Dom → Traka za trčanje Biohemija mišića i kontrakcija mišića. Mehanizam mišićne kontrakcije Biohemijske osnove mehanizama mišićne kontrakcije i relaksacije

Biohemija mišića i kontrakcija mišića. Mehanizam mišićne kontrakcije Biohemijske osnove mehanizama mišićne kontrakcije i relaksacije

Faktori koji obezbeđuju kontrakciju mišića:

Afinitet kompleksa miozin-ATP za aktin je veoma nizak;

Afinitet kompleksa miozin-ADP za aktin je veoma visok;

aktin ubrzava cijepanje ADP-a i fosfora iz miozina, što je praćeno konformacijskim preuređivanjem (rotacija miozinske glave).

Faze mišićne kontrakcije:

Fiksacija ATP-a na glavi miozina;

ATP hidroliza. Produkti hidrolize (ADP i P) ostaju fiksirani, a oslobođena energija se akumulira u glavi. Mišić je spreman za kontrakciju;

Formiranje snažnog kompleksa “aktin-miozin” koji se uništava tek pri sorpciji novog ATP molekula;

Konformacijske promjene u molekuli miozina, što rezultira rotacijom glave miozina. Oslobađanje produkta reakcije (ADP i P) iz aktivnog centra miozinske glave.

Proteini - regulatori mišićne kontrakcije:

1) tropomiozin je fibrilarni protein, ima oblik a-heliksa. U tankom filamentu se nalazi 7 molekula G-aktina na 1 molekul tropomiozina. Nalazi se u žljebu između 2 spirale G-aktina. Povezan je s kraja na kraj, lanac je kontinuiran. Molekul tropomiozina pokriva aktivna mjesta vezanja aktina na površini aktinskih globula;

2) troponin je globularni protein koji se sastoji od 3 podjedinice: troponin “T”, troponin “C” i troponin “I”. Nalazi se na tropomiozinu u jednakim intervalima, čija je dužina jednaka dužini molekule tropomiozina. Troponin T (TnT) - odgovoran je za vezivanje troponina za tropomiozin; preko troponina “T” konformacijske promjene troponina se prenose na tropomiozin. Troponin C (TnC) je Ca2+-vezujuća podjedinica, sadrži 4 mjesta za vezivanje kalcijuma i po strukturi je slična proteinu kalmodulina. Troponin I (TnI) – inhibitorna podjedinica – nije pravi inhibitor, stvarajući samo prostornu prepreku koja ometa interakciju aktina i miozina u vrijeme kada troponin “C” nije povezan sa Ca2+.

Regulacija kontrakcije i opuštanja mišića u živoj ćeliji:

Mišićna kontrakcija počinje nervnim impulsom. Pod uticajem acetilholina razvija se ekscitacija ćelijske membrane i njena permeabilnost za Ca2+ naglo se povećava;

Ca2+ ulazi u citoplazmu mišićne ćelije (sarkoplazmu) iz depoa - cisterni citoplazmatskog retikuluma. Koncentracija Ca2+ u sarkoplazmi se trenutno povećava;

Kalcijum se vezuje za troponin C. Nastupaju konformacijske promjene u molekuli troponina, uslijed čega se eliminira prostorna prepreka u obliku troponina “I”, jer se molekula tropomiozina povlači u stranu i otvara centre za vezanje miozina na površini aktina. Daljnja kontrakcija mišića odvija se prema shemi.

Mehanizam mišićav smanjenja.
Regulativa smanjenja I opuštanje mišiće u živoj ćeliji: - mišićav smanjenje počinje nervnim impulsom.

Mehanizam mišićav smanjenja. Regulativa smanjenja I opuštanje mišiće.
prugasta struktura mišićav tkanine. Poprečno prugasto mišiće sastoji se od naizmjeničnih debelih i tankih niti.

Mehanizam mišićav smanjenja. Regulativa smanjenja I opuštanje mišiće.
- transport hormona i drugih metabolita; - zaštita od stranih agenata; - regulacija tjelesne temperature preraspodjelom topline u tijelu.

U intenzivnim uslovima mišićav
Mehanizam mišićav smanjenja. Regulativa smanjenja I opuštanje mišiće.

U intenzivnim uslovima mišićav rada, kiseonik nema vremena da uđe u ćeliju. Istovremeno, propadanje uglja... više ».
Mehanizam mišićav smanjenja. Regulativa smanjenja I opuštanje mišiće.

U intenzivnim uslovima mišićav rada, kiseonik nema vremena da uđe u ćeliju. Istovremeno, propadanje uglja... više ».
Mehanizam mišićav smanjenja. Regulativa smanjenja I opuštanje mišiće.

Mehanizam skraćenice I opuštanje skeletni mišiće pozvao mišićav pumpa.

Aktivan smanjenje mišiće u izometrijskom i izotoničnom režimu. Izometrijski pojmovi - dužina mišiće popravljeno, pa kada mišića opada na mestima gde je ona
na svoju prvobitnu dužinu.

Mehanizam prisilno kretanje venske krvi do srca savladavajući sile gravitacije pod uticajem ritmičkih skraćenice I opuštanje skeletni mišiće pozvao mišićav pumpa.

Mehanizam prisilno kretanje venske krvi do srca savladavajući sile gravitacije pod uticajem ritmičkih skraćenice I opuštanje skeletni mišiće pozvao mišićav pumpa.

Pronađene slične stranice:10

Novosibirski državni pedagoški univerzitet

Sažetak na temu

"biohemija"

"Biohemija mišićne kontrakcije"

Završio: student 3. godine EHF-a

odsjek "Valeologija", gr. 1A

Litvičenko E.M.

Provjerio: Saykovich E.G.

Novosibirsk 2000

Interes biohemije za procese koji se dešavaju u kontrakcijskim mišićima zasniva se ne samo na rasvjetljavanju mehanizama mišićnih bolesti, već ono što može biti još važnije je otkrivanje mehanizma pretvaranja električne energije u mehaničku, zaobilazeći složene mehanizme vuče i prijenosa. .

Da bismo razumjeli mehanizam i biohemijske procese koji se odvijaju u kontrakcijskim mišićima, potrebno je pogledati strukturu mišićnog vlakna. Strukturna jedinica mišićnog vlakna su miofibrili - posebno organizirani snopovi proteina smješteni duž stanice. Miofibrili su, pak, građeni od dvije vrste proteinskih niti (filamenata) - debelih i tankih. Glavni protein debelih filamenata je miozin i one tanke - actin. Miozinski i aktinski filamenti su glavne komponente svih kontraktilnih sistema u tijelu. Elektronski mikroskopski pregled pokazao je striktno uređen raspored miozinskih i aktinskih filamenata u miofibrili. Funkcionalna jedinica miofibrila je sarkomer - dio miofibrila između dvije Z-ploče. Sarkomer uključuje snop miozinskih filamenata, povezanih u sredini duž takozvane M-ploče, i vlakna aktinskih filamenata koja prolaze između njih, a koja su zauzvrat pričvršćena za Z-ploče.

Do kontrakcije dolazi klizanjem tankih aktinskih i debelih miozinskih filamenata jedan prema drugom ili guranjem aktinskih filamenata između miozinskih filamenata u smjeru M-linije. Maksimalno skraćivanje se postiže kada se Z-ploče, na koje su vezani aktinski filamenti, približe krajevima miozinskih filamenata. Tokom kontrakcije, sarkomer se skraćuje za 25-50%.

U sarkoplazmu koja sadrži miofibrile između njih prodire mreža cisterni i tubula endoplazmatskog retikuluma, kao i sistem poprečnih tubula koji su s njim u bliskom kontaktu, ali ne komuniciraju.

Struktura miozinskih filamenata.

Miozinski filamenti su formirani od proteina miozina, čija molekula sadrži dva identična teška polipeptidna lanca molekulske težine oko 200.000 i četiri laka lanca (oko 20.000). Svaki teški lanac je veći dio svoje dužine u a-zavojnoj konformaciji, a oba teška lanca su upletena zajedno da formiraju dio molekula u obliku štapa. Dva laka lanca su vezana za suprotne krajeve svakog lanca; zajedno sa globularnim oblikom ovih krajeva lanca, oni čine "glave" molekula. Štapićasti krajevi molekula mogu biti povezani jedni s drugima uzdužno, formirajući snopove, pri čemu su glave molekula smještene prema van od snopa u spiralu. Osim toga, u području M-linije, grede su međusobno povezane "rep do repa". Svaki miozinski filament sadrži oko 400 molekula miozina.

molekule aktina

molekule troponina molekule tropomiozina

Drugi protein uključen u aktinske filamente, tropomiozin, ima oblik štapića; nalazi se u blizini žljebova spiralne vrpce fibrilarnog aktina, duž nje. Njegova dužina je 8 puta veća od veličine globularnog aktina, stoga jedna molekula tropomiozina dolazi u kontakt sa sedam molekula aktina odjednom i krajevi su povezani jedan s drugim, formirajući treći uzdužni spiralno uvrnuti lanac.

Treći protein aktin filamenta, troponin, sastoji se od tri različite podjedinice i ima globularni oblik. Nekovalentno je povezan sa aktinom i tropomiozinom na način da postoji jedna molekula tropomiozina po molekuli troponina; osim toga, jedna od njegovih podjedinica sadrži Ca- veznih centara. Tanki aktinski filamenti su vezani za Z-limove, takođe proteinske strukture.

Mehanizam kontrakcije mišića.

Mišićna kontrakcija je rezultat skraćivanja svakog sarkomera; maksimalno skraćivanje sarkomera se postiže kada se Z-ploče, na koje su vezani aktinski filamenti, približe krajevima miozinskih filamenata.

U kontrakciji mišića aktinski i miozinski filamenti imaju svoju ulogu: filamenti miozina sadrže aktivni centar za hidrolizu ATP-a, uređaj za pretvaranje energije ATP-a u mehaničku energiju, uređaj za adheziju na aktinske filamente i uređaje za percepciju regulatornih signala iz aktinskih filamenata, aktinski filamenti imaju mehanizam adhezije na filamente miozina i mehanizam regulacije kontrakcije i relaksacije.

Kontrakciju mišića pokreće akcioni potencijal nervnog vlakna, koji se preko neuromišićne sinapse preko medijatora transformiše u akcioni potencijal sarkoleme i tubula T-sistema. Grane tubula okružuju svaku miofibrilu i u kontaktu su sa cisternama sarkoplazmatskog retikuluma. Rezervoari sadrže značajne koncentracije Ca. Akcioni potencijal koji dolazi kroz tubule uzrokuje oslobađanje jona Ca2+ iz cisterni sarkoplazmatskog retikuluma. Joni Ca2+ vežu se za podjedinicu troponina koja vezuje Ca. U prisustvu jona Ca2+ Centri za vezivanje glave miozina otvaraju se na monomerima aktinskih filamenata, kroz sistem troponin-tropomiozin-aktin. Kao rezultat ovih promjena, glava miozina se vezuje za najbliži aktin monomer.

Glave miozina imaju visok afinitet za ATP, tako da u mišićima većina glava sadrži vezani ATP. Vezanje miozinske glave za aktin aktivira centar ATPaze, ATP se hidrolizira, ADP i fosfat napuštaju aktivni centar, što dovodi do promjene konformacije miozina: javlja se dodatna napetost koja teži smanjenju ugla između glave i repa. molekula miozina, tj. nagnite glavu u pravcu M-linije. Pošto je miozinska glava povezana sa aktinskim filamentom, kada se naginje prema M-liniji, ona pomera aktinski filament u istom pravcu.

ADP oslobođen iz više glava prolazi kroz sljedeću transformaciju:

2 ADP ® ATP + AMP

Glave oslobođene ATP-a ponovo privlače ATP zbog njegovog visokog afiniteta, kao što je već spomenuto; vezivanje ATP-a smanjuje afinitet miozinske glave za aktinske filamente i miozin se vraća u prvobitno stanje. Tada se cijeli ciklus ponavlja od samog početka, ali pošto je u prethodnom ciklusu aktinski filament svojim pomicanjem približio Z-ploču, ista miozinska glava se vezuje za drugi aktinski monomer bliže Z-ploči.

Stotine miozinskih glava svakog miozinskog filamenta rade istovremeno, povlačeći na taj način aktinski filament.

Izvori energije za kontrakciju mišića.

Skeletni mišić koji radi maksimalnim intenzitetom troši stotine puta više energije od mišića u mirovanju, a prijelaz iz stanja mirovanja u stanje maksimalnog rada događa se u djeliću sekunde. S tim u vezi, mišići imaju potpuno drugačiji mehanizam za promjenu brzine sinteze ATP-a u vrlo širokom rasponu.

Kao što je već pomenuto, tokom mišićne kontrakcije od velike je važnosti proces sinteze ATP-a iz ADP-a koji se oslobađa iz miozinskih glava. To se događa uz pomoć visokoenergetske supstance prisutne u mišićima. kreatin fosfat, koji se formira od kreatina i ATP-a tokom djelovanja kreatin kinaza:

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 + ATP ó N-CH 3 + ADP

Kreatin Kreatin fosfat

Ova reakcija je lako reverzibilna i javlja se anaerobno, što osigurava brzo uključivanje mišića u ranim fazama. Kako se opterećenje nastavlja, uloga takvog opskrbe energijom se smanjuje, a zamjenjuju ga glikogenski mehanizmi koji obezbjeđuju veliku količinu ATP-a.

Bibliografija:

G. Dugas, K. Penny “Bioorganska hemija”, M., 1983

D. Metzler “Biohemija”, M., 1980

A. Leninger “Osnove biohemije”, M., 1985

Laki mirozin se razlikuje od teškog mirozina po sastavu aminokiselina. Teški miozin ima enzimsku aktivnost. To je adenozin trifosfataza i hidrolitički razgrađuje ATP. Ovo se može opisati kao: ATP +H 2 O → ADF + H 3 P.O. 4 + W (energija).

Aktin je protein niže molekularne težine (42000). Može biti u dva oblika: globularna ( G ) ili fibrilarni ( F ). Nakon dodavanja soli G -aktin se lako transformiše u F -aktin. F -aktin je polimer G -aktin. Ovaj prelaz se dešava pod uticajem K jona + : aktin globular → Act u fibrilarnom F . Actin F lako se kombinuje sa miozinom i formira novi protein, aktomiozin.

F -aktin se sastoji od dva filamenta uvijena u spiralu.

Struktura aktina

Actomyosin ima sljedeća svojstva:

sposobnost razlaganja ATP-a;

oslobađaju energiju makroergijskih veza;

pretvori ovu energiju u rad.

Tropomiozin - sastoji se od dva polipeptidna lanca koji formiraju dvostruku spiralu, smještenu u žljebu na površini -F dužina aktina odgovara 7 subjekata - G -aktin. Troponinski kompleks sastoji se od tri podjedinice s globularnom strukturom i nalazi se otprilike na krajevima Tm . Troponin T ( TnT ) omogućava komunikaciju sa T m . T roponin C ( TnC ) stvara vezu sa Ca jonima 2+ na površini T m , zbog čega se mijenja njegova konformacija.

Troponin I ( TnI ) može spriječiti interakciju aktina sa miozinom. T pozicija nI varijabilna i ovisi o koncentraciji Ca 2+ . U prisustvu Sa 2+ Promjene T konformacije nC . To dovodi do promjene položaja TnI u odnosu na aktin, kao rezultat može stupiti u interakciju sa miozinom.

Tropomiozin i troponin

Tačan prostorni položaj glavnih proteina kontraktilnog mišića neophodan je uslov za kontrakciju i opuštanje, kao i za regulaciju ovih procesa. Kontrakcija je povezana sa stvaranjem kompleksa između aktina i miozina, u kojem svaka aktinska podjedinica stupa u interakciju sa segmentom koji sadrži glavu miozina (F 1 ). Opuštanje se javlja kada se ova interakcija smanji. Interakciju A i M reguliše T, koji se nalazi u žlijebu aktina. Promjena T konformacije se prenosi na T, koji uranja dublje u žljeb omogućavajući interakciju aktina sa glavom miozina.

Stanje miofibrila: a) mirovanje; b) smanjenje

Mioglobin je složeni hromoproteinski protein, sličan po strukturi hemoglobinu, koji se nalazi u crvenim mišićima, sposoban je da veže i oslobađa kiseonik, pomažući u opskrbi mišićnih vlakana kiseonikom.

Sastav protoplazmatskih proteina uključuje glikolitičke enzime visoke enzimske aktivnosti. Enzimi biološke oksidacije koncentrirani su u mitohondrijima, gdje se događa oksidativna fosforilacija. Ribosomi i lizozomi sadrže enzime koji pretvaraju proteine i lipide.

Oksimioglobin oslobađa kisik samo kada se parcijalni tlak značajno smanji. Mioglobin se ekstrahuje iz tkiva rastvorom amonijaka. Proteini vezivnog tkiva su dio ćelijskih membrana i subćelijskih formacija, zidova krvnih žila i nerava. Njihov sadržaj je do 20% ukupnog broja mišića. To je uglavnom kolagen; ne mogu se ekstrahovati čak ni rastvorima soli.

Mišići sadrže aminokiseline, polipeptide i supstance koje sadrže dušik koje se lako ekstrahiraju vodom. Zovu se ekstrakti. To uključuje kreatin i kreatin fosfat, koji čine do 60% cjelokupnog neproteinskog dušika. U mirovanju sav mišićni kreatin je prisutan u obliku kreatin fosfata. Njegova koncentracija u mišićima je prilično visoka (0,2-0,55%), zbog činjenice da igra važnu ulogu u prijenosu visokoenergetskih veza unutar ćelije i osigurava resintezu ATP-a.

Kreatin fosfat (CrP) je visokoenergetski spoj koji može donirati fosfornu grupu ADP-u; reakcija se katalizira kreatin fosfat kinazom prema shemi:

ADF + Krf → kreatin fosfat kinaze ATP – Kr ( kreatin )

Kreatin se sintetiše u bubrezima iz arginina.

Kreatin se u mišiće dostavlja kroz krv.

Kreatin fosfat (Crf) je rezerva visokoenergetskih veza u mišićima.

U mišićima se može naći i određena količina kreatinina koji nastaje prilikom uništavanja Crf (kreatin fosfata).

Ekstrakti koji sadrže dušik uključuju anserin, karnitin, karnozin (β-alanin-histidin). Mišići imaju visok sadržaj adenil nukleotida, koji pripadaju ekstraktivnim supstancama (do 0,4%) ATP, AMP, ADP.

Ugljikohidrati su uglavnom zastupljeni glikogenom (0,5-0,8%). Najveći dio tjelesnog glikogena koncentriran je u mišićima, iako je njegova koncentracija veća u jetri (5%). Monosaharidi su predstavljeni uglavnom u obliku heksoza fosfata, njihova koncentracija ne prelazi koncentraciju glukoze u krvi.

Minerali - (pepeo) čine 1-1,5% mišićne mase. Zajedno sa K + I N / A + sadržane u mišićima Ca 2+ njima g 2+ , koji igraju važnu ulogu u mehanizmu mišićne kontrakcije. U uslovima mirovanja Ca 2+ koncentrirani uglavnom u cijevima i vezikulama sarkoplazmatskog retikuluma.

Najveći deo fosfora (oko 80%) mišićnog tkiva je deo visokoenergetskih jedinjenja (ATP i kreatin fosfat), 10% je predstavljeno u obliku anorganskih fosfatnih soli, 5% je povezano sa heksozama i 5% je deo ADP, AMP i drugi nukleotidi.

Hemijski sastav glatkih mišića uključuje iste tvari kao i prugasti mišići, ali u različitim kvantitativnim omjerima. Sadrže manje aktomiozina i miozina, ali više mioalbumina i netopivih stromalnih proteina (kolagena). Sadržaj glikogena je manji od 0,5%, a ima i manje ekstraktivnih tvari. Sadržaj Ca 2+ u glatkim mišićima ispod.

po predmetu

"biohemija"

"Biohemija mišićne kontrakcije"

Završio: student 3. godine EHF-a

odsjek "Valeologija", gr. 1A

Litvičenko E.M.

Provjerio: Saykovich E.G.

Novosibirsk 2000

U sarkoplazmu koja sadrži miofibrile između njih prodire mreža cisterni i tubula endoplazmatskog retikuluma, kao i sistem poprečnih tubula koji su s njim u bliskom kontaktu, ali ne komuniciraju.

Struktura miozinskih filamenata.

molekule aktina

molekule troponina molekule tropomiozina

Mehanizam kontrakcije mišića.

ADP oslobođen iz više glava prolazi kroz sljedeću transformaciju:

2 ADP ® ATP + AMP

Stotine miozinskih glava svakog miozinskog filamenta rade istovremeno, povlačeći na taj način aktinski filament.

Izvori energije za kontrakciju mišića.

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 + ATP- N-CH 3 + ADP

Kreatin Kreatin fosfat

Bibliografija:

G. Dugas, K. Penny “Bioorganska hemija”, M., 1983

D. Metzler “Biohemija”, M., 1980

A. Leninger “Osnove biohemije”, M., 1985

Ciklične biohemijske reakcije koje se dešavaju u mišiću tokom kontrakcije osiguravaju ponovno stvaranje i uništavanje adhezija između "glava" - izraslina molekula miozina debelih protofibrila i izbočina - aktivnih centara tankih protofibrila. Rad formiranja adhezija i pomeranja aktinskog filamenta duž miozinskog filamenta zahteva i preciznu kontrolu i značajan utrošak energije. U stvarnosti, u trenutku kontrakcije vlakana u minuti se formira oko 300 adhezija u svakom aktivnom centru - protruziju.

Kao što smo ranije napomenuli, samo ATP energija se može direktno pretvoriti u mehanički rad mišićne kontrakcije. ATP hidrolizovan enzimskim centrom miozina formira kompleks sa celim proteinom miozina. U kompleksu ATP-miozin, miozin, zasićen energijom, mijenja svoju strukturu, a sa njom i vanjske “dimenzije” i na taj način vrši mehanički rad na skraćivanju rasta miozinskog filamenta.

U mišićima u mirovanju, miozin je i dalje vezan za ATP, ali preko Mg++ jona bez hidrolitičkog cijepanja ATP-a. Nastanak adhezija između miozina i aktina u mirovanju sprečava kompleks tropomiozina sa troponinom, koji blokira aktivne centre aktina. Blokada se održava i ATP se ne razgrađuje dok su joni Ca++ vezani. Kada nervni impuls stigne do mišićnog vlakna, on se oslobađa predajnik pulsa– neurohormon acetilholin. Na+ joni neutraliziraju negativni naboj na unutrašnjoj površini sarkoleme i depolariziraju ga. U ovom slučaju, joni Ca++ se oslobađaju i vezuju za troponin. Zauzvrat, troponin gubi naboj, uzrokujući deblokiranje aktivnih centara - izbočina aktinskih filamenata i nastajanje adhezija između aktina i miozina (pošto je elektrostatičko odbijanje tankih i debelih protofibrila već uklonjeno). Sada, u prisustvu Ca ++, ATP stupa u interakciju sa centrom enzimske aktivnosti miozina i cijepa se, a energija transformirajućeg kompleksa se koristi za smanjenje adhezije. Gore opisani lanac molekularnih događaja sličan je električnoj struji koja puni mikrokondenzator; njegova električna energija se odmah pretvara u mehanički rad na licu mjesta i treba je ponovo napuniti (ako želite nastaviti).

Nakon pucanja ljepila, ATP se ne cijepa, već ponovo formira kompleks enzim-supstrat s miozinom:

M–A + ATP -----> M – ATP + A ili

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

Ako u ovom trenutku stigne novi nervni impuls, tada se ponavljaju reakcije "dopunjavanja"; ako sljedeći impuls ne stigne, mišić se opušta. Povratak kontraktiranog mišića nakon opuštanja u prvobitno stanje je osiguran elastičnim silama proteina u mišićnoj stromi. Iznoseći moderne hipoteze mišićne kontrakcije, naučnici sugerišu da u trenutku kontrakcije aktinski filamenti klize duž miozinskih filamenata, a njihovo skraćivanje je moguće i zbog promena u prostornoj strukturi kontraktilnih proteina (promena oblika spirale).

U mirovanju, ATP ima plastifikacijski učinak: spajanjem s miozinom sprječava stvaranje njegovih adhezija s aktinom. Razgradnjom prilikom mišićne kontrakcije ATP daje energiju za proces skraćivanja adhezija, kao i rad “kalcijum pumpe” – dovod Ca ++ jona.Razgradnja ATP-a u mišiću se dešava pri vrlo visokoj brzina: do 10 mikromola po 1 g mišića u minuti. Budući da su ukupne rezerve ATP-a u mišićima male (mogu biti dovoljne samo za 0,5-1 sekundu rada pri maksimalnoj snazi), da bi se osigurala normalna mišićna aktivnost, ATP se mora obnoviti istom brzinom kojom se razgrađuje.

Predavanje br. 4. Energija za kontrakciju mišića, biohemijski procesi koji se dešavaju tokom rada mišića.

Rescue resynthesis.

Naime, samo ATP može pretvoriti hemijsku energiju (njegov slobodni dio, koji je u fosfatnim vezama) u mehaničku energiju - energiju kretanja (let, trčanje i klizanje). Ona daje energiju proces skraćivanja komisure, tj. kontrakcija mišića u cjelini ( a također opskrbljuje energijom za formiranje Ca ++ jona uključenih u kontrakciju). Živa ćelija konstantno održava radnu koncentraciju ATP-a od približno 0,25%, uključujući i tokom intenzivnog mišićnog rada. Ako (u slučaju poremećaja metabolizma) dođe do povećanja koncentracije ATP-a, tada će se poremetiti kontraktilnost mišića (izgledat će kao „krpa“), ako dođe do smanjenja, doći će do rigoroznosti - a stanje uporne, kontinuirane kontrakcije (“petrifikacija”). Radna koncentracija ATP-a dovoljna je za sekundu snažnog rada (3 – 4 pojedinačne kontrakcije). Tokom produžene mišićne aktivnosti, radna koncentracija ATP-a se održava zbog reakcija za njegovo obnavljanje. Kako bi se osigurala normalna (dugotrajna) funkcija mišića tokom metaboličkog procesa, ATP se obnavlja istom brzinom kojom se razgrađuje.

Podsjetimo da je razgradnja ATP-a reakcija enzimske hidrolize i može se izraziti jednadžbom:

Atp-ase + atp + n2o ---> adp + n3po4

Energija za resintezu ATP-a (kasnije će se osloboditi prilikom cijepanja – oko 40 kJ po 1 molu) mora se dobiti reakcijama koje oslobađaju energiju (kataboličku). Stoga je na ćelijskom nivou reakcija hidrolize ATP-a povezana s reakcijama koje osiguravaju resintezu ATP-a. U takvim reakcijama nastaju srednjeenergetska jedinjenja koja sadrže fosfatnu grupu, koja se zajedno sa rezervom slobodne energije prenosi na ADP. Takve reakcije prijenosa (prenošenje „štafetne palice”), katalizirane enzimima fosfotransferaze, nazivaju se reakcije transfosforilacije ili refosforilacije. Makroergijski spojevi neophodni za resintezu ATP-a su ili stalno prisutni, na primjer kreatin fosfat (akumulira se u simplastu), ili nastaju (difosfoglicerinska kiselina, fosfopirugrožđana kiselina) u oksidativnim procesima (katabolički).

Resinteza ATP-a tokom mišićne aktivnosti može se odvijati na dva načina: zbog reakcija bez sudjelovanja kisika - anaerobne (kada dostava kisika do mišića nema vremena ili je otežana) i zbog oksidativnih procesa u stanicama (uz učešće kiseonika koji udišemo, a koji sportista često udiše pod opterećenjem i u početnoj fazi odmora).

U ljudskim skeletnim mišićima identificirana su tri tipa anaerobnih procesa tokom kojih dolazi do resinteze ATP-a:

- reakcija kreatin fosfokinaze (fosfogeni ili alaktički anaerobni proces), gdje dolazi do resinteze ATP-a zbog refosforilacije između kreatin fosfata i ADP-a;

- glikoliza (anaerobni proces mliječne kiseline), gdje dolazi do resinteze ATP-a tokom enzimske anaerobne razgradnje ugljikohidrata, koja završava stvaranjem mliječne kiseline.

- reakcija miokinaze, kod kojih se resinteza ATP-a odvija zbog defosforilacije određenog dijela ADP-a;

Za upoređivanje i kvantificiranje procesa različitih vrsta konverzije energije tokom mišićne aktivnosti koriste se tri glavna kriterija:

- kriterijum snage – označava brzinu konverzije energije u datom procesu (vježbi);

- kriterijum kapaciteta – odražava ukupne rezerve energetskih supstanci (mjereno količinom oslobođene energije i obavljenim radom);

- kriterijum efikasnosti – karakterizira odnos između energije utrošene na resintezu ATP-a i ukupne količine energije oslobođene tokom ovog procesa (vježbe).

Procesi konverzije energije, anaerobni i aerobni, razlikuju se po snazi, kapacitetu i efikasnosti. Anaerobni procesi prevladavaju tokom kratkotrajnog vježbanja visokog intenziteta, dok aerobni procesi dominiraju tokom dugotrajnog vježbanja umjerenog intenziteta.

ovo je zanimljivo: