersuchung der Struktur von Myofibrillen ergab, dass sie einen Durchmesser von etwa 1 μm haben und aus abwechselnd hellen und dunklen Bereichen oder Scheiben bestehen. In Muskelzellen sind Myofibrillen so angeordnet, dass die hellen und dunklen Bereiche benachbarter Myofibrillen zusammenfallen, wodurch eine unter dem Mikroskop sichtbare Querstreifung der gesamten Muskelfaser entsteht.

Durch den Einsatz eines Elektronenmikroskops mit sehr hoher Vergrößerung konnte die Struktur der Myofibrillen entschlüsselt und die Gründe für das Vorhandensein heller und dunkler Bereiche in ihnen ermittelt werden. Es wurde entdeckt, dass Myofibrillen komplexe Strukturen sind, die wiederum aus einer großen Anzahl von Muskelfilamenten geistiger Art aufgebaut sinddick und dünn.Dicke sind mit 15 bzw. 7 nm doppelt so dick wie dünne.

Myofibrillen bestehen aus abwechselnden Bündeln paralleler dicker und dünner Filamente, deren Enden einander überlappen.

Der Abschnitt der Myofibrille, der aus dicken Filamenten und den dazwischen liegenden Enden dünner Filamente besteht, ist doppelbrechend. Unter dem Mikroskop erscheinen diese Bereiche dunkel und werden aufgerufenanisotrope oder dunkle Scheiben (A-Scheiben).

Dünnschnitte bestehen aus dünnen Fäden und sehen leicht aus, da sie nicht doppelbrechend sind und Licht leicht durchlassen. Solche Bereiche werden aufgerufenisotrope oder leichte Scheiben ( I-Scheiben).

Z Z Z

I-Scheibe A-Scheibe

Zeichnung. Schema der Struktur der Myofibrille

In der Mitte ein Bündel dünner Fäden (Scheibe). ICH ) Eine dünne Proteinplatte ist quer angeordnet, die die Position der Muskelfilamente im Raum festlegt und gleichzeitig die Position von A- und ordnet ICH -Scheiben aus vielen Myofibrillen. Diese Platte ist unter dem Mikroskop deutlich sichtbar und heißt Z-Platte oder Z-Linie.

Scheiben A haben einen helleren Streifen in der Mitte, die H-Zone, die von einer dunkleren M-Zone durchschnitten wird.

Der Bereich zwischen benachbarten Z - sogenannte Linien Sarkomer Jede Myofibrille besteht aus mehreren hundert Sarkomeren (bis zu 1000–1200).

Sarkomer

I-Scheibe A-Scheibe I-Scheibe

Zeichnung. Muskelstruktur auf verschiedenen Organisationsebenen: A Muskelfaser; B Lage der Myofibrille im ruhenden Muskel

Jedes Sarkomer umfasst: 1) ein Netzwerk aus Querröhren, die in einem Winkel von 90° zur Längsachse der Faser ausgerichtet sind und mit der Außenfläche der Zelle verbunden sind; 2) sarkoplasmatisches Retikulum, das 8×10 % des Zellvolumens ausmacht; 3) mehrere Mitochondrien.

Scheiben I bestehen nur aus dünnen Filamenten und die Scheiben A bestehen aus zwei Arten von Filamenten. Zone H enthält nur dicke Filamente, Linie Z Hält dünne Fäden zusammen. Zwischen den dicken und dünnen Filamenten gibt es etwa 3 nm dicke Querbrücken (Adhäsionen); Der Abstand zwischen diesen Brücken beträgt 40 nm.

Eine Untersuchung der chemischen Zusammensetzung von Myofibrillen zeigte, dass dünne und dicke Filamente von Proteinen gebildet werden. Das stäbchenförmige Myosinmolekül besteht aus zwei identischen Hauptketten (je 200 kDa) und vier leichten Ketten (je 20 kDa), die Gesamtmasse von Myosin beträgt etwa 500 kDa.

Dicke Filamente bestehen aus Protein Myosin. Diese Proteine bilden eine Doppelhelix mit einem kugelförmigen Kopf am Ende, der an einem sehr langen Stab befestigt ist.Der Stab ist eine doppelsträngige α-helikale Superhelix.

Myosinköpfe verfügen über ATPase-Aktivität, also die Fähigkeit, ATP abzubauen. Der zweite Abschnitt des Myosins sorgt für die Verbindung zwischen dicken und dünnen Filamenten. Die allgemeine Struktur von Myosin ist in der Abbildung dargestellt.

Schwanz

Zeichnung. Schematische Darstellung eines Myosinmoleküls

Dünne Filamente bestehen aus ProteinenAktin, Troponin und Tropomyosin.

In diesem Fall das Hauptprotein Aktin . Es hat zwei wichtige Eigenschaften:

bildet fibrilläres Aktin, das zur schnellen Polymerisation fähig ist;
Aktin ist in der Lage, sich über Querbrücken mit Myosinköpfen zu verbinden.

Aktin wasserlösliches globuläres Protein mit einem Molekulargewicht von 42 kDa; Diese Form von Aktin wird als bezeichnet G -Aktin. In Muskelfasern liegt Aktin in polymerisierter Form vor, die als bezeichnet wird F -Aktin. Dünne Muskelfilamente werden durch doppelsträngige Aktinstrukturen gebildet, die durch nichtkovalente Bindungen miteinander verbunden sind.

Andere dünne Filamentproteine helfen Aktin bei der Erfüllung seiner Funktionen.

Troponin (Tn), dessen Molekulargewicht etwa 76 kDa beträgt. Es handelt sich um ein kugelförmiges Molekül, das aus drei verschiedenen Untereinheiten besteht, die nach ihrer Funktion benannt sind: Tropomyosin-bindend (Tn-T), hemmend (Tn-1) und Calcium-bindend (Tn-C). Jede dünne Filamentkomponente ist mit zwei anderen nichtkovalenten Bindungen verbunden:

F -Actin-Tropomyosin
Tn-1 Tn-T

Im Muskel, wo alle betrachteten Komponenten in einem dünnen Filament zusammengefügt sind (Abb.), blockiert Tropomyosin die Bindung des Myosinkopfes an benachbarte Moleküle des globulären Aktins dünner Filamente ( F-Aktin).

Myosinmoleküle verbinden sich zu Filamenten, die aus etwa 400 stäbchenförmigen Molekülen bestehen, die so miteinander verbunden sind, dass Paare von Myosinmolekülköpfen 14,3 nm voneinander entfernt liegen; sie sind spiralförmig angeordnet (Abb.). Myosinfilamente sind Schwanz an Schwanz verbunden.

Zeichnung. Packung von Myosinmolekülen während der Bildung dicker Filamente

Myosin erfüllt drei biologisch wichtige Funktionen:

Bei physiologischen Werten der Ionenstärke und des pH-Werts bilden Myosinmoleküle spontan eine Faser.

Myosin hat eine katalytische Aktivität, d. h. es ist ein Enzym. Im Jahr 1939 haben V.A. Engelhardt und M.N. Lyubimov entdeckte, dass Myosin die Hydrolyse von ATP katalysieren kann. Diese Reaktion ist eine direkte Quelle freier Energie, die für die Muskelkontraktion notwendig ist.

Myosin bindet die polymerisierte Form von Aktin, dem Hauptproteinbestandteil dünner Myofibrillen. Es ist diese Interaktion, die, wie weiter unten gezeigt wird, eine Schlüsselrolle bei der Muskelkontraktion spielt.

Die Struktur und der Mechanismus der Kontraktion der Skelettmuskulatur.

3. Der Mechanismus der Muskelkontraktion und -entspannung.

Mobilität ist eine charakteristische Eigenschaft aller Lebensformen. Eine gerichtete Bewegung erfolgt während der Divergenz der Chromosomen während der Zellteilung, des aktiven Transports von Molekülen, der Bewegung von Ribosomen während der Proteinsynthese sowie der Kontraktion und Entspannung von Muskeln. Muskelkontraktion ist die fortschrittlichste Form der biologischen Mobilität. Jede Bewegung, auch die Muskelbewegung, basiert auf allgemeinen molekularen Mechanismen.

Beim Menschen gibt es verschiedene Arten von Muskelgewebe. Die Skelettmuskulatur besteht aus quergestreiftem Muskelgewebe (Skelettmuskulatur, die wir willkürlich anspannen können). Glattes Muskelgewebe ist Teil der Muskulatur innerer Organe: Magen-Darm-Trakt, Bronchien, Harnwege, Blutgefäße. Diese Muskeln ziehen sich unwillkürlich zusammen, unabhängig von unserem Bewusstsein.

In diesem Kapitel werden wir uns mit der Struktur und den Prozessen der Kontraktion und Entspannung der Skelettmuskulatur befassen, da diese für die Biochemie des Sports von größtem Interesse sind.

Mechanismus Muskelkontraktionist noch nicht vollständig bekannt gegeben.

Folgendes ist mit Sicherheit bekannt.

1. Die Energiequelle für die Muskelkontraktion sind ATP-Moleküle.

2. Die ATP-Hydrolyse wird während der Muskelkontraktion durch Myosin katalysiert, das eine enzymatische Aktivität besitzt.

3. Der Auslösemechanismus für die Muskelkontraktion ist ein Anstieg der Kalziumionenkonzentration im Sarkoplasma der Myozyten, verursacht durch einen motorischen Nervenimpuls.

4. Während der Muskelkontraktion entstehen Querbrücken oder Verwachsungen zwischen dünnen und dicken Myofibrillensträngen.

5. Bei der Muskelkontraktion gleiten dünne Filamente an dicken Filamenten entlang, was zu einer Verkürzung der Myofibrillen und der gesamten Muskelfaser insgesamt führt.

Es gibt viele Hypothesen, die den Mechanismus der Muskelkontraktion erklären, aber die fundierteste ist die sogenannteHypothese (Theorie) der „Gleitfäden“ oder „Ruderhypothese“.

In einem ruhenden Muskel sind dünne und dicke Filamente getrennt.

Unter dem Einfluss eines Nervenimpulses verlassen Calciumionen die Zisternen des Sarkoplasmatischen Retikulums und heften sich an das dünne Filamentprotein Troponin. Dieses Protein ändert seine Konfiguration und verändert die Konfiguration von Aktin. Dadurch entsteht eine Querbrücke zwischen dem Aktin der dünnen Filamente und dem Myosin der dicken Filamente. Dadurch erhöht sich die ATPase-Aktivität von Myosin. Myosin baut ATP ab und aufgrund der freigesetzten Energie dreht sich der Myosinkopf wie ein Scharnier oder Ruder eines Bootes, was dazu führt, dass Muskelfilamente aufeinander zu gleiten.

Nach einer Drehung werden die Brücken zwischen den Fäden gebrochen. Die ATPase-Aktivität von Myosin nimmt stark ab und die ATP-Hydrolyse stoppt. Mit dem weiteren Eintreffen des Nervenimpulses bilden sich die Querbrücken jedoch erneut, da sich der oben beschriebene Vorgang erneut wiederholt.

Jeder Kontraktionszyklus verbraucht 1 Molekül ATP.

Die Muskelkontraktion basiert auf zwei Prozessen:

helikales Aufrollen kontraktiler Proteine;

zyklisch wiederkehrende Bildung und Dissoziation eines Komplexes zwischen Myosinkette und Aktin.

Die Muskelkontraktion wird durch das Eintreffen eines Aktionspotentials an der Endplatte des motorischen Nervs eingeleitet, wo das Neurohormon Acetylcholin freigesetzt wird, dessen Funktion darin besteht, Impulse zu übertragen. Erstens interagiert Acetylcholin mit Acetylcholinrezeptoren, was zur Ausbreitung eines Aktionspotentials entlang des Sarkolemms führt. All dies führt zu einer Erhöhung der Permeabilität des Sarkolemms für Kationen Na+ , die in die Muskelfaser eindringen und die negative Ladung auf der Innenfläche des Sarkolemms neutralisieren. Mit dem Sarkolemm verbunden sind die Querröhren des Sarkoplasmatischen Retikulums, durch die sich die Anregungswelle ausbreitet. Von den Röhren wird die Erregungswelle auf die Membranen von Vesikeln und Zisternen übertragen, die Myofibrillen in Bereichen umschlingen, in denen Aktin- und Myosinfilamente interagieren. Wenn ein Signal an die Zisternen des Sarkoplasmatischen Retikulums übermittelt wird, beginnen diese, das darin enthaltene Ca freizusetzen 2+ . Veröffentlicht ca 2+ bindet an Tn-C, was zu Konformationsverschiebungen führt, die auf Tropomyosin und dann auf Aktin übertragen werden. Aktin scheint aus dem Komplex mit den Bestandteilen dünner Filamente, in denen es sich befand, freigesetzt zu werden. Als nächstes interagiert Aktin mit Myosin, und das Ergebnis dieser Interaktion ist die Bildung von Adhäsionen, die es den dünnen Filamenten ermöglichen, sich entlang der dicken zu bewegen.

Die Krafterzeugung (Verkürzung) wird durch die Art der Wechselwirkung zwischen Myosin und Aktin bestimmt. Der Myosinstab verfügt über ein bewegliches Scharnier, in dessen Bereich eine Drehung erfolgt, wenn der Kugelkopf des Myosins an einen bestimmten Aktinbereich bindet. Es sind diese Windungen, die gleichzeitig in zahlreichen Interaktionsbereichen zwischen Myosin und Aktin auftreten und den Rückzug der Aktinfilamente (dünne Filamente) in die H-Zone bewirken. Dabei berühren sie sich (bei maximaler Verkürzung) oder überlappen sich sogar, wie in der Abbildung dargestellt.

B
V

Zeichnung. Reduktionsmechanismus: A Ruhezustand; B mäßige Reduktion; V maximale Reduzierung

Die Energie für diesen Prozess wird durch die Hydrolyse von ATP bereitgestellt. Wenn sich ATP am Kopf des Myosinmoleküls anlagert, wo sich das aktive Zentrum der Myosin-ATPase befindet, entsteht keine Verbindung zwischen den dünnen und dicken Filamenten. Das resultierende Calciumkation neutralisiert die negative Ladung von ATP und fördert so die Nähe zum aktiven Zentrum der Myosin-ATPase. Dadurch kommt es zur Myosin-Phosphorylierung, d. h. Myosin wird mit Energie aufgeladen, die zur Bildung von Adhäsionen mit Aktin und zur Vorwärtsbewegung des dünnen Filaments genutzt wird. Nachdem das dünne Filament einen „Schritt“ vorgerückt ist, werden ADP und Phosphorsäure vom Actomyosin-Komplex abgespalten. Anschließend bindet ein neues ATP-Molekül an den Myosinkopf und der gesamte Vorgang wiederholt sich mit dem nächsten Kopf des Myosinmoleküls.

Auch für die Muskelentspannung ist der ATP-Verbrauch notwendig. Nach Beendigung des Motorimpulses Ca 2+ gelangt in die Zisternen des Sarkoplasmatischen Retikulums. Tn-C verliert das damit verbundene Kalzium, was zu Konformationsverschiebungen im Troponin-Tropomyosin-Komplex führt und Tn-C ICH verschließt die aktiven Aktinstellen wieder und macht sie unfähig, mit Myosin zu interagieren. Ca-Konzentration 2+ Im Bereich der kontraktilen Proteine wird die Schwelle unterschritten und die Muskelfasern verlieren die Fähigkeit, Actomyosin zu bilden.

Unter diesen Bedingungen übernehmen die elastischen Kräfte des zum Zeitpunkt der Kontraktion deformierten Stromas die Oberhand und der Muskel entspannt sich. In diesem Fall werden dünne Fäden aus dem Raum zwischen den dicken Fäden von Scheibe A, Zone H und Scheibe extrahiert ICH erhalten ihre ursprüngliche Länge, Linien Z bewegen sich im gleichen Abstand voneinander weg. Der Muskel wird dünner und länger.

Hydrolyserate ATP Bei Muskelarbeit ist es enorm: bis zu 10 Mikromol pro 1 g Muskel in 1 Minute. Allgemeine Reserven ATP daher klein, um eine normale Muskelfunktion zu gewährleisten ATP muss im gleichen Tempo wiederhergestellt werden, in dem es verbraucht wird.

Muskelentspannungtritt nach dem Aufhören eines langfristigen Nervenimpulses auf. Gleichzeitig nimmt die Durchlässigkeit der Wand der Tanks des sarkoplasmatischen Retikulums ab und Calciumionen gelangen unter der Wirkung der Calciumpumpe unter Nutzung der Energie von ATP in die Tanks. Die Konzentration der Calciumionen im Sarkoplasma sinkt schnell auf das Ausgangsniveau und die Proteine nehmen wieder die für den Ruhezustand charakteristische Konformation an.

Somit sind sowohl der Prozess der Muskelkontraktion als auch der Prozess der Muskelentspannung aktive Prozesse, die Energie in Form von ATP-Molekülen verbrauchen.

In der glatten Muskulatur gibt es keine Myofibrillen. Am Sarkolemm sind dünne Fäden befestigt, dicke Fäden befinden sich im Inneren der Fasern. Auch Calciumionen spielen bei der Kontraktion eine Rolle, gelangen aber nicht aus den Zisternen, sondern aus der extrazellulären Substanz in den Muskel, da glatte Muskeln keine Zisternen mit Kalziumionen haben. Dieser Prozess ist langsam und daher arbeiten glatte Muskeln langsam.

Zeichnung. Diagramm der Lage dicker und dünner Fasern in glatten Muskelfasern.

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Kategorie: „Biochemie“. Morphologische Organisation der Skelettmuskulatur. Die Rolle intrazellulärer Strukturen im Leben einer Muskelzelle. Strukturelle Organisation und molekulare Struktur von Myofibrillen. Chemische Zusammensetzung des Muskels. Die Rolle von ATP bei der Kontraktion und Entspannung von Muskelfasern. Der Mechanismus der Muskelkontraktion. Die Abfolge chemischer Reaktionen in einem Muskel während seiner Kontraktion. Muskelentspannung.

Die spezifische Funktion der Muskeln besteht darin, motorische Funktionen bereitzustellen – Kontraktion und Entspannung. Im Zusammenhang mit der Erfüllung dieser wichtigen Funktion weist die Struktur der Muskelzelle und ihre chemische Zusammensetzung eine Reihe spezifischer Merkmale auf.
70–80 % der Muskelmasse bestehen aus Wasser, 20–26 % aus Trockenrückständen.
Charakteristisch für die Muskulatur ist ein hoher Proteingehalt von 16,5-20,9 %. Dies liegt daran, dass Muskeln zusätzlich zu den Proteinen, die in anderen Zellen vorkommen, über spezifische kontraktile Proteine verfügen, die 45 % aller Proteine in einer Muskelzelle ausmachen. Die verbleibende Proteinmasse besteht aus sarkoplasmatischen Proteinen (ca. 30 %) und Stromaproteinen (15 % der Gesamtmenge).
Die Skelettmuskulatur besteht aus Faserbündeln, die von einer gemeinsamen Bindehülle, dem Sarkolemm, umgeben sind. In jeder Faser befinden sich etwa hundert oder mehr Myofibrillen, lange spezialisierte Organellen der Muskelzelle, die Kontraktionsfunktionen ausführen. Jede Myofibrille besteht aus mehreren parallelen Fäden, den sogenannten Filamenten zweier Arten – dick und dünn, die sechseckig darin angeordnet sind; Jeder dicke Faden ist von sechs dünnen umgeben. Die strukturelle Verbindung zwischen den Filamenten erfolgt lediglich durch regelmäßig beabstandete „Querbrücken“. Beim Zusammenziehen und Entspannen gleiten die dünnen Filamente an den dicken entlang und verändern ihre Länge nicht. Dabei werden die Bindungen zwischen den beiden Filamentarten zerstört und entstehen neu. Dicke Filamente bestehen hauptsächlich aus dem Protein Myosin, dünne Filamente bestehen aus Aktin. Das kontraktile Protein Myosin zeichnet sich durch ein hohes Molekulargewicht (mehr als 440.000) aus.
Ein Merkmal von Myosin ist, dass es Bereiche mit enzymatischer Aktivität (ATPase-Aktivität) aufweist, die sich in der Anwesenheit von Ca2+ äußert. Unter dem Einfluss von Myosin wird ATP in ADP und anorganisches Phosphat (H3PO4) zerlegt. Die freigesetzte Energie wird zur Muskelkontraktion genutzt.
Aktin– kontraktiles Protein mit einem niedrigeren Molekulargewicht (ca. 420.000). Es kann in zwei Formen vorliegen: kugelförmig (G-Aktin) und fibrillär (F-Aktin). F-Aktin ist ein Polymer von G-Aktin. F – Aktin – aktiviert ATP – Myosin Ace, das eine treibende Kraft erzeugt, die dazu führt, dass dünne und dicke Filamente relativ zueinander gleiten. Zusätzlich zu diesen beiden Hauptproteinen enthält das kontraktile System regulatorische Proteine, die in dünnen (Aktinfilamenten) lokalisiert sind – Tropomyosin B und Troponin, bestehend aus drei Untereinheiten: J, C und T.
Tropomyosin B hat eine filamentöse helikale Struktur und befindet sich in der Furche der helikalen Kette von F-Aktin. Troponin ist mit Tropomyosin B assoziiert und kann mit Aktin und Myosin Komplexe bilden.
Der Tropomyosin-B-Troponin-Komplex wird Entspannungsprotein genannt, da er mit dem Entspannungsprozess der kontrahierten Fibrille verbunden ist. Zwei weitere Proteine wurden aus dünnen Filamenten isoliert: und – Aktin Dabei handelt es sich offenbar um Proteine, die die komplexe Struktur dünner Filamente stärken. Die Myofibrille enthält Myosin, Aktin, Tropomyosin und Troponin im Verhältnis zum Gesamtprotein von jeweils 55, 25, 15 und 5 %. Es gibt zwei weitere erwähnenswerte Muskelproteine: Myostromin Und Myoglobin. Myostromine bilden die Grundlage des Muskelstromas; es handelt sich dabei um schwerlösliche Proteine, die durch Salzlösungen nicht aus dem Muskel extrahiert werden können. Das Muskelstroma verfügt über eine Elastizität, die für die Muskelentspannung nach einer Kontraktion unerlässlich ist. Myoglobin- ein eisenhaltiges Protein, das in Struktur und Funktion dem Protein der Erythrozyten ähnelt - Hämoglobin. Es hat eine deutlich größere Affinität zu Sauerstoff als Hämoglobin und dient durch die Ansammlung des mit dem Blut zugeführten Sauerstoffs als Sauerstoffreservereservoir im Muskel.
Von den Nicht-Protein-Substanzen ist neben ATP vor allem zu erwähnen Kreatinphosphat(KF) und Glykogen. CP ist die erste leistungsstarke Reserve für die Resynthese (Wiederherstellung) von ATP, die für Muskelkontraktionen aufgewendet wird. Glykogen– die wichtigste Kohlenhydratreservequelle für Muskelenergie. Muskeln enthalten eine Reihe von Zwischenprodukten des Kohlenhydratstoffwechsels: (Brenztraubensäure, Milchsäure usw.) und eine große Anzahl an Mineralionen. Der höchste Gehalt im Muskel ist K+ und PO4--, etwas weniger Na +, Mg++, Ca++, Cl-, Fe3+, SO4--_.
Im Inneren der Muskelfaser, unter dem Sarkolemm, befindet sich Sarkoplasma – eine flüssige Proteinlösung, die die kontraktilen Elemente der Muskelfaser – Myofibrillen – sowie andere Strukturkomponenten – Organellen, die eine bestimmte Funktion erfüllen – umgibt. Das ist zunächst einmal - Sarkoplasmatisches Retikulum Und T-System steht in direktem Zusammenhang mit der Muskelkontraktion. Sarkoplasmatisches Retikulum steht in direktem Zusammenhang mit der Muskelkontraktion und -entspannung und reguliert die Freisetzung seiner Elemente und den umgekehrten Transport von Ca2+ in der Muskelfaser. Das T-System überträgt eine Änderung des elektrischen Potentials der Oberflächenmembran auf die Elemente des Retikulums, was zur Freisetzung von Ca-Ionen führt, die in die Fibrillen eindringen und den Prozess der Muskelkontraktion auslösen. Mitochondrien – enthalten Enzyme oxidativer Prozesse, die die Hauptenergiequelle für die Muskelkontraktion produzieren – ATP.
Die Muskelkontraktion basiert auf der Längsbewegung der Myosin- und Aktinfilamente relativ zueinander, ohne dass sich die Länge der Filamente selbst ändert. Die Verbindung zwischen den Filamenten erfolgt über „Kreuzbrücken“ – Myosinköpfe, die aus der Oberfläche des Myosinfilaments herausragen und mit Aktin interagieren können. Der Reiz für die Aktivierung des komplexen Mechanismus der Muskelkontraktion ist ein Nervenimpuls, der vom motorischen Nerv auf die Muskelzelle übertragen wird, sich schnell durch das Sarkolemm ausbreitet und am Ende des motorischen Nervs (Synapse) die Freisetzung von Acetylcholin, einem chemischen Vermittler, bewirkt (Mediator) bei der Übertragung nervöser Erregung. Die Freisetzung von Acetylcholin auf die Oberfläche der Zellmembran erzeugt einen Potentialunterschied zwischen ihrer Außen- und Innenoberfläche, verbunden mit einer Änderung ihrer Permeabilität für Na+- und K+-Ionen. Im Moment der Depolarisation des Sarkolemms wird auch das T-System der Muskelzelle depolarisiert. Da das T-System mit allen Fibrillen der Faser in Kontakt steht, breitet sich der elektrische Impuls gleichzeitig auf alle Sarkomere aus. Veränderungen im T-System werden sofort auf die eng benachbarten Retikulummembranen übertragen, wodurch sich deren Permeabilität erhöht und Kalzium in das Sarkoplasma und die Myofibrillen freigesetzt wird. Eine Kontraktion tritt auf, wenn die Ca2+-Konzentration im Raum zwischen den Aktin- und Myosinfilamenten auf 10-5 M ansteigt.
Ca2+-Ionen verbinden sich mit Troponin C (Calmodulin), was zu einer Konformationsänderung des gesamten Komplexes führt; Tropomyosin weicht um etwa 20° vom Myosinkopf ab und öffnet die aktiven Aktinzentren, die sich mit Myosin verbinden können (mit ATP-Energie geladen und lokalisiert). in einem Komplex mit ADP und Fn in Gegenwart von Mg++) und bildet den Actomyosin-Komplex.
Dabei ändert sich die Konformation des kugelförmigen Teils des Myosinmoleküls (Kopf), der in einem bestimmten Winkel, etwa 45°, von der Richtung der Achse des Myosinfilaments abweicht und das dünne Aktinfilament dahinter verschiebt: Es kommt zur Kontraktion. Eine Konformationsänderung von Myosin führt zur Hydrolyse von ATP unter der Wirkung seiner ATPase. ADP und Phosphatgruppe werden in das Medium abgegeben. An ihre Stelle tritt ein weiteres ATP-Molekül. Dadurch wird der ursprüngliche Zustand wiederhergestellt und der Betriebszyklus kann wiederholt werden. Die Häufigkeit des Arbeitszyklus und seine Dauer werden durch die Ca2+-Konzentration und das Vorhandensein von ATP bestimmt.
Nach dem Aufhören des motorischen Impulses kommt es zum umgekehrten Transport von Ca2+-Ionen in das sarkoplasmatische Retikulum, seine Konzentration zwischen Aktin- und Myosinfilamenten sinkt unter 10-7 M und Muskelfasern verlieren die Fähigkeit, Aktomyosin zu bilden, verkürzen sich und entwickeln Zugspannung im Vorhandensein von ATP.
Der Muskel entspannt sich. Der umgekehrte Transport von Ca2+ erfolgt mithilfe der Energie, die beim Abbau von ATP durch das Enzym Ca2+ - ATPase gewonnen wird. Für die Übertragung jedes Ca2+-Ions sind 2 ATP-Moleküle erforderlich. Somit wird die Energie für Kontraktion und Entspannung durch die Zufuhr von ATP bereitgestellt. Folglich müssen die ATP-Reserven zwischen den Wehen ständig erneuert werden. Muskeln verfügen über sehr leistungsstarke und hochentwickelte Mechanismen, um verbrauchtes ATP wieder aufzufüllen (resynthetisieren) und seine Konzentration auf dem erforderlichen, optimalen Niveau zu halten, um Arbeit unterschiedlicher Dauer und Kraft sicherzustellen.
Dieses Ziel wird zusammen mit dem hohen anfänglichen ATP durch die hohe Aktivität der Atmungsenzyme und die Fähigkeit des Muskels erreicht, das Niveau des oxidativen Prozesses in relativ kurzer Zeit (1-3 Minuten) um ein Vielfaches zu steigern. Eine erhöhte Blutversorgung der Muskeln während der Arbeit erhöht den Sauerstoff- und Nährstofffluss.
In der Anfangsphase kann an Myoglobin gebundener Sauerstoff genutzt werden. Die Möglichkeit der ATP-Resynthese wird auch durch die internen Mechanismen der Zelle gewährleistet – ein hoher Kreatinphosphatspiegel sowie eine hohe Glykogenkonzentration und die Aktivität glykolytischer Enzyme.

Tiere und Menschen haben zwei Haupttypen von Muskeln:

gestreift (an den Knochen, also am Skelett, befestigt und daher auch Skelett genannt; sie scheiden auch den Herzmuskel aus, der seine eigenen Eigenschaften hat);
glatt (Muskeln der Wände von Hohlorganen und Haut).

Der Aufbau von Muskelzellen

Die quergestreifte Muskulatur besteht aus zahlreichen länglichen Muskelzellen. Motorische Nerven dringen an verschiedenen Stellen in die Muskelfaser ein und übertragen dort einen elektrischen Impuls, der eine Kontraktion auslöst. Muskelfasern werden üblicherweise als mehrkernige Zelle von riesiger Größe betrachtet, die mit einer elastischen Membran – dem Sarkolemm – bedeckt ist. Der Durchmesser einer funktionsreifen quergestreiften Muskelfaser liegt normalerweise zwischen 10 und 100 µm, und die Länge der Faser entspricht oft der Länge des Muskels.

Im Sarkoplasma der Muskelfasern finden sich eine Reihe von Strukturen: Mitochondrien, Mikrosomen, Ribosomen, Tubuli und Zisternen des sarkoplasmatischen Retikulums, verschiedene Vakuolen, Glykogenklumpen und Lipideinschlüsse, die als Reserveenergiematerialien dienen usw.

In jeder Muskelfaser befinden sich im halbflüssigen Sarkoplasma entlang der Faserlänge, oft in Form von Bündeln, viele fadenförmige Gebilde – Myofibrillen (ihre Dicke beträgt normalerweise weniger als 1 Mikrometer), die wie das Ganze Die Faser als Ganzes weist Querstreifen auf. Die Querstreifung der Faser, abhängig von der optischen Heterogenität der Proteinsubstanzen, die in allen Myofibrillen auf gleicher Höhe lokalisiert sind, lässt sich bei der Untersuchung der Skelettmuskelfasern im Polarisations- oder Phasenkontrastmikroskop leicht erkennen (Abb. 2).

Das sich wiederholende Element der quergestreiften Myofibrille ist das Sarkomer – ein Abschnitt der Myofibrille, dessen Grenzen schmale 2-Linien sind. Jede Myofibrille besteht aus mehreren hundert Sarkomeren. Die durchschnittliche Sarkomerlänge beträgt 2,5–3,0 µm. In der Mitte des Sarkomers befindet sich eine 1,5-1,6 µm lange Zone, die im Phasenkontrastmikroskop dunkel ist. Im polarisierten Licht weist es eine starke Doppelbrechung auf. Diese Zone wird üblicherweise als Scheibe A (anisotrope Scheibe) bezeichnet. In der Mitte der Scheibe A befindet sich eine Linie M, die nur im Elektronenmikroskop beobachtet werden kann. Der mittlere Teil der Scheibe A wird von der Zone H schwächerer Doppelbrechung eingenommen. Schließlich gibt es isotrope Scheiben oder I-Scheiben mit sehr schwacher Doppelbrechung. Im Phasenkontrastmikroskop erscheinen sie heller als die Scheiben A. Die Länge der Scheiben I beträgt etwa 1 µm. Jeder von ihnen ist durch eine Z-Membran oder Z-Linie in zwei gleiche Hälften geteilt. Nach modernen Konzepten enthalten A-Scheiben dicke Filamente, die hauptsächlich aus dem Myosin-Protein bestehen, und dünne Filamente, die normalerweise aus der zweiten Komponente des Actomyosin-Systems, dem Aktin-Protein, bestehen. Dünne (Aktin-)Filamente beginnen in jedem Sarkomer an der Z-Linie, erstrecken sich durch die Scheibe I, dringen in die Scheibe A ein und werden im Bereich der Zone H unterbrochen.

Reis. 2. Foto eines Mikroobjektträgers aus quergestreiftem Muskelgewebe

Reis. 3. Schema der Struktur des Sarkomers

Bei der Untersuchung dünner Muskelschnitte unter dem Elektronenmikroskop stellte man fest, dass die Proteinfäden streng geordnet waren. Dicke Filamente mit einem Durchmesser von 12–16 nm und einer Länge von ca. 1,5 µm sind in Form eines Sechsecks mit einem Durchmesser von 40–50 nm angeordnet und erstrecken sich über die gesamte Scheibe A. Zwischen diesen dicken Filamenten befinden sich dünne Filamente mit a Durchmesser von 8 nm, der sich von der 2-Linie bis zu einer Entfernung von etwa 1 µm erstreckt (Abb. 3). Eine Untersuchung des Muskels im Kontraktionszustand zeigte, dass die Bandscheiben darin fast verschwinden und der Bereich der Überlappung dicker und dünner Filamente zunimmt (im Skelettmuskel im Kontraktionszustand ist das Sarkomer auf 1,7-1,8 verkürzt). µm).

Nach dem von E. Huxley und R. Niedergerke sowie H. Huxley und J. Henson vorgeschlagenen Modell dringt bei der Kontraktion von Myofibrillen ein Filamentsystem in ein anderes ein, d. h. die Filamente beginnen übereinander zu gleiten, was bedeutet die Ursache für Muskelverkürzungen.

MITStruktur und Kontraktion der Muskelfasern.

Die Muskelkontraktion in einem lebenden System ist ein mechanochemischer Prozess. Die moderne Wissenschaft betrachtet es als die vollkommenste Form der biologischen Mobilität. Biologische Objekte „entwickelten“ die Kontraktion von Muskelfasern als Möglichkeit, sich im Raum zu bewegen (was ihre Lebensmöglichkeiten erheblich erweiterte).

Der Muskelkontraktion geht eine Spannungsphase voraus, die das Ergebnis der Arbeit ist, bei der chemische Energie direkt und mit gutem Wirkungsgrad (30-50 %) in mechanische Energie umgewandelt wird. Die Ansammlung potenzieller Energie in der Spannungsphase bringt den Muskel in einen Zustand möglicher, aber noch nicht realisierter Kontraktion.

Tiere und Menschen haben (und die Menschen glauben, dass sie bereits gut untersucht wurden) zwei Haupttypen von Muskeln: gestreift und glatt. Gestreifte Muskeln oder Skelettmuskeln sind an Knochen befestigt (mit Ausnahme der quergestreiften Fasern des Herzmuskels, die sich in ihrer Zusammensetzung von den Skelettmuskeln unterscheiden). Glatt Muskeln unterstützen das Gewebe der inneren Organe und der Haut und bilden die Muskeln der Wände der Blutgefäße sowie des Darms.

Sie studieren die Biochemie des Sports Skelettmuskeln, „speziell verantwortlich“ für Sportergebnisse.

Ein Muskel (als zu einem Makroobjekt gehörende Makroformation) besteht aus einzelnen Muskelfasern(Mikroformationen). Davon gibt es Tausende in einem Muskel; dementsprechend ist die Muskelanstrengung ein integraler Wert, der die Kontraktionen vieler einzelner Fasern aufsummiert. Es gibt drei Arten von Muskelfasern: Weiß schnell zuckend , dazwischenliegend Und Rot langsames Zittern. Fasertypen unterscheiden sich im Mechanismus ihrer Energieversorgung und werden von unterschiedlichen Motoneuronen gesteuert. Muskeltypen unterscheiden sich im Verhältnis der Fasertypen.

Eine separate Muskelfaser – ein fadenförmiges azelluläres Gebilde – simplast. Der Symplast „sieht nicht aus wie eine Zelle“: Er hat eine stark verlängerte Form mit einer Länge von 0,1 bis 2-3 cm, im Sartorius-Muskel bis zu 12 cm, und einer Dicke von 0,01 bis 0,2 mm. Der Symplast ist von einer Hülle umgeben - Sarkolemma, an deren Oberfläche sich die Enden mehrerer motorischer Nerven nähern. Sarcolemma ist eine zweischichtige Lipoproteinmembran (10 nm dick), die durch ein Netzwerk aus Kollagenfasern verstärkt ist. Wenn sie sich nach der Kontraktion entspannen, bringen sie den Symplasten wieder in seine ursprüngliche Form (Abb. 4).

Reis. 4. Einzelne Muskelfaser.

An der Außenfläche der Sarkolemma-Membran herrscht immer ein elektrisches Membranpotential, auch im Ruhezustand beträgt es 90-100 mV. Das Vorhandensein von Potenzial ist eine notwendige Voraussetzung für die Steuerung von Muskelfasern (wie bei einer Autobatterie). Das Potenzial entsteht durch den aktiven (d. h. unter Energieaufwand – ATP) Stofftransport durch die Membran und deren selektive Durchlässigkeit (nach dem Prinzip „Wen ich will, den lasse ich rein oder raus“ ). Daher sammeln sich einige Ionen und Moleküle im Inneren des Simplasts in höheren Konzentrationen an als außerhalb.

Das Sarkolemm ist für K + -Ionen gut durchlässig – sie sammeln sich im Inneren an und Na + -Ionen werden nach außen entfernt. Dementsprechend ist die Konzentration an Na+-Ionen in der Interzellularflüssigkeit größer als die Konzentration an K+-Ionen im Inneren des Symplasten. Eine pH-Wert-Verschiebung zur sauren Seite (z. B. bei der Bildung von Milchsäure) erhöht die Durchlässigkeit des Sarkolemms für hochmolekulare Substanzen (Fettsäuren, Proteine, Polysaccharide), die normalerweise nicht passieren. Substanzen mit niedrigem Molekulargewicht (Glukose, Milch- und Brenztraubensäure, Ketonkörper, Aminosäuren, kurze Peptide) passieren (diffundieren) leicht die Membran.

Interne Inhalte von simplast – Sarkoplasma– Hierbei handelt es sich um eine kolloidale Proteinstruktur (die Konsistenz ähnelt Gelee). Im suspendierten Zustand enthält es Glykogeneinschlüsse, Fetttröpfchen und verschiedene subzelluläre Partikel sind „eingebaut“: Kerne, Mitochondrien, Myofibrillen, Ribosomen und andere.

Kontraktiler „Mechanismus“ im Inneren des Symplasten – Myofibrillen. Dies sind dünne (Ø 1 - 2 Mikrometer) Muskelfilamente, die fast so lang sind wie die Muskelfaser. Es wurde festgestellt, dass in den Symplasten untrainierter Muskeln die Myofibrillen nicht geordnet entlang des Symplasten angeordnet sind, sondern mit Streuung und Abweichungen, und in trainierten Muskeln sind die Myofibrillen entlang der Längsachse ausgerichtet und auch in Gruppen gruppiert Bündel, wie in Seilen. (Beim Spinnen künstlicher und synthetischer Fasern sind die Makromoleküle des Polymers zunächst nicht streng entlang der Faser angeordnet und werden wie Sportler durch wiederholtes Zurückspulen „beständig trainiert“ – richtig ausgerichtet – entlang der Achse der Fasern: siehe die lange Workshops am ZIV und Khimvolokno).

Unter einem Lichtmikroskop lässt sich erkennen, dass die Myofibrillen tatsächlich „gestreift“ sind. Sie wechseln sich mit hellen und dunklen Bereichen ab – Scheiben. Dunkle Felgen A (anisotrope) Proteine enthalten mehr als leichte Scheiben ICH (isotrop). Von Membranen durchzogene Lichtscheiben Z (Telophragmen) und ein Abschnitt der Myofibrille zwischen zwei Z - sogenannte Membranen Sarkomer. Die Myofibrille besteht aus 1000 – 1200 Sarkomeren (Abb. 5).

Die Kontraktion einer Muskelfaser als Ganzes besteht aus einzelnen Kontraktionen Sarkomere. Indem sie sich einzeln kontrahieren, erzeugen die Sarkomere zusammen eine integrale Kraft und leisten mechanische Arbeit, um den Muskel zu kontrahieren.

Die Länge des Sarkomers variiert zwischen 1,8 µm im Ruhezustand, 1,5 µm bei mäßiger Kontraktion und bis zu 1 µm bei voller Kontraktion. Die dunklen und hellen Sarkomerscheiben enthalten Protofibrillen (Myofilamente) – fadenförmige Proteinstrukturen. Es gibt sie in zwei Arten: dick (Ø – 11 – 14 nm, Länge – 1500 nm) und dünn (Ø – 4 – 6 nm, Länge – 1000 nm).

Reis. 5. Myofibrillenbereich.

Leichte Räder ( ICH ) bestehen nur aus dünnen Protofibrillen und dunklen Scheiben ( A ) – aus zwei Arten von Protofibrillen: dünn, durch eine Membran miteinander verbunden, und dick, in einer separaten Zone konzentriert ( H ).

Wenn sich das Sarkomer zusammenzieht, nimmt die Länge der dunklen Scheibe ( A ) ändert sich nicht und die Länge der Lichtscheibe ( ICH ) nimmt ab, wenn dünne Protofibrillen (helle Scheiben) in die Zwischenräume zwischen dicken (dunklen Scheiben) wandern. Auf der Oberfläche von Protofibrillen gibt es spezielle Auswüchse – Adhäsionen (ca. 3 nm dick). In der „Arbeitsposition“ bilden sie einen Eingriff (Kreuzbrücken) zwischen dicken und dünnen Fäden von Protofibrillen (Abb. 6). Beim Vertragsabschluss Z -Membranen liegen an den Enden dicker Protofibrillen an, und dünne Protofibrillen können sich sogar um dicke wickeln. Bei der Superkontraktion werden die Enden der dünnen Filamente in der Mitte des Sarkomers gekräuselt und die Enden der dicken Protofibrillen gequetscht.

Reis. 6. Bildung von Adhäsionen zwischen Aktin und Myosin.

Die Energieversorgung der Muskelfasern erfolgt über Sarkoplasmatisches Retikulum(auch bekannt als - Sarkoplasmatisches Retikulum) – Systeme aus Längs- und Querröhren, Membranen, Blasen, Kompartimenten.

Im sarkoplasmatischen Retikulum laufen verschiedene biochemische Prozesse organisiert und kontrolliert ab; das Netzwerk umfasst alles zusammen und jede Myofibrille einzeln. Das Retikulum umfasst Ribosomen, sie führen die Synthese von Proteinen durch, und Mitochondrien – „zelluläre Energiestationen“ (wie im Schulbuch definiert). Eigentlich Mitochondrien eingebettet zwischen Myofibrillen, was optimale Bedingungen für die Energieversorgung des Muskelkontraktionsprozesses schafft. Es wurde festgestellt, dass in trainierten Muskeln die Anzahl der Mitochondrien größer ist als in denselben untrainierten Muskeln.

Chemische Zusammensetzung der Muskeln.

Wasser mit Belässt 70 - 80 % des Muskelgewichts.

Eichhörnchen. Proteine machen 17 bis 21 % des Muskelgewichts aus: Etwa 40 % aller Muskelproteine sind in Myofibrillen konzentriert, 30 % im Sarkoplasma, 14 % in Mitochondrien, 15 % im Sarkolemm, der Rest in Zellkernen und anderen Zellorganellen.

Muskelgewebe enthält Enzyme myogene Proteine Gruppen, Myoalbumin– Reserveprotein (sein Gehalt nimmt mit zunehmendem Alter allmählich ab), rotes Protein Myoglobin– Chromoprotein (es wird Muskelhämoglobin genannt, es bindet mehr Sauerstoff als Bluthämoglobin) und auch Globuline, myofibrilläre Proteine. Mehr als die Hälfte der myofibrillären Proteine sind es Myosin, ungefähr ein Viertel - Aktin, der Rest ist Tropomyosin, Troponin, α- und β-Actinine, Enzyme Kreatinphosphokinase, Desaminase und andere. Muskelgewebe enthält nuklearEichhörnchen– Nukleoproteine, mitochondriale Proteine. In Proteinen Stroma, umschlingendes Muskelgewebe - der Hauptteil - Kollagen Und Elastin Sarkolemmome sowie Myostromine (assoziiert mit Z -Membranen).

Invorlösliche Stickstoffverbindungen. Die menschliche Skelettmuskulatur enthält verschiedene wasserlösliche Stickstoffverbindungen: ATP, von 0,25 bis 0,4 %, Kreatinphosphat (CrP)– von 0,4 bis 1 % (mit Training steigt die Menge), ihre Abbauprodukte sind ADP, AMP, Kreatin. Darüber hinaus enthalten Muskeln ein Dipeptid Carnosin, etwa 0,1 - 0,3 %, beteiligt an der Wiederherstellung der Muskelleistung bei Müdigkeit; Carnitin, verantwortlich für den Transport von Fettsäuren durch Zellmembranen; Aminosäuren, und unter ihnen überwiegt Glutamin (erklärt dies die Verwendung von Mononatriumglutamat, lesen Sie die Zusammensetzung von Gewürzen, um Lebensmitteln den Geschmack von Fleisch zu verleihen); Purinbasen, Harnstoff und Ammoniak. Skelettmuskeln enthalten ebenfalls etwa 1,5 % Phosphatide, die an der Gewebeatmung beteiligt sind.

Stickstofffrei Verbindungen. Muskeln enthalten Kohlenhydrate, Glykogen und seine Stoffwechselprodukte sowie Fette, Cholesterin, Ketonkörper und Mineralsalze. Abhängig von der Ernährung und dem Trainingsgrad variiert die Glykogenmenge zwischen 0,2 und 3 %, während das Training die Masse des freien Glykogens erhöht. Beim Ausdauertraining reichern sich Speicherfette in den Muskeln an. Proteingebundenes Fett macht etwa 1 % aus und Muskelfasermembranen können bis zu 0,2 % Cholesterin enthalten.

Mineralien. Mineralien im Muskelgewebe machen etwa 1–1,5 % des Muskelgewichts aus; dabei handelt es sich hauptsächlich um Kalium-, Natrium-, Kalzium- und Magnesiumsalze. Mineralionen wie K + , Na + , Mg 2+ , Ca 2+ , Cl - , HP0 4 ~ spielen eine wichtige Rolle in den biochemischen Prozessen während der Muskelkontraktion (sie sind in „Sport“-Nahrungsergänzungsmitteln und Mineralwasser enthalten).

Biochemie von Muskelproteinen.

Das wichtigste kontraktile Protein der Muskeln ist Myosin bezieht sich auf fibrilläre Proteine (Molekulargewicht etwa 470.000). Ein wichtiges Merkmal von Myosin ist die Fähigkeit, Komplexe mit ATP- und ADP-Molekülen (die es ermöglichen, ATP Energie zu „entziehen“) und mit dem Protein Aktin (was die Aufrechterhaltung der Kontraktion ermöglicht) zu bilden.

Das Myosinmolekül ist negativ geladen und interagiert spezifisch mit Ca++- und Mg++-Ionen. Myosin beschleunigt in Gegenwart von Ca++-Ionen die Hydrolyse von ATP und wirkt somit enzymatisch Adenosintriphosphat-Aktivität:

Myosin-ATP+H2O → Myosin + ADP + H3PO4 + Arbeit(Energie 40 kJ/mol)

Das Myosin-Protein besteht aus zwei identischen, langen Polypeptid-α-Ketten, die wie eine Doppelhelix verdreht sind, Abb. 7. Unter der Wirkung proteolytischer Enzyme zerfällt das Myosinmolekül in zwei Teile. Einer seiner Bestandteile ist in der Lage, sich durch Adhäsionen an Aktin zu binden und dabei Aktomyosin zu bilden. Dieser Teil ist für die Adenosintriphosphatase-Aktivität verantwortlich, die vom pH-Wert der Umgebung abhängt, das Optimum liegt bei pH 6,0 - 9,5, sowie von der KCl-Konzentration. Der Actomyosin-Komplex zerfällt in Gegenwart von ATP, in Abwesenheit von freiem ATP ist er jedoch stabil. Der zweite Teil des Myosinmoleküls besteht ebenfalls aus zwei verdrillten Helices; aufgrund einer elektrostatischen Ladung binden sie die Myosinmoleküle zu Protofibrillen.

Reis. 7. Struktur von Actomyosin.

Das zweitwichtigste kontraktile Protein ist Aktin(Abb. 7). Es kann in drei Formen vorliegen: Monomer (kugelförmig), dimer (kugelförmig) und polymer (fibrillär). Monomeres globuläres Aktin ist mit ATP assoziiert, wenn seine Polypeptidketten dicht in einer kompakten Kugelstruktur gepackt sind. Durch die Spaltung von ATP bilden Aktinmonomere - A Dimere, einschließlich ADP: A - ADP - A. Polymeres fibrilläres Aktin ist eine Doppelhelix, die aus Dimeren besteht, Abb. 7.

Kugelförmiges Aktin wandelt sich in Gegenwart von K+- und Mg++-Ionen in fibrilläres Aktin um, und in lebenden Muskeln überwiegt fibrilläres Aktin.

Myofibrillen enthalten eine erhebliche Menge an Protein Tropomyosin, das aus zwei α-helikalen Polypeptidketten besteht. In ruhenden Muskeln bildet es einen Komplex mit Aktin und blockiert dessen aktive Zentren, da Aktin in der Lage ist, sich an Ca++-Ionen zu binden, die diese Blockade aufheben.

Auf molekularer Ebene interagieren dicke und dünne Protofibrillen des Sarkomers elektrostatisch, da sie spezielle Bereiche – Auswüchse und Vorsprünge – aufweisen, in denen eine Ladung gebildet wird. Im A-Scheibenbereich sind dicke Protofibrillen aus einem Bündel längsorientierter Myosinmoleküle aufgebaut, dünne Protofibrillen sind radial um dicke herum angeordnet und bilden eine Struktur ähnlich einem mehrsträngigen Kabel. Im zentralen M-Band dicker Protofibrillen sind Myosinmoleküle durch ihre „Schwänze“ und ihre hervorstehenden „Köpfe“ verbunden – Auswüchse sind in verschiedene Richtungen gerichtet und befinden sich entlang regelmäßiger Spirallinien. Tatsächlich ragen ihnen gegenüber in den fibrillären Aktin-Spiralen in einem gewissen Abstand auch monomere Aktin-Kügelchen hervor. Jeder Vorsprung hat aktives Zentrum, Dadurch ist die Bildung von Adhäsionen mit Myosin möglich. Z-Membranen von Sarkomeren (wie alternierende Sockel) halten dünne Protofibrillen zusammen.

Biochemie der Kontraktion und Entspannung.

Die zyklischen biochemischen Reaktionen, die während der Kontraktion im Muskel ablaufen, sorgen für die wiederholte Bildung und Zerstörung von Adhäsionen zwischen den „Köpfen“ – den Auswüchsen der Myosinmoleküle dicker Protofibrillen und den Vorsprüngen – den aktiven Zentren dünner Protofibrillen. Die Bildung von Adhäsionen und die Bewegung des Aktinfilaments entlang des Myosinfilaments erfordern sowohl eine präzise Kontrolle als auch einen erheblichen Energieaufwand. In Wirklichkeit bilden sich im Moment der Faserkontraktion etwa 300 Adhäsionen pro Minute in jedem aktiven Zentrum – dem Vorsprung.

Wie bereits erwähnt, kann nur ATP-Energie direkt in mechanische Muskelkontraktionsarbeit umgewandelt werden. Durch das enzymatische Zentrum von Myosin hydrolysierte ATP bildet einen Komplex mit dem gesamten Myosinprotein. Im ATP-Myosin-Komplex verändert das mit Energie gesättigte Myosin seine Struktur und damit die äußeren „Dimensionen“ und verrichtet auf diese Weise mechanische Arbeit, um das Wachstum des Myosinfilaments zu verkürzen.

Im ruhenden Muskel ist Myosin immer noch an ATP gebunden, jedoch über Mg++-Ionen ohne hydrolytische Spaltung von ATP. Die Bildung von Adhäsionen zwischen Myosin und Aktin im Ruhezustand wird durch den Komplex von Tropomyosin mit Troponin verhindert, der die aktiven Zentren von Aktin blockiert. Die Blockade bleibt erhalten und ATP wird nicht abgebaut, während Ca++-Ionen gebunden werden. Wenn ein Nervenimpuls eine Muskelfaser erreicht, wird er freigesetzt Impulsgeber– Neurohormon Acetylcholin. Na+-Ionen neutralisieren die negative Ladung auf der Innenfläche des Sarkolemms und depolarisieren es. Dabei werden Ca++-Ionen freigesetzt und binden an Troponin. Troponin wiederum verliert seine Ladung, wodurch die aktiven Zentren – die Vorsprünge der Aktinfilamente – freigegeben werden und es zu Adhäsionen zwischen Aktin und Myosin kommt (da die elektrostatische Abstoßung dünner und dicker Protofibrillen bereits aufgehoben wurde). In Gegenwart von Ca++ interagiert ATP nun mit dem Zentrum der enzymatischen Aktivität von Myosin und wird gespalten, und die Energie des transformierenden Komplexes wird zur Reduzierung der Adhäsion genutzt. Die oben beschriebene Kette molekularer Ereignisse ähnelt einem elektrischen Strom, der einen Mikrokondensator wieder auflädt; seine elektrische Energie wird sofort an Ort und Stelle in mechanische Arbeit umgewandelt und muss erneut aufgeladen werden (wenn Sie weitermachen möchten).

Nach dem Aufbrechen des Klebers wird ATP nicht gespalten, sondern bildet mit Myosin wieder einen Enzym-Substrat-Komplex:

M–A + ATP -----> M – ATP + A oder

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

Wenn in diesem Moment ein neuer Nervenimpuls eintrifft, wiederholen sich die „Auflade“-Reaktionen; wenn der nächste Impuls nicht eintrifft, entspannt sich der Muskel. Die Rückkehr eines kontrahierten Muskels nach Entspannung in seinen ursprünglichen Zustand wird durch die elastischen Kräfte von Proteinen im Muskelstroma sichergestellt. Wissenschaftler stellen moderne Hypothesen zur Muskelkontraktion auf und gehen davon aus, dass Aktinfilamente im Moment der Kontraktion entlang von Myosinfilamenten gleiten und dass ihre Verkürzung auch aufgrund von Veränderungen in der räumlichen Struktur kontraktiler Proteine (Änderungen in der Form der Helix) möglich ist.

Im Ruhezustand hat ATP eine plastifizierende Wirkung: Durch die Verbindung mit Myosin verhindert es die Bildung seiner Verwachsungen mit Aktin. Durch den Abbau während der Muskelkontraktion liefert ATP Energie für den Prozess der Verkürzung der Verwachsungen sowie für die Arbeit der „Kalziumpumpe“ – die Versorgung mit Ca++-Ionen. Der Abbau von ATP im Muskel erfolgt mit einer sehr hohen Geschwindigkeit: bis zu 10 Mikromol pro 1 g Muskel und Minute. Da die gesamten ATP-Reserven im Muskel gering sind (sie reichen möglicherweise nur für 0,5–1 Sekunde Arbeit bei maximaler Leistung), muss ATP zur Gewährleistung einer normalen Muskelaktivität im gleichen Tempo wiederhergestellt werden, mit dem es abgebaut wird.

In dieser Vorlesung werden wir uns mit der Struktur und den Prozessen der Kontraktion und Entspannung der Skelettmuskulatur befassen, da diese für die Biochemie des Sports von größtem Interesse sind.

Mechanismus Muskelkontraktion ist noch nicht vollständig bekannt gegeben.

Folgendes ist mit Sicherheit bekannt.

1. Die Energiequelle für die Muskelkontraktion sind ATP-Moleküle.

2. Die ATP-Hydrolyse wird während der Muskelkontraktion durch Myosin katalysiert, das eine enzymatische Aktivität besitzt.

3. Der Auslösemechanismus für die Muskelkontraktion ist ein Anstieg der Kalziumionenkonzentration im Sarkoplasma der Myozyten, verursacht durch einen motorischen Nervenimpuls.

4. Während der Muskelkontraktion entstehen Querbrücken oder Verwachsungen zwischen dünnen und dicken Myofibrillensträngen.

5. Bei der Muskelkontraktion gleiten dünne Filamente an dicken Filamenten entlang, was zu einer Verkürzung der Myofibrillen und der gesamten Muskelfaser insgesamt führt.

Es gibt viele Hypothesen, die den Mechanismus der Muskelkontraktion erklären, aber die fundierteste ist die sogenannte Hypothese (Theorie) der „Gleitfäden“ oder „Ruderhypothese“.

In einem ruhenden Muskel sind dünne und dicke Filamente getrennt.

Jeder Kontraktionszyklus verbraucht 1 Molekül ATP.

Die Muskelkontraktion basiert auf zwei Prozessen:

Helikales Aufrollen kontraktiler Proteine;

Zyklisch wiederkehrende Bildung und Dissoziation eines Komplexes zwischen Myosinkette und Aktin.

Die Muskelkontraktion wird durch das Eintreffen eines Aktionspotentials an der Endplatte des motorischen Nervs eingeleitet, wo das Neurohormon Acetylcholin freigesetzt wird, dessen Funktion darin besteht, Impulse zu übertragen. Erstens interagiert Acetylcholin mit Acetylcholinrezeptoren, was zur Ausbreitung eines Aktionspotentials entlang des Sarkolemms führt. All dies führt zu einer Erhöhung der Durchlässigkeit des Sarkolemmas für Na+-Kationen, die in die Muskelfaser eindringen und die negative Ladung auf der Innenfläche des Sarkolemmas neutralisieren. Mit dem Sarkolemm verbunden sind die Querröhren des Sarkoplasmatischen Retikulums, durch die sich die Anregungswelle ausbreitet. Von den Röhren wird die Erregungswelle auf die Membranen von Vesikeln und Zisternen übertragen, die Myofibrillen in Bereichen umschlingen, in denen Aktin- und Myosinfilamente interagieren. Wenn ein Signal an die Zisternen des Sarkoplasmatischen Retikulums übermittelt wird, beginnen diese, das darin enthaltene Ca 2+ freizusetzen. Das freigesetzte Ca 2+ bindet an Tn-C, was zu Konformationsverschiebungen führt, die auf Tropomyosin und dann auf Aktin übertragen werden. Aktin scheint aus dem Komplex mit den Bestandteilen dünner Filamente, in denen es sich befand, freigesetzt zu werden. Als nächstes interagiert Aktin mit Myosin, und das Ergebnis dieser Interaktion ist die Bildung von Adhäsionen, die es den dünnen Filamenten ermöglichen, sich entlang der dicken zu bewegen.

Zeichnung. Reduktionsmechanismus: A– Ruhezustand; B– mäßige Reduktion; V– maximale Reduzierung

Auch für die Muskelentspannung ist der ATP-Verbrauch notwendig. Nach Beendigung des motorischen Impulses gelangt Ca 2+ in die Zisternen des sarkoplasmatischen Retikulums. Tn-C verliert das daran gebundene Kalzium, was zu Konformationsverschiebungen im Troponin-Tropomyosin-Komplex führt, und Tn-I schließt wieder die aktiven Zentren von Aktin, sodass diese nicht mehr mit Myosin interagieren können. Die Ca 2+ -Konzentration im Bereich der kontraktilen Proteine sinkt unter den Schwellenwert und Muskelfasern verlieren ihre Fähigkeit, Actomyosin zu bilden.

Unter diesen Bedingungen übernehmen die elastischen Kräfte des zum Zeitpunkt der Kontraktion deformierten Stromas die Oberhand und der Muskel entspannt sich. In diesem Fall werden dünne Fäden aus dem Raum zwischen den dicken Fäden von Scheibe A entfernt, Zone H und Scheibe I erhalten ihre ursprüngliche Länge, Linien Z entfernen sich im gleichen Abstand voneinander. Der Muskel wird dünner und länger.

Hydrolyserate ATP Bei Muskelarbeit ist es enorm: bis zu 10 Mikromol pro 1 g Muskel in 1 Minute. Allgemeine Reserven ATP daher klein, um eine normale Muskelfunktion zu gewährleisten ATP muss im gleichen Tempo wiederhergestellt werden, in dem es verbraucht wird.

Muskelentspannung tritt nach dem Aufhören eines langfristigen Nervenimpulses auf. Gleichzeitig nimmt die Durchlässigkeit der Wand der Tanks des sarkoplasmatischen Retikulums ab und Calciumionen gelangen unter der Wirkung der Calciumpumpe unter Nutzung der Energie von ATP in die Tanks. Der Abtransport von Calciumionen in die Retikulumtanks nach Beendigung des motorischen Impulses erfordert einen erheblichen Energieaufwand. Da die Entfernung von Calciumionen zu einer höheren Konzentration hin erfolgt, d.h. gegen den osmotischen Gradienten werden dann zwei Moleküle ATP für die Entfernung jedes Calciumions aufgewendet. Die Konzentration der Calciumionen im Sarkoplasma sinkt schnell auf das Ausgangsniveau. Die Proteine nehmen wieder die für den Ruhezustand charakteristische Konformation an.

Somit sind sowohl der Prozess der Muskelkontraktion als auch der Prozess der Muskelentspannung aktive Prozesse, die Energie in Form von ATP-Molekülen verbrauchen.

Glatte Muskeln besitzen keine Myofibrillen, die aus mehreren hundert Sarkomeren bestehen. Am Sarkolemm sind dünne Fäden befestigt, dicke Fäden befinden sich im Inneren der Fasern. Auch Calciumionen spielen bei der Kontraktion eine Rolle, gelangen aber nicht aus den Zisternen, sondern aus der extrazellulären Substanz in den Muskel, da glatte Muskeln keine Zisternen mit Kalziumionen haben. Dieser Prozess ist langsam und daher arbeiten glatte Muskeln langsam.

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